Huvud Confection

Aminosyror. Egenskaper hos aminosyror.

Aminosyror, proteiner och peptider är exempel på föreningarna som beskrivs nedan. Många biologiskt aktiva molekyler innehåller flera kemiskt olika funktionella grupper som kan interagera med varandra och med varandras funktionella grupper.

Aminosyror.

Aminosyror - organiska bifunktionella föreningar, vilka innefattar karboxylgruppen - COOH och aminogruppen - NH2.

Separata a- och β-aminosyror:

I naturen finns främst a-syror. Sammansättningen av proteiner består av 19 aminosyror och en ode-iminosyra (C5H9NEJ2):

Den enklaste aminosyran är glycin. De återstående aminosyrorna kan delas in i följande huvudgrupper:

1) glycinhomologer - alanin, valin, leucin, isoleucin.

2) Svavelhaltiga aminosyror - cystein, metionin.

3) aromatiska aminosyror - fenylalanin, tyrosin, tryptofan.

4) aminosyror med en syraradikal - asparaginsyra och glutaminsyra.

5) aminosyror med en alifatisk hydroxigrupp - serin, treonin.

6) aminosyror med amidgrupp - asparagin, glutamin.

7) aminosyror med huvudradikalen - histidin, lysin, arginin.

Isomeri av aminosyror.

I alla aminosyror (utom glycin) är kolatomen bunden till 4 olika substituenter, därför kan alla aminosyror existera som 2 isomerer (enantiomerer). Om L och D är enantiomerer.

Fysiska egenskaper hos aminosyror.

Aminosyror är kristallina fastämnen, väl lösliga i vatten och dåligt lösliga i icke-polära lösningsmedel.

Få aminosyror.

1. Substitution av en halogenatom för en aminogrupp i halogen-substituerade syror:

Kemiska egenskaper hos aminosyror.

Aminosyror är amfotära föreningar, eftersom innehåller 2 motsatta funktionella grupper - aminogrupp och hydroxylgrupp. Därför reagerar de med både syror och alkalier:

Syra-basisk transformation kan representeras som:

Reagerar med salpetersyra:

Reagerar med alkoholer i närvaro av gasformig HCl:

Kvalitativa reaktioner av aminosyror.

Oxidering med ninhydrin för att bilda blåviolettfärgade produkter. Iminoacidprolinen ger gul färg med ninhydrin.

2. Vid upphettning med koncentrerad salpetersyra fortsätter nitrering av bensenringen och gula föreningar bildas.

http://www.calc.ru/Aminokisloty-Svoystva-Aminokislot.html

Aminosyror innehållande fosfor

Jag hörde att proteiner vanligen innehåller sex grundläggande element - kol, väte, kväve, syre, fosfor och svavel.

Jag vet att proteiner är gjorda av aminosyror. Aminosyror består av en aminogrupp, en karboxylgrupp, en enda väteatom och en sidokedja som varierar mellan aminosyror. Av de 20 basiska aminosyrorna har ingen av dem en sidokedja som innehåller fosfor. Endast cystein och metionin innehåller svavel.

Så är svavel- och fosforatomer verkligen karaktäristiska för proteinstruktur?

svar

canadianer

Av de 22 proteinogena aminosyrorna innehåller alla väte, kol, kväve och syre. Vissa (metionin och cystein) innehåller svavel, medan en (selenocystein) innehåller selen. Det är känt att ingen av dem innehåller fosfor, men detta element kan inkluderas:

Post-translationell fosforylering av olika rester (STYHRK). Detta tillåter / förhindrar ofta bindning av andra proteiner och / eller orsakar en konformationsändring i målproteinet. Det är också nödvändigt för korrekt vikning av vissa proteiner (exempel). Svavel kan också inkluderas på liknande sätt (sulfatering).

Inklusion av fosforhaltiga protetiska grupper. Detta kan ske kovalent och är nödvändigt för funktionen av vissa proteiner. Svavel kan också ingå i protesgrupper.

Du kan också överväga många andra element som är nödvändiga för många proteiners struktur / funktion: jod i thyroglobulin, järn i hemoglobin etc.

http://askentire.net/q/%D0%94%D0%B5%D0%B9%D1%81%D1%82%D0%B2%D0%B8%D1%82%D0%B5%D0%BB % D1% DC% D0% BD% D0% BE-% D0% BB% D0% B8-% D0% B1% D0% B5% D0% BB% D0% BA% D0% B8-% D1% 81% D0% BE% D0% B4% D0% B5% D1% 80% D0% B6% D0% B0% D1% 82% D1% 84% D0% BE% D1% 81% D1% 84% D0% BE% D1% 80 -% D0% B8-% D1% 81% D0% B5% D1% 80% D1% 83-35057331622

Förteckning över aminosyror och deras egenskaper

Aminosyror är strukturella kemiska enheter eller "byggstenar" som utgör proteiner. Aminosyror är 16% kväve, detta är deras huvudsakliga kemiska skillnad från de två två viktigaste näringsämnena - kolhydrater och fetter. Betydelsen av aminosyror för kroppen bestäms av den enorma roll som proteiner spelar i alla livsprocesser.

Varje levande organism från de största djuren till små mikrober består av proteiner. Olika former av proteiner deltar i alla processer som förekommer i levande organismer. I människokroppen bildas muskler, ledband, senor, alla organ och körtlar, hår och naglar från proteiner. Proteiner är en del av vätskor och ben. Enzymer och hormoner som katalyserar och reglerar alla processer i kroppen är också proteiner. Brist på dessa näringsämnen i kroppen kan leda till störningar i vattenbalansen, vilket orsakar svullnad.

Varje protein i kroppen är unikt och existerar för speciella ändamål. Proteiner är inte utbytbara. De syntetiseras i kroppen från aminosyror, vilka bildas som ett resultat av nedbrytningen av proteiner som finns i maten. Således är det aminosyror, och inte själva proteinerna, det är de mest värdefulla näringsämnena. Bortsett från det faktum att aminosyror bildar proteiner som utgör vävnader och organ i människokroppen, fungerar vissa av dem som neurotransmittorer (neurotransmittorer) eller är deras föregångare.

Neurotransmittorer är kemikalier som överför en nervimpuls från en nervcell till en annan. Således är vissa aminosyror nödvändiga för normal funktion av hjärnan. Aminosyror bidrar till det faktum att vitaminer och mineraler utför sina funktioner på ett tillfredsställande sätt. Vissa aminosyror aktiverar direkt muskelvävnad.

I människokroppen syntetiseras många aminosyror i levern. Vissa av dem kan emellertid inte syntetiseras i kroppen, så en person måste ta emot dem med mat. Dessa essentiella aminosyror är histidin, isoleucin, leucin, lysin, metionin, fenylalanin, treonin, tryptofan och valin. Aminosyror som syntetiseras i levern: alanin, arginin, asparagin, asparaginsyra, citrullin, cystein, gamma-aminosmörsyra, glutamin och glutaminsyra, glycin, ornitin, prolin, serin, taurin, tyrosin.

Processen med proteinsyntes finns ständigt i kroppen. I det fall då minst en väsentlig aminosyra är frånvarande, suspenderas bildningen av proteiner. Detta kan leda till en rad allvarliga problem - från matsmältningsstörningar till depression och tillväxthämning.

Hur uppstår denna situation? Lättare än du kan tänka dig. Många faktorer leder till detta, även om din kost är balanserad och du konsumerar tillräckligt med protein. Störningar i mag-tarmkanalen, infektion, trauma, stress, vissa läkemedel, åldringsprocessen och en obalans mellan andra näringsämnen i kroppen kan alla leda till brist på essentiella aminosyror.

Man bör komma ihåg att allt ovanstående inte betyder att konsumtionen av ett stort antal proteiner hjälper till att lösa några problem. Det bidrar i själva verket inte till att bevara hälsan.

Överskott av protein skapar ytterligare stress för njurarna och leveren, som måste bearbeta produkterna av proteinmetabolism, vars huvudsakliga ammoniak är. Det är mycket giftigt för kroppen, så levern omvandlas omedelbart till urea, som sedan går in i blodomloppet i njurarna, där det filtreras och utsöndras.

Så länge proteinmängden inte är för stor, och levern fungerar bra, neutraliseras ammoniak omedelbart och orsakar ingen skada. Men om det är för mycket och levern inte klarar av dess neutralisering (som ett resultat av undernäring, matsmältningsstörningar och / eller leversjukdomar) skapas giftiga ammoniaknivåer i blodet. Detta kan orsaka många allvarliga hälsoproblem, inklusive hepatisk encefalopati och koma.

Urea koncentrationer som är för höga orsakar också njurskador och ryggsmärta. Därför är det inte den kvantitet som är viktig, men kvaliteten på proteinerna konsumeras med mat. Nu är det möjligt att få oersättliga och utbytbara aminosyror i form av biologiskt aktiva livsmedelstillsatser.

Detta är särskilt viktigt vid olika sjukdomar och vid tillämpning av reduktionsdieter. Vegetarianer behöver kosttillskott som innehåller essentiella aminosyror för att kroppen ska få allt som behövs för normal proteinsyntes.

Det finns olika typer av tillsatser innehållande aminosyror. Aminosyror är en del av några multivitaminer, proteinblandningar. Det finns kommersiellt tillgängliga formler innehållande aminosyrakomplex eller innehållande en eller två aminosyror. De presenteras i olika former: i kapslar, tabletter, vätskor och pulver.

De flesta aminosyror finns i två former, den kemiska strukturen hos en är en spegelbild av den andra. De kallas D- och L-former, till exempel D-cystin och L-cystin.

D betyder dextra (höger på latin) och L - levo (respektive vänster). Dessa termer anger rotationsriktningen hos spiralen, vilken är den kemiska strukturen för en given molekyl. Proteiner av djur och växtorganismer skapas huvudsakligen av L-former av aminosyror (med undantag av fenylalanin, som representeras av D, L-former).

Kosttillskott som innehåller L-aminosyror anses vara mer lämpade för människokroppens biokemiska processer.
Fri eller obundet aminosyror är den renaste formen. När man väljer ett tillsatsmedel som innehåller aminosyror bör man därför föredra produkter som innehåller L-kristallina aminosyror, standardiserade enligt American Pharmacopoeia (USP). De behöver inte matsmältning och absorberas direkt i blodomloppet. Efter intag absorberas mycket snabbt och som regel inte orsaka allergiska reaktioner.

Separata aminosyror tas på en tom mage, helst på morgonen eller mellan måltider med en liten mängd vitaminer B6 och C. Om du tar ett komplex av aminosyror, inklusive alla nödvändiga, är det bättre att göra 30 minuter efter eller 30 minuter före en måltid. Det är bäst att ta och separera nödvändiga aminosyror och ett komplex av aminosyror, men vid olika tidpunkter. Separat bör aminosyror inte tas under lång tid, särskilt i höga doser. Rekommendera mottagning inom 2 månader med 2 månaders paus.

alanin

Alanin bidrar till normaliseringen av glukosmetabolism. Ett samband mellan överflödig alanin- och Epstein-Barr-virusinfektion samt kronisk trötthetssyndrom har fastställts. En form av alanin, beta-alanin, är en del av pantotensyra och koenzym A, en av de viktigaste katalysatorerna i kroppen.

arginin

Arginin saktar tillväxten av tumörer, inklusive cancer, genom att stimulera kroppens immunförsvar. Det ökar aktiviteten och ökar tymuskörteln, vilket ger T-lymfocyter. Arginin är i detta avseende användbart för personer som lider av HIV-infektion och maligna neoplasmer.

Det används också i leversjukdomar (cirros och fettdegeneration), det bidrar till avgiftningsprocesser i levern (främst neutralisering av ammoniak). Seminalvätska innehåller arginin, så det används ibland vid komplex behandling av infertilitet hos män. En stor mängd arginin finns också i bindväv och i huden, så dess användning är effektiv för olika skador. Arginin är en viktig komponent i muskelmetabolism. Det bidrar till att bibehålla optimal kvävebalans i kroppen, eftersom den deltar i transport och bortskaffande av överskott av kväve i kroppen.

Arginin bidrar till att minska vikten, eftersom det medför viss minskning av kroppsfettreserver.

Arginin finns i många enzymer och hormoner. Det har en stimulerande effekt på insulinproduktionen av bukspottkörteln som en komponent i vasopressin (hypofyshormonet) och hjälper syntesen av tillväxthormon. Även om arginin syntetiseras i kroppen, kan dess bildning minskas hos nyfödda. Källor av arginin är choklad, kokosnötter, mejeriprodukter, gelatin, kött, havre, jordnötter, sojabönor, valnötter, vitmjöl, vete och vetex.

Människor med virusinfektioner, inklusive herpes simplex, ska inte ta arginin i form av livsmedelstillsatser och bör undvika att konsumera mat rik på arginin. Gravida och ammande mödrar ska inte äta arginintillskott. Att ta emot små doser arginin rekommenderas för sjukdomar i leder och bindväv, för nedsatt glukostolerans, leversjukdomar och skador. Lång mottagning rekommenderas inte.

asparagin

Asparagin är nödvändig för att upprätthålla balans i de processer som förekommer i centrala nervsystemet: det förhindrar både överdriven upphetsning och överdriven inhibering. Han är inblandad i syntesen av aminosyror i levern.

Eftersom denna aminosyra ökar vitaliteten används tillsatsen baserat på den för trötthet. Det spelar också en viktig roll i metaboliska processer. Aspartinsyra ordineras ofta för sjukdomar i nervsystemet. Det är användbart för idrottare, såväl som för leveransbrott. Dessutom stimulerar det immunsystemet genom att öka produktionen av immunglobuliner och antikroppar.

Aspartinsyra finns i stora mängder i proteiner av vegetabiliskt ursprung härrörande från groddfrön och i köttprodukter.

karnitin

Strängt taget är karnitin inte en aminosyra, men dess kemiska struktur liknar strukturen hos aminosyror, och därför anses de vanligtvis tillsammans. Karnitin är inte inblandad i syntesen av proteiner och är inte en neurotransmittor. Dess huvudsakliga funktion i kroppen är transporten av långkedjiga fettsyror, vid oxidationsprocessen, vilken energi frigörs. Detta är en av de främsta energikällorna för muskelvävnad. Karnitin ökar sålunda bearbetningen av fett till energi och förhindrar att fett sänks i kroppen, särskilt i hjärtat, lever, skelettmuskler.

Carnitin minskar sannolikheten för komplikationer av diabetes mellitus i samband med nedsatt fettmetabolism, saktar ner fettdegenerationen av levern vid kronisk alkoholism och risken för hjärtsjukdom. Det har förmågan att minska triglyceriderna i blodet, främjar viktminskning och ökar muskelstyrkan hos patienter med neuromuskulära sjukdomar och ökar antioxidant effekten av vitaminerna C och E.

Vissa varianter av muskeldystrofi antas vara associerade med karnitinbrist. Med sådana sjukdomar bör människor få en större mängd av detta ämne än vad som krävs av normerna.

Det kan syntetiseras i kroppen i närvaro av järn, tiamin, pyridoxin och aminosyrorna lysin och metionin. Karnitinsyntes utförs också i närvaro av en tillräcklig mängd vitamin C. En otillräcklig mängd av något av dessa näringsämnen i kroppen leder till karnitinbrist. Karnitin intas med mat, främst med kött och andra animaliska produkter.

De flesta fallen av karnitinbrist associeras med en genetiskt bestämd defekt vid syntesprocessen. Möjliga manifestationer av karnitinbrist inkluderar nedsatt medvetenhet, smärta i hjärtat, muskelsvaghet, fetma.

På grund av den större muskelmassan behöver män mer karnitin än kvinnor. Vegetarianer är mer benägna att ha en brist på detta näringsämne än icke-vegetarianer, på grund av det faktum att karnitin inte finns i proteiner av vegetabiliskt ursprung.

Dessutom finns inte metionin och lysin (de aminosyror som är nödvändiga för karnitinsyntes) i växtprodukter i tillräckliga kvantiteter.

Vegetarianer måste ta kosttillskott eller äta lysinriktade livsmedel, som majsflingor, för att få den önskade mängden karnitin.

Carnitin presenteras i kosttillskott i olika former: som D, L-karnitin, D-karnitin, L-karnitin, acetyl-L-karnitin.
Det är att föredra att ta L-karnitin.

citrullin

Citrullin är övervägande i levern. Det ökar energiförsörjningen, stimulerar immunsystemet, i takt med att metabolismen blir L-arginin. Det neutraliserar ammoniakskadliga leverceller.

Cystein och cystin

Dessa två aminosyror är nära besläktade med varandra, varje cystinmolekyl består av två cysteinmolekyler kopplade ihop. Cystein är mycket instabil och omvandlas lätt till L-cystin, och sålunda passerar en aminosyra lätt till en annan om det behövs.

Båda aminosyror är svavelhaltiga och spelar en viktig roll vid bildandet av hudvävnad och är viktiga för avgiftningsprocesser. Cystein är en del av alfa keratin - huvudproteinet av naglar, hud och hår. Det främjar bildandet av kollagen och förbättrar hudens elasticitet och struktur. Cystein är en del av andra proteiner i kroppen, inklusive vissa matsmältningsenzymer.

Cystein hjälper till att neutralisera vissa giftiga ämnen och skyddar kroppen från de skadliga effekterna av strålning. Det är en av de mest kraftfulla antioxidanterna, medan dess antioxidant effekt förbättras samtidigt som den tar C-vitamin och selen.

Cystein är en föregångare till glutation, ett ämne som har en skyddande effekt på leverns och hjärnans celler från alkoholskador, vissa droger och giftiga ämnen som ingår i cigarettrök. Cystein löses bättre än cystin, och används snabbare i kroppen, så det används ofta vid komplex behandling av olika sjukdomar. Denna aminosyra bildas i kroppen från L-metionin, med den obligatoriska närvaron av vitamin B6.

Cysteintillskott är nödvändigt för reumatoid artrit, artärsjukdom och cancer. Det accelererar återhämtning efter operation, brännskador, binder tungmetaller och lösligt järn. Denna aminosyra accelererar också fettförbränning och bildandet av muskelvävnad.

L-cystein har förmågan att förstöra slem i luftvägarna, tack vare vilket det ofta används för bronkit och emfysem. Det påskyndar återhämtningsprocesser i andningsorganens sjukdomar och spelar en viktig roll vid aktiveringen av leukocyter och lymfocyter.

Eftersom detta ämne ökar mängden glutation i lungorna, njurarna, leveren och den röda benmärgen, sänker den åldringsprocessen, till exempel, reducerar antalet åldersrelaterade pigmentfläckar. N-acetylcystein ökar effektiviteten av glutation i kroppen än cystin eller till och med själva glutation.

Personer med diabetes bör vara försiktiga när de tar cysteintillskott, eftersom det har förmågan att inaktivera insulin. I cystinuri, ett sällsynt genetiskt tillstånd som leder till bildandet av cystinstenar, är det omöjligt att ta cystein.

dimetylglycin

Dimetylglycin är ett derivat av glycin, den enklaste aminosyran. Det är en integrerad del av många viktiga ämnen, såsom aminosyrorna metionin och kolin, vissa hormoner, neurotransmittorer och DNA.

I små kvantiteter finns dimetylglycin i köttprodukter, frön och spannmål. Trots att inga symptom är förenade med dimetylglycinbrist, har kosttillskott med dimetylglycin ett antal positiva effekter, inklusive förbättrad energi och mental aktivitet.

Dimetylglycin stimulerar också immunsystemet, reducerar kolesterol och triglycerider i blodet, hjälper till att normalisera blodtryck och glukosnivåer, och hjälper också att normalisera många organers funktion. Det används också vid epileptiska anfall.

Gamma Aminosmörsyra

Gamma-aminosmörsyra (GABA) utför i kroppen en neurotransmittors funktion i centrala nervsystemet och är oumbärlig för metabolismen i hjärnan. Den bildas från en annan aminosyra - glutamin. Det minskar aktiviteten hos neuroner och förhindrar överkänslan av nervceller.

Gamma-aminosmörsyra lindrar upphetsning och har lugnande effekt, det kan också tas som lugnande medel men utan risk för missbruk. Denna aminosyra används vid komplex behandling av epilepsi och arteriell hypertension. Eftersom det har en avslappnande effekt, används den vid behandling av störningar i sexuella funktioner. Dessutom är GABA ordinerat för brist på uppmärksamhetsbrist. Överskott av gamma-aminosmörsyra kan dock öka ångest, vilket orsakar andfåddhet, skakningar i extremiteterna.

Glutaminsyra

Glutaminsyra är en neurotransmittor som överför impulser i centrala nervsystemet. Denna aminosyra spelar en viktig roll i kolhydratmetabolism och främjar kalciumpenetration genom blod-hjärnbarriären.

Denna aminosyra kan användas av hjärnceller som en energikälla. Det neutraliserar också ammoniak, tar bort kväveatomerna under bildandet av en annan aminosyra, glutamin. Denna process är det enda sättet att neutralisera ammoniak i hjärnan.

Glutaminsyra används vid korrigering av beteendestörningar hos barn, liksom vid behandling av epilepsi, muskeldystrofi, sår, hypoglykemiska tillstånd, komplikationer av insulinbehandling av diabetes och psykiska utvecklingsstörningar.

glutamin

Glutamin är en aminosyra som oftast finns i muskeln i sin fria form. Det tränger lätt in i blod-hjärnbarriären och i hjärnans celler går in i glutaminsyra och tillbaka, för ökar det också den mängd gamma-aminosmörsyra som är nödvändig för att upprätthålla normal hjärnfunktion.

Denna aminosyra upprätthåller också en normal syrabasbalans i kroppen och ett hälsosamt tillstånd i mag-tarmkanalen, som är nödvändig för syntesen av DNA och RNA.

Glutamin är en aktiv delaktighet i kvävemetabolism. Dess molekyl innehåller två kväveatomer och bildas från glutaminsyra genom tillsats av en kväveatom. Således hjälper syntesen av glutamin att avlägsna överskott av ammoniak från vävnader, huvudsakligen från hjärnan och bära kväve inuti kroppen.

Glutamin finns i stora mängder i musklerna och används för att syntetisera proteiner från skelettmuskelceller. Därför används kosttillskott med glutamin av kroppsbyggare och för olika dieter, liksom för förebyggande av muskeltab i sjukdomar som maligna neoplasmer och aids, efter operation och vid långvarig bäddstöd.

Dessutom används glutamin också vid behandling av artrit, autoimmuna sjukdomar, fibros, sjukdomar i mag-tarmkanalen, peptiska sår, bindvävssjukdomar.

Denna aminosyra förbättrar hjärnaktiviteten och används därför för epilepsi, kronisk trötthetssyndrom, impotens, schizofreni och senil demens. L-glutamin reducerar patologisk efterfrågan på alkohol och används därför vid behandling av kronisk alkoholism.

Glutamin finns i många produkter av både vegetabiliskt och animaliskt ursprung, men det förstöras lätt vid uppvärmning. Spenat och persilja är bra källor till glutamin, men under förutsättning att de konsumeras råa.

Kosttillskott som innehåller glutamin bör endast förvaras på ett torrt ställe, annars omvandlas glutamin till ammoniak och pyroglutaminsyra. Ta inte glutamin i levercirros, njursjukdom, Reye syndrom.

glutation

Glutation, som karnitin, är inte en aminosyra. Enligt den kemiska strukturen är det en tripeptid som erhålls i kroppen från cystein, glutaminsyra och glycin.

Glutation är en antioxidant. Det mesta av glutation finns i levern (en del av det släpps direkt i blodet), liksom i lungorna och mag-tarmkanalen.

Det är nödvändigt för kolhydratmetabolism och fördröjer också åldring på grund av effekten på lipidmetabolism och förhindrar förekomst av ateroskleros. Glutathionbrist påverkar främst nervsystemet, vilket orsakar nedsatt koordination, tankeprocesser, tremor.

Mängden glutation i kroppen minskar med åldern. I detta avseende borde äldre få det dessutom. Det är emellertid föredraget att använda livsmedelstillsatser som innehåller cystein, glutaminsyra och glycin - det vill säga ämnen som syntetiserar glutation. Det mest effektiva är mottagandet av N-acetylcystein.

glycin

Glycin sänker degenerationen av muskelvävnad, eftersom det är en källa till kreatin - ett ämne som ingår i muskelvävnad och används vid syntes av DNA och RNA. Glycin är nödvändigt för syntes av nukleinsyror, gallsyror och essentiella aminosyror i kroppen.

Det är en del av många antacida läkemedel som används i sjukdomar i magen, är användbar för att reparera skadad vävnad, eftersom den finns i stora mängder i hud och bindväv.

Denna aminosyra är nödvändig för det normala funktionen av centrala nervsystemet och upprätthållandet av en bra prostatakörtillstånd. Det verkar som en hämmande neurotransmittor och kan därmed förhindra epileptiska anfall.

Glycin används vid behandling av manisk-depressiv psykos, den kan också vara effektiv för hyperaktivitet. Överskott av glycin i kroppen orsakar trötthet, men en tillräcklig mängd ger kroppen energi. Om nödvändigt kan glycin i kroppen bli serin.

histidin

Histidin är en essentiell aminosyra som främjar tillväxt och reparation av vävnader, som ingår i myelinmantlarna som skyddar nervceller och är också nödvändiga för bildandet av röda och vita blodkroppar. Histidin skyddar kroppen från de skadliga effekterna av strålning, främjar avlägsnandet av tungmetaller från kroppen och hjälper till med aids.

För högt innehåll av histidin kan leda till stress och till och med psykiska störningar (upphetsning och psykos).

Otillräckligt histidininnehåll i kroppen förvärrar tillståndet vid reumatoid artrit och dövhet i samband med skador på hörselnerven. Methionin hjälper till att minska nivån av histidin i kroppen.

Histamin, en mycket viktig komponent i många immunologiska reaktioner, syntetiseras från histidin. Det bidrar också till sexuell upphetsning. I detta avseende kan samtidig användning av kosttillskott som innehåller histidin, niacin och pyridoxin (som är nödvändig för syntesen av histamin) vara effektiva vid sexuella störningar.

Eftersom histamin stimulerar utsöndringen av magsaften, hjälper användningen av histidin med matsmältningsstörningar som är förknippade med låg surhetsgrad i magsaften.

Personer som lider av manisk-depressiv psykos bör inte ta histidin, förutom när bristen på denna aminosyra är väl etablerad. Histidin finns i ris, vete och råg.

isoleucin

Isoleucin är en av BCAA-aminosyrorna och de essentiella aminosyrorna som är nödvändiga för syntesen av hemoglobin. Det stabiliserar och reglerar också blodsockernivåer och energiförsörjningsprocesser. Isoleucinmetabolism uppträder i muskelvävnad.

Gemensamt intag med isoleucin och valin (BCAA) ökar uthålligheten och främjar muskelåterhämtning, vilket är särskilt viktigt för idrottare.

Isoleucin är nödvändigt för många psykiska sjukdomar. En brist på denna aminosyra leder till symptom som liknar hypoglykemi.

Matkällor för isoleucin inkluderar mandlar, cashewnötter, kyckling, kikärter, ägg, fisk, linser, lever, kött, råg, de flesta frön och sojaproteiner.

Det finns biologiskt aktiva livsmedelstillsatser som innehåller isoleucin. Det är nödvändigt att observera den rätta balansen mellan isoleucin och två andra grenade BCAA-aminosyror - leucin och valin.

leucin

Leucin är en essentiell aminosyra tillsammans med isoleucin och valin relaterad till de tre grenade BCAA-aminosyrorna. Verkar tillsammans, de skyddar muskelvävnad och är energikällor, samt bidrar till återställande av ben, hud, muskler, så deras användning rekommenderas ofta under återhämtningsperioden efter skador och operationer.

Leucin sänker också blodsockernivåerna något och stimulerar frisättningen av tillväxthormon. Matkällor för leucin inkluderar brunt ris, bönor, kött, nötter, soja och vetemjöl.

Kosttillskott som innehåller leucin används i kombination med valin och isoleucin. De bör tas med försiktighet för att inte orsaka hypoglykemi. Överskott av leucin kan öka mängden ammoniak i kroppen.

lysin

Lysin - en essentiell aminosyra som ingår i nästan vilket som helst protein. Det är nödvändigt för normalbildning av ben och barntillväxt, främjar absorptionen av kalcium och upprätthållandet av normal kväveomsättning hos vuxna.

Denna aminosyra är inblandad i syntesen av antikroppar, hormoner, enzymer, kollagenbildning och vävnadsreparation. Lysin används i återhämtningsperioden efter operation och idrottskador. Det sänker också serum triglycerider.

Lysin har en antiviral effekt, speciellt för virus som orsakar herpes och akuta luftvägsinfektioner. Att ta tillskott som innehåller lysin i kombination med vitamin C och bioflavonoider rekommenderas för virussjukdomar.

Brist på denna väsentliga aminosyra kan leda till anemi, blödning i ögonlocket, enzymatiska störningar, irritabilitet, trötthet och svaghet, dålig aptit, tillväxtnedgång och viktminskning samt reproduktionssystemstörningar.

Matkällor för lysin är ost, ägg, fisk, mjölk, potatis, rött kött, soja och jästprodukter.

metionin

Methionin är en essentiell aminosyra som hjälper till med bearbetning av fetter, förhindrar deponering i levern och på artärernas väggar. Syntesen av taurin och cystein beror på mängden metionin i kroppen. Denna aminosyra främjar digestion, ger avgiftningsprocesser (främst neutralisering av giftiga metaller), minskar muskelsvaghet, skyddar mot strålning, är användbar för osteoporos och kemiska allergier.

Denna aminosyra används vid behandling av reumatoid artrit och graviditetsgiftos. Methionin har en uttalad antioxidant effekt, eftersom det är en bra källa till svavel, vilket inaktiverar fria radikaler. Det används i Gilberts syndrom, onormal leverfunktion. Metionin krävs också för syntesen av nukleinsyror, kollagen och många andra proteiner. Det är användbart för kvinnor som får orala hormonella preventivmedel. Methionin sänker nivån av histamin i kroppen, vilket kan vara användbart vid schizofreni, när mängden histamin ökar.

Methionin i kroppen går in i cystein, som är en föregångare till glutation. Detta är mycket viktigt vid förgiftning, när en stor mängd glutation krävs för att neutralisera toxiner och skydda levern.

Matkällor för metionin: baljväxter, ägg, vitlök, linser, kött, lök, sojabönor, frön och yoghurt.

ornitin

Ornitin hjälper till att frigöra tillväxthormon som hjälper till att bränna fett i kroppen. Denna effekt förbättras genom användning av ornitin i kombination med arginin och karnitin. Ornitin är också viktigt för immunsystemet och leverfunktionen, deltar i avgiftningsprocesser och återställande leverceller.

Ornitin i kroppen syntetiseras från arginin och fungerar i sin tur som en föregångare för citrullin, prolin, glutaminsyra. Höga halter av ornitin finns i hud och bindväv, så denna aminosyra hjälper till att återställa skadade vävnader.

Ge inte biologiskt aktiva kosttillskott som innehåller ornitin, barn, gravida och ammande mödrar, samt personer med historia av schizofreni.

fenylalanin

Fenylalanin är en essentiell aminosyra. I kroppen kan det omvandlas till en annan aminosyra - tyrosin, som i sin tur används vid syntesen av två huvudsakliga neurotransmittorer: dopamin och norepinefrin. Därför påverkar denna aminosyra humör, minskar smärta, förbättrar minne och lärande förmåga, undertrycker aptit. Det används vid behandling av artrit, depression, smärta under menstruation, migrän, fetma, Parkinsons sjukdom och schizofreni.

Fenylalanin finns i tre former: L-fenylalanin (den naturliga formen och den är en del av de flesta humankroppsproteiner), D-fenylalanin (en syntetisk spegelform, har en analgetisk effekt), DL-fenylalanin (kombinerar de användbara egenskaperna hos de två tidigare formerna, är det vanligtvis används i premenstruellt syndrom.

Kosttillskott som innehåller fenylalanin ger inte gravida kvinnor, personer med ångestattacker, diabetes, högt blodtryck, fenylketonuri, pigmentmelanom.

prolin

Proline förbättrar hudtillståndet genom att öka kollagenproduktionen och minska förlusten med ålder. Hjälper till att återställa bruskans ytor, stärker ledbanden och hjärtmuskeln. För att stärka bindväv, används prolin bäst i kombination med vitamin C.

Proline går in i kroppen huvudsakligen från köttprodukter.

serin

Serin är nödvändig för normal metabolism av fetter och fettsyror, tillväxten av muskelvävnad och upprätthållandet av ett normalt tillstånd i immunsystemet.

Serin syntetiseras i kroppen från glycin. Som ett fuktgivande medel ingår i många kosmetiska produkter och dermatologiska preparat.

taurin

Taurin är starkt koncentrerad i hjärtmuskeln, vita blodkroppar, skelettmuskler och centrala nervsystemet. Det deltar i syntesen av många andra aminosyror och utgör också en del av huvudkomponenten i gallan, vilket är nödvändigt för uppslutning av fetter, absorption av fettlösliga vitaminer och för att upprätthålla normala kolesterolnivåer i blodet.

Taurin är därför användbart vid ateroskleros, ödem, hjärtsjukdom, arteriell hypertoni och hypoglykemi. Taurin är nödvändig för normal metabolism av natrium, kalium, kalcium och magnesium. Det förhindrar utsöndring av kalium från hjärtmuskeln och bidrar därför till att förebygga vissa hjärtrytmförändringar. Taurin har en skyddande effekt på hjärnan, särskilt vid uttorkning. Det används vid behandling av ångest och upphetsning, epilepsi, hyperaktivitet, anfall.

Biologiskt aktiva kosttillskott med taurin ger barn med Downs syndrom och muskeldystrofi. I vissa kliniker ingår denna aminosyra i den komplexa behandlingen för bröstcancer. Överdriven utsöndring av taurin från kroppen förekommer i olika tillstånd och metaboliska störningar.

Arytmier, störningar i trombocytbildning, candidiasis, fysisk eller känslomässig stress, tarmsjukdom, zinkbrist och alkoholmissbruk leder till brist på taurin i kroppen. Alkoholmissbruk stör också kroppens förmåga att absorbera taurin.

Med diabetes ökar kroppens behov av taurin och vice versa minskar behovet av insulin med användning av kosttillskott som innehåller taurin och cystin. Taurin finns i ägg, fisk, kött, mjölk, men finns inte i vegetabiliska proteiner.

Det syntetiseras i levern från cystein och från metionin i andra organ och vävnader i kroppen, förutsatt att det finns en tillräcklig mängd vitamin B6. Med genetiska eller metaboliska störningar som stör syntesen av taurin är tillskott med denna aminosyra nödvändig.

treonin

Threonin är en essentiell aminosyra som hjälper till att upprätthålla normal proteinmetabolism i kroppen. Det är viktigt för syntesen av kollagen och elastin, hjälper levern och deltar i ämnesomsättningen av fetter i kombination med asparaginsyra och metionin.

Threonin finns i hjärtat, centrala nervsystemet, skelettmuskler och hämmar deponerade fetter i levern. Denna aminosyra stimulerar immunsystemet, eftersom det främjar produktionen av antikroppar. Threonin är mycket liten i korn, så vegetarianer är mer benägna att ha en brist på denna aminosyra.

tryptofan

Tryptofan är en essentiell aminosyra som är nödvändig för produktion av niacin. Det används för att syntetisera serotonin i hjärnan, en av de viktigaste neurotransmittorerna. Tryptofan används för sömnlöshet, depression och för att stabilisera humör.

Det hjälper till med hyperaktivitetssyndrom hos barn, används för hjärtsjukdomar, för att kontrollera vikt, minska aptit och öka frisättning av tillväxthormon. Hjälper med migränattacker, hjälper till att minska nischotins skadliga effekter. En brist på tryptofan och magnesium kan öka spasmerna i kransartärerna.

De rikaste matkällorna till tryptofan inkluderar brunt ris, landost, kött, jordnötter och sojaprotein.

tyrosin

Tyrosin är föregångaren till neurotransmittorerna norepinefrin och dopamin. Denna aminosyra är inblandad i reglering av humör; brist på tyrosin leder till brist på norepinefrin, vilket i sin tur leder till depression. Tyrosin undertrycker aptit, hjälper till att minska fettinnehåll, främjar produktionen av melatonin och förbättrar binjurens, sköldkörtelns och hypofysfunktionen.

Tyrosin är också inblandad i utbytet av fenylalanin. Sköldkörtelhormoner bildas när jodatomer är fästa vid tyrosin. Därför är det inte förvånande att lågt plasma tyrosinnivåer är associerade med hypotyroidism.

Symtom på tyrosinbrist är också lågt blodtryck, lågt kroppstemperatur och rastlös bensyndrom.

Biologiskt aktiva kosttillskott med tyrosin används för att lindra stress, de antas hjälpa till med kronisk trötthetssyndrom och narkolepsi. De används för ångest, depression, allergier och huvudvärk, liksom för missbruk av droger. Tyrosin kan vara användbar i Parkinsons sjukdom. Naturliga källor till tyrosin är mandlar, avokado, bananer, mejeriprodukter, pumpafrön och sesam.

Tyrosin kan syntetiseras från fenylalanin i människokroppen. Kosttillskott med fenylalanin bäst tas vid sänggåendet eller med mat som innehåller stora mängder kolhydrater.

Under behandling med monoaminoxidashämmare (vanligtvis ordinerad för depression), bör produkter som innehåller tyrosin nästan överges och tillägget med tyrosin ska inte tas, eftersom detta kan leda till en oväntad och kraftig ökning av blodtrycket.

valin

Valine är en essentiell aminosyra som har en stimulerande effekt, en av BCAA-aminosyrorna, så den kan användas av muskler som en energikälla. Valine krävs för muskelmetabolism, reparation av skadad vävnad och upprätthållande av normal kvävemetabolism i kroppen.

Valine används ofta för att korrigera uttalade brister i aminosyror som härrör från narkotikamissbruk. Den överdrivna höga nivån i kroppen kan leda till symtom som parestesier (gåsstötar på huden), till och med hallucinationer.
Valine finns i följande livsmedel: flingor, kött, svamp, mejeriprodukter, jordnötter, sojaprotein.

Valint intag i form av kosttillskott bör balanseras med intaget av andra grenade BCAA-aminosyror - L-leucin och L-isoleucin.

http://www.5lb.ru/articles/sport_supplements/amino_acid/amino_spisok.html

Aminoklassificering

I. Fysikalisk-kemisk - baserad på skillnader i aminosyrans fysikalisk-kemiska egenskaper.

1) Hydrofoba aminosyror (icke-polära). Komponenterna av radikaler innehåller vanligtvis kolvätekoncerner och aromatiska ringar. Hydrofoba aminosyror innefattar ala, val, leu, silt, fen, tre, träffade.

2) Hydrofila (polära) oladdade aminosyror. Radikalerna av sådana aminosyror innehåller polära grupper (-OH, -SH, -NH2). Dessa grupper interagerar med dipolvattenmolekyler som orienterar sig runt dem. Den oladdade polära inkluderar gly, ser, tre, thier, cis, gln, asn.

3) Polära negativt laddade aminosyror. Dessa inkluderar asparaginsyra och glutaminsyra. I en neutral miljö förvärvar asp och glu en negativ laddning.

4) Polära positivt laddade aminosyror: arginin, lysin och histidin. Ha en extra aminogrupp (eller imidazolring, som histidin) i radikalen. I en neutral miljö förvärvar lys, arg och gαis en positiv laddning.

II. Biologisk klassificering.

1) Essentiella aminosyror kan inte syntetiseras i människokroppen och måste nödvändigtvis komma från mat (axel, silt, ley, lys, meth, thr, tre, hårtork) och 2 aminosyror är delvis oumbärliga (arg, gis).

2) Ersättningsbara aminosyror kan syntetiseras i människokroppen (glutaminsyra, glutamin, prolin, alanin, asparaginsyra, asparagin, tyrosin, cystein, serin och glycin).

Strukturen av aminosyror. Alla aminosyror är a-aminosyror. Aminogruppen i den gemensamma delen av alla aminosyror är fäst vid a-kolatomen. Aminosyror innehåller en karboxylgrupp -COOH och en aminogrupp -NH2. I protein är jonogena grupper av den gemensamma delen av aminosyror inblandade i bildandet av en peptidbindning och alla egenskaper hos proteinet bestäms endast av egenskaperna hos aminosyraradikaler. Aminosyra amfotära föreningar. En isoelektrisk punkt för en aminosyra är pH-värdet vid vilket den maximala andelen aminosyramolekyler har nollladdning.

Fysikalisk-kemiska egenskaper hos proteiner.

Isolering och rening: elektroforetisk separation, gelfiltrering, etc. Molekylär massa av proteiner, amfotericitet, löslighet (hydratisering, saltning). Denaturering av proteiner, dess reversibilitet.

Molekylvikt. Proteiner är organiska kvävehaltiga polymerer med hög molekylvikt byggd från aminosyror. Molekylmassan av proteiner beror på mängden aminosyror i varje subenhet.

Buffertegenskaper. Proteiner är amfotera polyelektrolyter, d.v.s. De kombinerar sura och basiska egenskaper. Beroende på detta kan proteiner vara sura och basiska.

Faktorer av proteinstabilisering i lösning. HYDRATE SHELL är ett lager av vattenmolekyler, som definitivt är orienterade på ytan av proteinmolekylen. Ytan på de flesta proteinmolekylerna är negativt laddad, och dipoler vattenmolekyler lockas till det genom sina positivt laddade poler.

Faktorer som minskar lösligheten hos proteiner. PH-värdet vid vilket proteinet blir elektriskt neutralt kallas proteinets isoelektriska punkt (IEP). För huvudproteinerna är IEP i en alkalisk medium, för surt - i ett surt medium. Denaturering är en sekventiell kränkning av kvaternära, tertiära, sekundära proteinstrukturer, åtföljd av förlust av biologiska egenskaper. Denaturerat protein fäller ut. Det är möjligt att fälla ut ett protein genom att ändra mediumets pH (IEP), antingen genom att salta ut det eller genom att verka i någon denatureringsfaktor. Fysiska faktorer: 1. Höga temperaturer.

En del av proteinerna genomgår denaturering redan vid 40-50. 2. Ultraviolett strålning 3. Röntgen och radioaktiv strålning 4. Ultraljud 5. Mekanisk verkan (t ex vibrationer). Kemiska faktorer: 1. Koncentrerade syror och alkalier. 2. Salter av tungmetaller (till exempel CuSO4). 3. Organiska lösningsmedel (etylalkohol, aceton) 4. Neutrala salter av alkali- och jordalkalimetaller (NaCl, (NH4) 2SO4)

Strukturell organisation av proteinmolekyler.

Primär, sekundär, tertiär struktur. Relationer involverade i stabilisering av strukturer. Beroendet av proteins biologiska egenskaper på den sekundära och tertiära strukturen. Kvaternär proteinstruktur. Beroendet av proteins biologiska aktivitet på den kvartära strukturen (förändring av protomers konformation).

Det finns fyra nivåer av spatial organisation av proteinet: primär, sekundär, tertiär och kvaternär struktur av proteinmolekyler. Proteinets primära struktur är aminosyrasekvensen i polypeptidkedjan (PPC). Peptidbindningen bildas endast av alfa-aminogruppen och alfa-karboxylgruppen av aminosyror. Den sekundära strukturen är den rumsliga organisationen av kärnan i en polypeptidkedja i form av en a-helix eller p-vikad struktur. I a-helixen i 10 varv finns 36 aminosyrarester. A-helixen fixeras med hjälp av vätebindningar mellan NH-grupper av en spiral i spiralen och C = O-grupper i den närliggande spolen.

Den p-vikta strukturen behålls även av vätebindningar mellan C = O och NH-grupper. Tertiär struktur - ett särskilt ömsesidigt arrangemang i rymden av spiralformade och vikta sektioner av polypeptidkedjan. Starka disulfidbindningar och alla svaga typer av bindningar (joniska, väte-, hydrofoba, van der Waals-interaktioner) är involverade i bildandet av den tertiära strukturen. Kvaternär struktur - tredimensionell organisation i rymden av flera polypeptidkedjor. Varje kedja heter en underenhet (eller protomer). Därför kallas proteiner med en kvaternär struktur oligomera proteiner.

4. Enkla och komplexa proteiner, deras klassificering.

Naturen hos bindningarna hos protetiska grupper med protein. Biologiska funktioner av proteiner. Kapacitet för specifika interaktioner med ligand.

Enkla proteiner är byggda från aminosyrarester och, när de hydrolyseras, bryts upp, respektive endast i fria aminosyror. Komplexa proteiner är tvåkomponentproteiner som består av ett visst enkelt protein och en icke-proteinkomponent kallad protesgruppen. Vid hydrolysen av komplexa proteiner, utöver fri aminosyror, frisätts icke-proteinpartiet eller dess sönderdelningsprodukter. Enkla proteiner är i sin tur uppdelade på grundval av några konventionellt valda kriterier i ett antal undergrupper: protaminer, histoner, albumin, globuliner, prolaminer, gluteliner etc.

Klassificering av komplexa proteiner:

- fosforproteiner (innehåller fosforsyra), kromoproteiner (pigment är en del av dem),

- nukleoproteiner (innehåller nukleinsyror), glykoproteiner (innehåller kolhydrater),

- lipoproteiner (innehåller lipider) och metalloproteiner (innehåller metaller).

Proteinmolekylns aktiva centrum. När proteiner fungerar kan deras bindning till ligander - ämnen med låg molekylvikt uppträda. Liganden förenar en specifik plats i en proteinmolekyl - det aktiva centret. Det aktiva centrumet bildas vid de tertiära och kvaternära nivåerna av proteinmolekylens organisation och bildas på grund av attraktionen av sidradikalerna hos vissa aminosyror (vätebindningsform mellan -OH-grupper, vätearomatiska bindningar är kopplade genom hydrofoba interaktioner, -COOH och -NH2-jonbindningar).

Karbohydrathaltiga proteiner: glykoproteiner, proteoglykaner.

De huvudsakliga kolhydraterna i människokroppen: monosackarider, disackarider, glykogener, heteropolysackarider, deras struktur och funktion.

Karbohydrathaltiga proteiner (glykoproteiner och proteoglykaner). Prostetisk grupp av glykoproteiner kan representeras av monosackarider (glukos, galaktos, mannos, fruktos, 6-dezoksigalaktozoy) av aminer och acetylerade derivat av aminosocker (atsetilglyukoza, atsetilgalaktoza. Insats kolhydratmolekyler av glykoproteiner har upp till 35%. Glykoproteiner övervägande globulära proteiner. Kolhydratkomponent proteoglykaner kan representeras av flera kedjor av heteropolysackarider.

Glykoproteins biologiska funktioner:

1. transport (blodprotein globuliner transporterar joner, koppar, steroidhormoner);

2. skyddande: fibrinogen utför blodkoagulering b. immunoglobuliner ger immunskydd

3. receptor (receptorer finns på ytan av cellmembranet, vilket ger specifik interaktion).

4. enzymatisk (kolinesteras, ribonukleas);

5. hormonella (hormoner i den främre hypofysen - gonadotropin, tyrotropin).

De proteoglykanernas biologiska funktioner: hyaluron- och kondroitinsvavelsyror, keratinsulfat utför strukturella, bindande, ytmekaniska funktioner.

Lipoproteiner av mänskliga vävnader. Klassificering av lipider.

Primärrepresentanter: triacylglyceroler, fosfolipider, glykolipider, kolesterider. Deras struktur och funktioner. Essentiella fettsyror och deras derivat. Sammansättning, struktur och funktion av blodlipoproteiner.

Nukleoprotein.

Egenskaper av proteindelen. Historia av upptäckt och studie av nukleinsyror. Struktur och funktion av nukleinsyror. Primär och sekundär struktur av DNA och RNA. Typer av RNA. Strukturen av kromosomer.

Nukleoproteiner är komplexa proteiner som innehåller ett protein (protamin eller histon), nonproteindelen representeras av nukleinsyror (NC): deoxiribonukleinsyra (DNA) och ribonukleinsyra (RNA). Protaminer och histoner är proteiner med uttalade grundläggande egenskaper, eftersom de innehåller mer än 30% arg och liz.

Nukleinsyror (NK) är långa polymerkedjor som består av många tusen monomerenheter som är förbundna med 3 ', 5'-fosfodit-eterbindningar. Monomeren av NK är en mononukleotid, som består av en kvävebas, pentos och en fosforsyrarest. Kvävebaser är purin (A och G) och pyrimidin (C, U, T). B-D-ribos eller β-D-deoxiribos fungerar som en pentos. Den kvävebaserade basen är ansluten till pentosen genom N-glykosidbindningen. Pentos och fosfat är sammanbundna med ett esterbindning mellan -OH-gruppen belägen vid C5'-atomen av pentos och fosfat.

Typer av nukleinsyror:

1. DNA innehåller A, G, T och C, deoxiribos och fosforsyra. DNA ligger i cellens kärna och bildar basen för komplexkromatinproteinet.

2. RNA innehåller A, G, Y och C, ribos och fosforsyra.

Det finns 3 typer av RNA:

a) m-RNA (information eller matris) - en kopia av DNA-segmentet innehåller information om proteinets struktur;

b) rRNA bildar ribosomets skelett i cytoplasman, spelar en viktig roll vid sammansättningen av proteinet på ribosomen under översättning;

c) t-RNA är involverat i aktiveringen och transporten av AK till ribosomen lokaliserad i cytoplasman. De nationella centralbankerna har primära, sekundära och tertiära strukturer.

Den primära strukturen hos NK är densamma för alla typer - en linjär polynukleotidkedja i vilken mononukleotider är bundna av 3 ', 5'-fosfodiesterbindningar. Varje polynukleotidkedja har 3 'och 5', dessa ändar är negativt laddade.

Den sekundära strukturen av DNA är en dubbel helix. DNA består av 2 kedjor vridna i en spiral till höger runt axeln. Spolspole = 10 nukleotider, som är 3,4 nm i längd. Båda spiralerna är antiparallella.

DNA: s tertiära struktur är resultatet av ytterligare vridning av DNA-molekylen i rymden. Detta händer när DNA interagerar med protein. När man interagerar med histon-oktameren lindas dubbelhelixen på oktameren, d.v.s. förvandlas till en superhelix.

Den sekundära strukturen av RNA är en polynukleotidgänga krökt i rymden. Denna krökning beror på bildningen av vätebindningar mellan de komplementära kvävebaserna. I t-RNA representeras den sekundära strukturen av "klöverbladet", där jag skiljer mellan komplementära och icke komplementära regioner. Den sekundära strukturen av p-RNA är helixen av en enkel krökt RNA och den tertiära - skelettet av en ribosom. Kommer från kärnan till CZ, bildar m-RNA komplex med specifika proteiner, informeromerer (den tertiära strukturen hos m-RNA) och kallas inforsomes.

Kromoproteiner, deras klassificering. Flavoproteiner, deras struktur och funktion.

Hemoproteiner, struktur, representanter: hemoglobin, myoglobin, katalas, peroxidas, cytokrom. Funktioner av hemoproteiner.

Fosforproteiner som en protesgrupp innehåller en fosforsyrarest. Exempel: kasein och kaseinogen av mjölk, stallost, mejeriprodukter, vit äggula, äggula ovalbumin, fiskägg ichtullin. Fosforproteinrika celler i CNS.

Fosforproteiner har olika funktioner:

1. Näringsfunktion. Fosforproteiner av mejeriprodukter smälter lätt, absorberas och är en källa till essentiella aminosyror och fosfor för syntes av proteiner i babyvävnader.

2. Fosforsyra är nödvändig för fullständig bildning av barnets nerv- och benvävnader.

3. Fosforsyra är inblandad i syntesen av fosfolipider, fosfoproteiner, nukleotider, nukleinsyror.

4. Fosforsyra reglerar enzymaktiviteten genom fosforylering med deltagande av proteinkinasenzymer. Fosfat förenar -OH-gruppen av serin eller treonin med esterbindningar: Kromoproteiner är komplexa proteiner med en icke-proteinhaltig delmålad. Dessa inkluderar flavoproteiner (gul) och hemoproteiner (röd). Flavoproteiner som en protesgrupp innehåller derivat av vitamin B2-flavins: flavin-adenindinukleotid (FAD) eller flavinmononukleotid (FMN). De är en icke-proteindel av dehydrogenasenzymer som katalyserar redoxreaktioner.

Hemoproteiner som en icke-proteinkoncern innehåller heme-järnporfyrinkomplex.

Hemoproteiner är indelade i två klasser:

1. enzymer: katalas, peroxidas, cytokrom;

2. icke-enzymer: hemoglobin och myoglobin.

Enzymer katalas och peroxidas förstör väteperoxid, cytokromer är bärare av elektroner i kedjan av elektrontransport. Nefermenty. Hemoglobin transporterar syre (från lungorna till vävnaderna) och koldioxid (från vävnaderna till lungorna); myoglobin - syre depot i arbetsmuskeln. Hemoglobin är en tetramer, eftersom består av 4 subenheter: globin i denna tetramer representeras av 4 polypeptidkedjor av 2 sorter: 2a och 2p-kedjor. Varje underenhet är förknippad med en heme. Fysiologiska typer av hemoglobin: 1. HbP - primitivt hemoglobin bildas i embryot. 2. HbF - fetalt hemoglobin - fetalt hemoglobin. Byte av HbP med HbF sker vid 3 års ålder.

Enzymer, upptäcktshistoria och studier av enzymer, särskilt enzymatisk katalys.

Specificiteten av enzymer. Beroendet av hastigheten av enzymatiska reaktioner på temperatur, pH, koncentration av enzymet och substratet.

Enzymer är biologiska katalysatorer av protein natur, bildad av en levande cell, som verkar med hög aktivitet och specificitet.

Likheten av enzymer med icke-biologiska katalysatorer är följande:

  • enzymer katalyserar energiska reaktioner möjliga;
  • Det kemiska systemets energi förblir konstant;
  • under katalysen förändras inte reaktionsriktningen;
  • enzymer konsumeras inte under reaktionen.

Skillnaderna i enzymer från icke-biologiska katalysatorer är följande:

  • hastigheten av enzymatiska reaktioner är högre än reaktionerna som katalyseras av icke-proteinkatalysatorer;
  • enzymer har hög specificitet
  • den enzymatiska reaktionen sker i cellen, d.v.s. vid 37 ° C, konstant atmosfärstryck och fysiologiskt pH;
  • hastigheten för den enzymatiska reaktionen kan justeras.

Den moderna klassificeringen av enzymer är baserad på karaktären hos de kemiska omvandlingar som de katalyserar. Klassificeringen baseras på typen av reaktion som katalyseras av enzymet.

Enzymer är indelade i 6 klasser:

1. Oxidoreduktaser katalyserar redoxreaktioner

4. LiAZ - icke-hydrolytisk substratnedbrytning

6. Ligas (syntetas) - Syntes med energi (ATP)

Enzymnomenklaturen.

1. Det triviala namnet (pepsin, trypsin).

2. Namnet på enzymet kan bildas från substratets namn med tillsatsen av änden "ase"

(arginas hydrolyserar aminosyraargininet).

3. Tillägg av "aza" -änden till namnet på den katalyserade reaktionen (hydrolas katalyserar

hydrolys, dehydrogenas-dehydrogenering av en organisk molekyl, d.v.s. avlägsnande av protoner och elektroner från substratet).

4. Rationellt namn - Substratets namn och typen av de katalyserade reaktionerna (ATP + hexoshexos-6-fosfat + ADP. Enzym: ATP: D-hexos-6-fosfotransferas).

5. Indexering av enzymer (varje index tilldelas 4 index eller sekvensnummer): 1.1.1.1 - ADH, 1.1.1.27 - LDH.

Beroendet av hastigheten för den enzymatiska reaktionen på mediumets pH. För varje enzym finns ett pH-värde vid vilket dess maximala aktivitet observeras. Avvikelse från det optimala pH-värdet leder till en minskning av enzymaktiviteten. PH-påverkan på enzymets aktivitet är förenad med joniseringen av de funktionella grupperna av aminosyraresterna i detta protein, vilket säkerställer optimal konformation av enzymets aktiva centrum. När pH förändras från optimala värden förändras joniseringen av funktionella grupper i proteinmolekylen.

Till exempel protoneras fria aminogrupper under försurning av mediet (NH3 + ) och vid alkalisering klyvs proton från karboxylgrupper (СОО-). Detta leder till en förändring i enzymmolekylens konformation och det aktiva centrumets konformation; Därför försämras bindningen av substratet, kofaktorerna och koenzymerna till det aktiva centret. Enzymer som arbetar i sura miljöförhållanden (till exempel pepsin i magen eller lysosomala enzymer), utvecklar evolutionärt en konformation som säkerställer enzymets arbete vid sura pH-värden. De flesta av de humana enzymerna har emellertid ett optimalt pH nära neutral, vilket sammanfaller med det fysiologiska pH-värdet.

Beroendet av hastigheten för den enzymatiska reaktionen på medeltemperaturen. Ökning av temperaturen till vissa gränser påverkar den enzymatiska reaktionshastigheten, som effekten av temperaturen på någon kemisk reaktion. Med ökande temperatur accelereras molekylernas rörelse vilket leder till en ökning av sannolikheten för interaktion mellan reaktanter. Dessutom kan temperaturen öka energin hos de reaktiva molekylerna, vilket också leder till en acceleration av reaktionen.

Emellertid har graden av kemisk reaktion katalyserad av enzymer sin temperaturoptimal, vars överskott åtföljs av en minskning av enzymatisk aktivitet, som härrör från den termiska denatureringen av proteinmolekylen. För de flesta humana enzymer är den optimala temperaturen 37-38 ° C. Specificitet - En mycket hög selektivitet av enzymer i förhållande till substratet. Specifikiteten hos enzymet förklaras av sammanträffandet av substratets och substratcentrumets rumsliga konfiguration (sterisk sammanträffande). För enzymets specifika ansvar är det enzymets aktiva centrum och hela proteinmolekylen. Enzymets aktiva centrum bestämmer vilken typ av reaktion som detta enzym kan utföra. Det finns tre typer av specificitet:

Absolut specificitet. Enzymer som verkar på endast ett substrat har denna specificitet. Till exempel hydrolyserar sackaros endast sackaros, laktas-laktos, maltas-maltos, ureas-urea, arginas-arginin etc. Relativ specificitet är förmågan hos ett enzym att agera på en grupp av substrat med en allmän typ av bindning, d.v.s. relativ specificitet manifesteras endast i förhållande till en viss typ av bindning i en grupp av substrat. Exempel: lipas bryter ner ett esterbindning i animaliska och vegetabiliska fetter. Amylas hydrolyserar a-glykosidbindningen i stärkelse, dextrin och glykogen. Alkoholdehydrogenas oxiderar alkoholer (metanol, etanol, etc.).

Stereokemisk specificitet är ett enzyms förmåga att agera på endast en stereoisomer.

Till exempel: 1) a, p-isomerism: a-amylas av saliv och pankreasjuice splittrar endast a-glukosidbindningar i stärkelse och klyver inte cellulosa-p-glukosidbindningar. Den internationella enheten (IU) för enzymaktivitet är mängden enzym som kan omvandla 1 jimol substrat till reaktionsprodukter i 1 min vid 25 ° C och vid optimalt pH. Catal motsvarar mängden katalysator som är kapabel att omvandla 1 mol av substratet till produkten i 1 sek vid 25 ° C och det optimala pH-värdet. Den specifika aktiviteten hos enzymet är antalet enheter av enzymaktivitet hos enzymet per 1 mg protein. Molär aktivitet är förhållandet mellan antalet enheter av enzymatisk aktivitet av catals eller IE till antalet mol av enzymet.

Strukturen av enzymer. Det aktiva centrumets struktur och funktion.

Verkningsmekanismen av enzymer. Enzymkofaktorer: metalljoner och koenzymer, deras deltagande i enzymer. Enzymaktivatorer: verkningsmekanism. Inhibitorer av enzymatiska reaktioner: konkurrenskraftiga, icke-konkurrenskraftiga, irreversibla. Läkemedel - enzymhämmare (exempel).

Enligt enzymernas struktur kan följande vara:

1. En-komponent (enkla proteiner),

2. tvåkomponent (komplexa proteiner).

Enzymer - enkla proteiner - inkluderar matsmältningsenzymer (pepsin, trypsin). Enzymer - komplexa proteiner - inkluderar enzymer som katalyserar redoxreaktioner. För den katalytiska aktiviteten hos tvåkomponentzymer krävs en extra kemisk komponent, kallad en kofaktor, som kan spelas som oorganiska ämnen (järn, magnesium, zink, koppar etc.) och organiska ämnen - koenzymer (till exempel aktiva former av vitaminer).

Både en koenzym och metalljoner (kofaktor) är nödvändiga för drift av ett antal enzymer. Coenzymer - organisk substans med låg molekylvikt av icke-protein natur, associerad med enzymets proteindel tillfälligt och svagt. I det fall då icke-proteintelen av enzymet (koenzym) är bunden till proteinet en fast och permanent, så kallas denna icke-proteindel prostetiska gruppen. Proteindelen av ett komplext proteinenzym kallas apoenzymet. Tillsammans bildar apoenzymen och kofaktorn ett holoenzym.

I processen med enzymatisk katalys är inte all proteinmolekylen inblandad, utan bara ett visst område - enzymets aktiva centrum. Det aktiva centrumet för enzymer är den del av enzymmolekylen som substratet är fäst vid och på vilket enzymets molekyls katalytiska egenskaper är beroende. I enzymets aktiva centrum isoleras ett "kontakt" område - området lockar och håller substratet på enzymet på grund av dess funktionella grupper och det "katalytiska" området, vars funktionella grupper direkt deltar i den katalytiska reaktionen. Vissa enzymer, förutom det aktiva centret, har ett annat "annat" centrum - allosteriskt.

Olika substanser (effektorer) interagerar med allosterisk centrum, oftast olika metaboliter. Kombinationen av dessa substanser med ett allosteriskt centrum leder till en förändring i enzymets konformation (av en tertiär och kvaternär struktur). Det aktiva centret i enzymmolekylen skapas eller störs antingen. I det första fallet accelereras reaktionen, i det andra fallet hämmas det. Därför kallas det allosteriska centrumet enzymets regleringscentrum. Enzymer som har ett allosteriskt centrum i sin struktur kallas reglerande eller allosterisk. Teorin om enzymets verkningsmekanism är baserad på bildningen av ett enzym-substratkomplex.

Effektmekanismen för enzymet:

1. bildningen av enzym-substratkomplexet, substratet är fäst vid enzymets aktiva centrum.

2. I det andra steget av den enzymatiska processen, som fortskrider långsamt, sker elektroniska omarrangemang i enzym-substratkomplexet.

Enzym (En) och substrat (S) börjar konvergera för att göra maximal kontakt och bilda ett enda enzym-substratkomplex. Varaktigheten av det andra steget beror på substratets aktiveringsenergi eller energibarriären för en given kemisk reaktion. Aktiveringsenergin är den energi som krävs för att överföra alla molekyler med 1 mol S till det aktiverade tillståndet vid en given temperatur. För varje kemisk reaktion har sin egen energibarriär. På grund av bildningen av enzym-substratkomplexet minskar substratets aktiveringsenergi, reaktionen börjar fortsätta vid en lägre energinivå. Därför begränsar processens andra steg hastigheten av den totala katalysen.

3. I det tredje steget sker själva kemiska reaktionen med bildningen av reaktionsprodukter. Den tredje etappen av processen är kort. Som ett resultat av reaktionen omvandlas substratet till en reaktionsprodukt; enzym-substratkomplexet bryts ner och enzymet lämnar oförändrat från den enzymatiska reaktionen. Således möjliggör enzymet, på grund av bildningen av enzym-substratkomplexet, att genomgå en kemisk reaktionsby-pass vid en lägre energinivå.

Cofactor är en icke-protein substans som måste vara närvarande i kroppen i små kvantiteter för att motsvarande enzymer ska kunna utföra sina funktioner. Kofaktorn innehåller koenzymer och metalljoner (till exempel natrium- och kaliumjoner).

Alla enzymer är globära proteiner, varvid varje enzym utför en specifik funktion associerad med sin inneboende globala struktur. Men aktiviteten hos många enzymer beror på icke-proteinföreningar som kallas kofaktorer. Molekylkomplexet av proteindelen (apoenzymet) och kofaktorn kallas holoenzymet.

Rollen av en koaktor kan spelas av metalljoner (Zn 2+, Mg 2+, Mn 2+, Fe 2+, Cu 2+, K +, Na +) eller komplexa organiska föreningar. Organiska kofaktorer kallas vanligtvis koenzymer, av vilka några härrör från vitaminer. Typen av bindning mellan enzymet och koenzymet kan vara olika. Ibland finns de separat och kommunicerar med varandra under reaktionens gång. I andra fall är kofaktorn och enzymet permanent länkade och ibland med starka kovalenta bindningar. I det senare fallet kallas icke-proteindelen av enzymet protesgruppen.

Kofaktorns roll kommer i grunden till följande:

  • ändra den tertiära strukturen av proteinet och skapa komplementaritet mellan enzymet och substratet;
  • direkt involverad i reaktionen som ett annat substrat.

Aktivatorer kan vara:

1) kofaktorer, eftersom De är viktiga deltagare i den enzymatiska processen. Metaller som ingår i enzymets katalytiska centrum: salivamylas är aktiv i närvaro av Ca-joner, laktatdehydrogenas (LDH) - Zn, arginas - Mn, peptidas - Mg och koenzymer: C-vitamin, derivat av olika vitaminer (NAD, NADP, FMN, FAD, KoASH och andra.). De tillhandahåller bindningen av den aktiva platsen för enzymet till substratet.

2) anjoner kan också ha en aktiverande effekt på enzymets aktivitet, exempelvis anjoner

Cl - aktivera salivamylas;

3) substanser som skapar ett optimalt pH-värde för manifestationen av enzymatisk aktivitet, exempelvis HCl, kan användas som aktivatorer för att skapa en optimal gastrisk innehållsmiljö för aktivering av pepsinogen i pepsin;

4) aktivatorer är också substanser som omvandlar proferter till ett aktivt enzym, till exempel enterokinas-tarmjuice aktiverar omvandlingen av trypsinogen till trypsin;

5) aktivatorer kan vara olika metaboliter som binder till enzymets allosteriska centrum och bidrar till bildandet av enzymets aktiva centrum.

Inhibitorer är substanser som hämmar enzymens aktivitet. Det finns två huvudtyper av inhibering: irreversibel och reversibel. Med irreversibel inhibering binder inhibitorn starkt (irreversibelt) till enzymets aktiva centrum genom kovalenta bindningar, förändrar enzymets konformation. Sålunda kan tungmetallsalter (kvicksilver, bly, kadmium, etc.) agera på enzymer. Reversibel inhibering är den typ av inhibering där enzymaktivitet kan återställas. Reversibel hämning kan vara av två typer: konkurrenskraftig och icke-konkurrenskraftig. Med kompetitiv inhibering är substratet och hämmaren vanligen mycket lika i kemisk struktur.

Vid denna typ av inhibering kan substratet (S) och inhibitorn (I) lika binda med enzymets aktiva centrum. De konkurrerar med varandra för en plats i enzymets aktiva centrum. Ett klassiskt exempel på kompetitiv inhibering är inhiberingen av verkan av succinatdehydrogenas med malonsyra. Icke-kompetitiva hämmare binder till enzymets allosteriska centrum.

Som ett resultat sker förändringar i konformationen av det allosteriska centret, vilket leder till deformation av enzymets katalytiska centrum och en minskning av den enzymatiska aktiviteten. Ofta är allosteriska icke-konkurrerande hämmare metaboliska produkter. Läkemedel hos enzymhämmare (Kontrikal, Trasilol, Aminocaproic acid, Pamba). Contrycal (aprotinin) används för att behandla akut pankreatit och förvärring av kronisk pankreatit, akut pankreatisk nekros, akut blödning.

Reglering av enzymer. Allosteric Center, allosteriska hämmare och aktivatorer (exempel). Reglering av enzymaktivitet genom fosforylering och defosforylering (exempel). Typer av hormonell reglering av enzymaktivitet.

Skillnaderna enzymer i organets och vävnadens sammansättning.

Orgenspecifika enzymer, isoenzymer (t ex LDH, MDH, etc.). Förändringar i enzymaktivitet i patologi. Enzymopatier, enzymodiagnostik och enzymterapi.

Isozymer är isoformer av samma enzym, olika i aminosyrasekvens, som existerar i samma organism, men som regel i sina olika celler, vävnader eller organ.

Isoenzymer är generellt mycket homologa i aminosyrasekvens. Alla isoenzymer av samma enzym utför samma katalytiska funktion men kan variera avsevärt i graden av katalytisk aktivitet, i synnerhet reglering eller i andra egenskaper. Ett exempel på ett enzym med isoenzymer är amylas-pankreasamylas skiljer sig i aminosyrasekvensen och egenskaper från amylas från spytkörtlarna, tarmarna och andra organ. Detta tjänade som grund för utveckling och tillämpning av en mer tillförlitlig metod för diagnos av akut pankreatit genom att inte bestämma total plasmamylylas, nämligen pankreatisk isoamylas.

Enzymopatier - sjukdomar orsakade av nedsatt enzymsyntes:

a) vid fullständig eller partiell frånvaro av enzymatisk aktivitet;

b) överdriven förbättring av enzymaktivitet

c) vid produktion av patologiska enzymer som inte finns hos en frisk person.

Det finns ärftliga och förvärvade enzymopatier. Ärftliga enzymopatier är förknippade med en störning i cellens genetiska apparat, vilket resulterar i frånvaron av syntesen av vissa enzymer.

Ärftliga sjukdomar innefattar enzymopatier associerade med nedsatt aminosyraomvandling:

1. Fenylketonuri är en ärftlig kränkning av syntesen av enzymet fenylalaninhydroxylas, med deltagande av vilket omvandlingen av fenylalanin till tyrosin sker. Med denna patologi uppträder en ökning av blodkoncentrationen av fenylalanin. I denna sjukdom hos barn bör fenylalanin uteslutas från kosten.

2. Albinism - en sjukdom som är förknippad med en genetisk defekt i enzymtyrosinasen. När melanocyter förlorar sin förmåga att syntetisera detta enzym (oxiderar tyrosin i DOPA och DOPA-kinon) bildas inte melanin i hud, hår och näthinna.

Förvärvade enzymopatier, d.v.s. nedsatt enzymsyntes kan bero på:

1. långvarig användning av droger (antibiotika, sulfonamider);

2. tidigare infektionssjukdomar

3. på grund av avitaminos

4. maligna tumörer.

Enzymodiagnostik bestämmer enzymens aktivitet för diagnos av sjukdomar. Plasmaenzymer är uppdelade i tre grupper: sekretorisk, indikator och excretion. Indikator - cellulära enzymer. I sjukdomar som medför skada på cellmembranen, uppträder dessa enzymer i stora mängder i blodet, vilket indikerar en patologi i vissa vävnader. Exempelvis ökar aktiviteten av amylas i blodet och urinen med akut pankreatit.

För enzymdiagnos bestäms isoenzymer. Vid patologiska tillstånd kan frisättningen av enzymet i blodet förbättras på grund av förändringar i cellemembranets tillstånd. Studien av aktiviteten av blodenzymer och andra biologiska vätskor används ofta för att diagnostisera sjukdomar. Exempelvis diastas av urin och blodamylas vid pankreatit (ökad aktivitet), en minskning av aktiviteten av amylas vid kronisk pankreatit.

Enzymoterapi - användningen av enzymer som läkemedel. Exempelvis används en blandning av enzympreparat av pepsin, trypsin, amylas (pankreatin, festal) vid gastrointestinala sjukdomar med reducerad sekretion, trypsin och chymotrypsin används vid kirurgisk praxis för purulenta sjukdomar för hydrolysering av bakterieproteiner.

Enzymopati hos barn och vikten av deras biokemiska diagnos (till exempel störningar i kväve- och kolhydratmetabolism).

Den vanligaste varianten av enzymopatier som leder till utvecklingen av hemolytisk anemi är bristen på glukosfosfatdehydrogenas. Tänk på orsakerna till enzymopatier hos barn. Sjukdomen är utbredd bland afroamerikaner (630%), mindre - bland tatarerna (3,3%) och de etniska grupperna i Dagestan (511,3%); sällan upptäckt i den ryska befolkningen (0,4%). Ett särskilt fall av brist på glukosfosfat dehydrogenas - Favizm. Hemolys utvecklas genom att äta hästbönor, bönor, ärtor, inandning av naftalenstoft.

Orsaker till enzymopatier hos barn Erfarenhet av glukosbristfosfat dehydrogenas (N), varför män är oftare sjuk. Det finns cirka 400 miljoner bärare av denna patologiska gen i världen. Sjukdomen utvecklas som regel efter att ha tagit vissa droger [nitrofuranderivat, kinin, isoniazid, ftivazid, aminosalicylsyra (natriumparaminosalicylat), nalidixsyra, sulfonamider, etc.] eller mot bakgrund av infektion.

Enzymopatier hos barn är tecken.

Sjukdomen manifesteras av den snabba utvecklingen av hemolys vid användningen av ovanstående substanser eller infektioner (särskilt vid lunginflammation, tyfus, hepatit). Fel på glukosfosfat dehydrogenas kan orsaka gulsot hos nyfödda. Vid analys av blod, retikulocytos detekteras en ökning av nivån av direkt och indirekt bilirubin, LDH och alkaliskt fosfatas.

Erytrocytmorfologi och erytrocytindex förändras inte. Diagnosen är gjord på basis av resultaten av att bestämma enzymets aktivitet.

Enzymopati hos barn - behandling.

Det finns ingen behandling utanför krisen. Under feber används fysiska kylmetoder. Vid kronisk hemolys administreras folsyra vid 1 mt / dag i 3 veckor var tredje månad. När en kris avbryts administreras alla läkemedel, och infusionsbehandling utförs på grund av uttorkning.

Vitaminer, klassificering av vitaminer (genom löslighet och funktionell). Historia av upptäckt och studier av vitaminer.

Vitaminer är lågmolekylära organiska föreningar av olika kemisk natur och olika strukturer, som syntetiseras huvudsakligen av växter, och delvis av mikroorganismer.

För människor är vitaminer oumbärliga näringsfaktorer. Vitaminer är inblandade i en mängd olika biokemiska reaktioner, som utför en katalytisk funktion som en del av de aktiva centren i en mängd olika enzymer eller fungerar som informativa regulatoriska mediatorer, som utför signalfunktionerna hos exogena prohormoner och hormoner. Med kemisk struktur och fysikalisk-kemiska egenskaper (i synnerhet genom löslighet) är vitaminerna indelade i 2 grupper.

Vattenlöslig:

  • Vitamin B.1 (Tiamin);
  • Vitamin B.2 (Riboflavin);
  • Vitamin PP (nikotinsyra, nikotinamid, vitamin B3);
  • Pantotensyra (vitamin B5);
  • Vitamin B.6 (Pyridoxin);
  • Biotin (vitamin H);
  • Folsyra (vitamin bmed, den9);
  • Vitamin B.12 (Kobalamin);
  • C-vitamin (askorbinsyra);
  • Vitamin P (bioflavonoider).

194.48.155.252 © studopedia.ru är inte författaren till de material som publiceras. Men ger möjlighet till fri användning. Finns det upphovsrättsintrång? Skriv till oss | Kontakta oss.

Inaktivera adBlock!
och uppdatera sidan (F5)
mycket nödvändigt

http://studopedia.ru/8_71875_klassifikatsiya-aminokislot.html

Läs Mer Om Användbara Örter