Proteiner är nödvändiga för byggandet av celler i människokroppen, dess överskott är inte lagrat i kroppen, som överskott av kolhydrater och fetter. När cellerna matas bidrar proteinet till att upprätthålla ämnesomsättningen på den erforderliga nivån.

Protein är en kedja av aminosyror som bryts ner i matsmältningssystemet och går in i blodet. Inte alla aminosyror syntetiseras av människokroppen, så det är nödvändigt att mat innehåller proteinprodukter.

Vad är relaterat till proteinmat? Dessa är främst produkter av vegetabiliskt och animaliskt ursprung, med bara naturliga produkter. I de så kallade köttmagerna halvfabrikat - korv, korv och andra - finns det nästan inget protein, oftast bara snabba kolhydrater.

Proteinmat, listan över produkter som ingår i den obligatoriska dagliga kosten.

En person behöver äta:

• Kycklingkött.
• Ägghönor.
• Nötkött.
• Milk.
• Ost.
• Stugaost.
• Fläsk.
• Kanin.
• Solrosfrön.
• Räkor, kräftor, krabbor.
• Bovete.
• Röd fisk.
• Fårkött.
• Linser.
• Valnötter.
• Beans.
• Millet.
• Soja.
• Mandel.
• Jordnötter.
• Sturgeon kaviar.

Hur man kombinerar mat:

http://womans7.com/zdorovie/belkovye-produkty.html

Vilka ämnen hör till proteiner

Proteinklassificering

Alla proteinkomponenter som finns i naturen är uppdelade i två stora grupper: enkla proteiner och komplexa proteiner. Enkla proteiner innehåller bara aminosyror. Sammansättningen av komplexa proteiner, förutom aminosyror, innefattar också ämnen av olika slag: kolhydrater, lipider, pigment, nukleinsyror etc.

I schemat nedan anges huvudrepresentanterna för proteinerna som finns i djurvävnader.

Albuminer, histoner, protaminer, nukleotider, kromoproteiner, glukoproteiner, globuliner, skleroproteiner fosfoproteider, lipoproteiner

Enkla proteiner (proteiner)

Albumin och globuliner

Albuminer och globuliner är allmänt fördelade i naturen. Det finns många av dem i blodplasma, serum av mjölk och i vävnader av organismer. I serum mellan albumin och globuliner finns ett visst förhållande - albumin-globulinkoefficient (A / G). Albuminer skiljer sig från globuliner i låg glykol och stora mängder svavelhaltiga aminosyror. Albuminer löses lätt i vatten, medan globuliner i vatten är praktiskt taget olösliga men löses lätt i lösningar med svag saltkoncentration, och detta används för att separera albumin från globuliner. Albuminer är i ett mindre dispergerat tillstånd än globuliner, därför är de svårare att fälla ut. Deras molekylvikt är mindre än globulins.

I praktiken att erhålla proteinberedningar används vanligen ammoniumsulfat. För att erhålla antitoxiskt serum (anti-difteri, anti-polyemilit, anti-pertussis, etc.) används således förfarandet för utfällning av proteiner med ammoniumsulfat, eftersom antitoxiner av deras kemiska natur är a-globuliner av blodet.

Experiment med den svavelmärkta albuminmolekylen Muller 1954 visade omvandlingen av albulin till globulin. Biologiska vätskor (blod, ryggradsvätska) innehåller alltid mer albumin än globuliner.

Histoner distribueras i stor utsträckning i naturen som en del av komplexa proteiner, huvudsakligen i kärnproteiner.

Deras molekylvikt är signifikant lägre än albumin och globuliner - cirka 14 300. De består huvudsakligen av diaminsyror: arginin, histidin och lysin och innehåller mycket lite tryptofan och svavelhaltiga aminosyror. På grund av innehållet i diaminsyror är dessa proteiner starkt alkaliska i naturen.

Det är etablerat att histoner är proteiner som är 80% sammansatta av hexoniska baser, dvs aminosyror innehållande 6 kolatomer - arginin, lysin och histidin. En representant för histoner är globinproteinet, vilket är en del av hemoglobinblodproteinet. Genom en histidinmolekyl är detta protein kopplat till heme och bildar hemoglobin.

Protaminerna upptäcktes 1868 av Misher i spermier, och deras proteintyp dechiffrerades av Kossel 1886. De erhålls i ren form med användning av pikrater. Molekylvikten sträcker sig från 2000 till 10 000. Kvävehalten är 30%, medan i andra enkla kväveproteiner endast 16-17%. Huvudkärnan i dessa proteiner är en argininpeptidkedja, så de reagerar lätt med föreningar med en sur natur.

Nyligen är stor vikt knuten till proteiner som tillhör skleroproteiner. Dessa proteiner är svåra att lösa upp i vatten och saltlösningar och är nästan inte utsatta för enzymer. Sådana proteiner har en särskild elasticitet och styrka. Dessa inkluderar keratiner - hudproteiner och kollagener - bindvävsproteiner. Dessa proteiner innehåller den högsta mängden monoamino-monokarboxyl-aminosyror.

Keratiner härrör från hud, hår, horn och hovar. De utför en mycket viktig skyddsfunktion. Keratiner innehåller mycket av aminosyran cystin.

Kollagen är ett protein isolerat från bindväv. Sammansättningen av kollagen är inte cystin, tyrosin och tryptofan, och därför är det inte ett fullständigt protein (gelatin, som kollagen, isoleras från bindväven och är också ett defekt protein).

Skleroproteinkoncernen innefattar proteiner som är kända som fibroin, rotin och spongil. Fibroin bildas av silkesmaskar och innehåller 44% glykol, 26% alanin, 13, 6% serin och 13% tyrosin.

Korne finns i benskelettet av koraller och spongin isoleras från havsvampar. Båda proteinerna är rika på jod och brom. Så tidigt som 1896 isolerades jodtorgonsyra, som är 3, 5-diiodotyrosin, från havsvampar.

Gruppen av komplexa proteiner innefattar sådana föreningar som, när de hydrolyseras, sönderdelas inte bara i aminosyror, utan även icke-proteinpartiet.

Vid slutet av förra seklet, i laboratoriet av Hoppe-Zeiler i Tyskland, isolerade Misher ett ämne från kärnan från spermier, som han kallade nuklein. I kärnan är huvuddelen proteinämnen. Senare visade sig att dessa proteiner hör till gruppen av histoner och protaminer, som har alkaliska egenskaper.

Enligt modern forskning finns även nukleoproteiner i cytoplasma av celler.

Nukleoproteiner är bland de mest biologiskt viktiga proteinämnena: de är associerade med celldelningsprocesser och överföring av ärftliga egenskaper; från kärnor som är uppbyggda som filtrerbara

virus som orsakar sjukdom.

Nukleoproteiner består av protein och nukleinsyror. Nukleinsyror är komplexa föreningar som bryts ner i enkla nukleinsyror (mononukleotider), som är byggda från kvävebaser, kolhydrater (pentoser) och fosforsyra.

Nukleotiderna innehåller derivat av purin- och pyrimidinbaser - adenin (6-amino-purin), guanin (2-amino-6-hydroxipurin), cytosin (2-hydroxi-6-pyrimidin), uracil (2,6-dioxypyrimidin), tymin (2,6-dioxi-5-metylpyrimidin).

Nukleinsyrastruktur

Strukturen av enkla nukleinsyror (nukleotider) studeras för närvarande. Det anges att under hydrolys sönderdelas adenylsyra i kolhydrat (pentos), fosforsyra och kvävebaserad adenin. I adenylsyra-muskelvävnad ligger fosforsyra vid den 5: e kolatomen av ribos.

Adenylsyror - AMP, ADP och ATP spelar en viktig roll i ämnesomsättningen.

Det finns fem typer nukleotider som finns i polynukleinsyror, RNA och DNA, dessa är adenyl-, guanyl-, cytidinsyra-, uridyl- och tiamidylsyror. Dessa syror finns i polynukleotider i ekvivalenta mängder. I fri form finns dessa syror och kan innehålla en, två och tre fosforsyrarester. I detta avseende skiljer sig mono-, di- och triofosforderivat av nukleitider.

Watson och Crick, som studerar DNA-kompositionen och strukturen, framhäver tanken att DNA-molekylen är en dubbel, vriden runt sin axel, helix av två nukleotidkedjor. Samtidigt är en av purinbaserna motsatt pyrimidinbasen.

Forskarna visade att en spiralvridning innehåller tio baspar, medan sekvensen av baser i en kedja helt bestämmer sekvensen i en annan. Detta gör det möjligt för oss att förstå hur reproduktionen av kemiskt specifika levnadsämnen i processen med celldelning.

I början avskiljs spiralen, då polynukleotidkedjorna separeras och flyttas från varandra. Från miljön sker tillsatsen av motsvarande mononukleotider, vilket slutar med bildandet av två nya spiraler. Denna process upprepas oändligt.

Deoxiribonukleinsyra heter kärnan, eftersom den finns i cellkärnan mycket, och ribonukleinsyra kallas protoplasmisk, eftersom det finns mycket i cellens protoplasma.

Isomeriseringen av polynukleinsyror kommer att bero på ordningen av växling av enkla nukleinsyror.

En särskilt viktig roll spelas av två polynukleinsyror: ribonukleinsyra (RNA) och deoxiribonukleinsyra (DNA).

Som namnet antyder skiljer sig syrorna från varandra i kolhydratkomponenter. RNA innehåller ribos, DNA-deoxyribos, det vill säga ribos, där C2 inte har någon syreatom. Thymin hittades inte i RNA, och uracil hittades inte i DNA.

Det har fastställts att RNA innehåller upp till 4000-5000 mononukleotider, DNA är mycket mer, eftersom molekylvikten når 2 miljoner. Mononukleotider finns i kedjor och RNA och DNA-molekyler.

Varje molekyl av RNA och DNA har en strängt beställd struktur, dvs alterneringen av mononukleotider.

För närvarande anses DNA vara en gen, det vill säga en förening som orsakar överföring av en organisms ärftliga egenskaper.

Kromoproteiner innefattar komplexa proteiner innehållande, förutom protein, icke-proteinkomponentfärgämne. Kromoproteiner innefattar hemoglobin-, myoglobin- och geminovye-enzymer - katalas, peroxidas och cytokrom. Detta inkluderar även komplexa proteiner - flavoproteiner, som innehåller färgämnen - flavins.

Proteiner vilka livsmedel innehåller

De flesta komplexa proteiner innehåller en eller annan metall. Blodhemoglobin och geminovye-enzymer (katalas, peroxidas, cytokromoxidas) innehåller järn och askorbiskt oxidas, tyrosinas, etc. - koppar.

Metalloproteiner och flavoprittider spelar en viktig roll i processerna för biologisk oxidation i vävnader.

Prioriteten i studien av den kemiska naturen hos färgämnet av hemoglobin tillhör M. V. Nentsky. Han fann att grunden för blodets färg innehåller en porfinring bestående av fyra pyrrolringar, kopplade till varandra med hjälp av metengrupper (= CH-). Hemoglobin på grund av närvaron av 4 järnatomer i den har förmågan att transportera syre från lungorna till vävnaderna, vilket ger blodets andningsfunktion. För närvarande har det visat sig att hemoglobiner av vissa djurarter skiljer sig från varandra, inte av färgämnen, utan av proteinkomponenterna. Det finns hemoglobin A, hemoglobin S, hemoglobin F.

Som en del av muskelvävnaden finns ett hemoprotein - myoglobin som ger musklerna en röd färg. Proteinmyoglobin, men nära hemoglobinsammansättningen, men skiljer sig från det i aminosyrasammansättningen. Dessutom är myoglobin starkare bunden till syre. Det är viktigt för muskelvävnad. Myoglobinmolekylen innehåller en järnatom, vilket betyder en porfyrring. I musklerna finns 14% myoglobin närvarande i videooxymyoglobin, vilket ger en reserv av syre i musklerna och förhindrar syreförlust. I vissa marina djur är oxymyoglobininnehållet över 50% vilket gör att de kan stanna under vatten under lång tid utan syre (sälar och andra marina djur).

Glukoproteiner innefattar komplexa proteiner som, förutom protein, har en protesgrupp innehållande olika kolhydratderivat: D-glukosamin, D-galaktosamin, D-glukuronsyra, kombinerat med svavelsyra och ättiksyra. Representanter för dessa proteiner är mucin (saliv, mag, tarmslimhinnor, glasögon i ögat), heparin, kromhinnin i benvävnad och blodgruppsämnen etc.

Glukoproteiner, till skillnad från andra komplexa proteiner, fäller lätt ut under verkan av starka lösningar av ättiksyra, och detta används vid separation.

Under hydrolysen av glukoproteiner, mukapolysackarider, hyaluronsyra och kondrotinsvavelsyror uppträder. Hyaluronsyra i blodkärlens väggar säkerställer normal permeabilitet.

Fosforteren innefattar proteiner, vilka innefattar fosforsyra tillsammans med aminosyror. Fosforproteiner skiljer sig från nukleoproteiner genom att det inte finns nukleinsyror i deras sammansättning, men fosforsyra är bunden till proteinet genom hydroxylgruppen i serin- och treoninaminosyrorna.

Denna grupp av proteiner innefattar caseinogenmjölk och äggula vitelin. Dessa proteiner tjänar som näringsämne för utveckling av embryon. Närvaron av fosforsyra i ovanstående proteiner säkerställer den normala utvecklingen av benskelettet.

Lipoproteiner är komplexa proteiner som bryts ner under hydrolys till aminosyror, neutrala fetter, fosfatider och steroler. De är den viktigaste delen av strukturella formationer av celler och kroppsvätskor. Till exempel är lipider i blodet associerade med albumin och globuliner och ger komplex med olika resistens. Vanliga fettlösningsmedel - eter, kloroform - de är svåra att extrahera, men efter den preliminära förstöringen av dessa komplex går lipoider lätt i lösning.

Lipodoproteinproteinkomplex med kolesterol och fosfatider spelar en stor roll.

A-lipoteinkomplexen innefattar blod-a-globulin och lipider (kolesterol och fosfatider) i ett förhållande 1: 1. Sammansättningen av a-lipoproteinkomplexa a-globuliner av blod och förhållandet mellan proteiner och lipider är 1: 4.

Bildandet av ett komplex av protein med lipider bidrar till lösligheten av lipider och deras transport till sina vävnader. De flesta av vitaminerna, lösliga i fetter (A, E och karotener) transporteras också till vävnader med hjälp av serumproteiner - a2-globuliner.

• Facebook
• Min värld
• VKontakte
• Klasskamrater kamrater~~POS=HEADCOMP
• LiveJournal

glyukoproteidov

GLUCOPROTEIDES - Medical Encyclopedia | Medicinsk katalog - Medicinsk katalog, Medicinsk encyklopedi, wiki, wiki
I vår medicinska encyklopedi i avsnittet Medical Encyclopedia och Medical Handbook information om GLUCOPROTEIDS samlas in. Du kan ta reda på vad GLYUKOPROTEIDY är online och helt gratis. Vi hoppas att du besökte vår medicinska katalog av en anledning och hittade en fullständig beskrivning av GLYUKOPROTEIDY, de nödvändiga symptomen och annan information. Vår hemsida ger all information gratis, men för att köpa rätt medicin eller bota sjukdomen du är intresserad av är det bättre att kontakta din läkare, apotekspersonal eller kontakta din lokala klinik. All information som lämnas om GLUCOPROTEIDS, endast för referens och självbehandling. Vi rekommenderar inte.

Medical Encyclopedia / Medical Encyclopedia / GLUCOPROTEIDS

glyukoproteidov

GLUCOPROIDER, komplexa proteiner, proteinföreningar med kolhydrat eller dess derivat.

Vad är proteiner, vad är deras komposition, varför behövs de?

De innehåller C och N mindre, och O är mer än proteiner. Det finns fosforfria G. och fosfoglukoproteiner. Den förstnämnda är uppdelad i 1) mucinämnen (muciner, mucoider) innehållande aminosacker glukosamin (10-35%) i form av parat mucoichi-nosarinsyra, 2) kondroproteiner, vilka innehåller kondondonzamin i form av kondroitinsulfonsyra och 3) halogener under åtgärden alkalier som blir till hyeliner och ger kolhydrater vid ytterligare sönderdelning. -My och ts och ns har sura egenskaper. Olösligt i vatten, lösligt i svaga alkalier. Slemhinnor inte koagulerar under kokning. Ättiksyra ger en fällning, nästan olöslig i ett överskott av utfällning vid en vanlig t °; K4FeCy6 fäller inte ut; digererad gastrisk och bukspottskörteljuice; Indol och skatole är frånvarande i ruttande produkter. Muciner utsöndras av vissa spottkörtlar, som finns i slemhinnor, i sniglarna, i skalet av ägg av grodor och fiskar. tillsammans med mucoid som finns i Var-tone stud i navelsträngen. Musklerna hittades: i äggstockscystor (pseudomucin, paramucin), i hornhinnan (corneamucoid), i ögonens glasögonskropp (hyalomcoid), i kycklingprotein (kycklingprotein) ovomucoid) och i vissa asci-tiska vätskor. Halogener, som i allmänhet är lilla undersökta, inkluderar: Neossin i ätliga bo hos kinesiska svallar, Descemets membranmembran och påse av ögonlinsen, hyaliner av echinokockbubblor, kondrosin av slemhinnor etc. - Till kondroproteiner hör till: krondromucoid brosk, Mukoyd senor, ben osseomukoid, slemmig aorta, hud, sklera ögon. Chondromucoid reagerar surt, är olösligt i vatten, löses i alkali, klyver kondroiticnosarsyra och bildar svavelhaltig alkali. Lösningar av kondromucoid i en mycket liten mängd alkali utfälls med syror. K4FeCy6 i närvaro av NaCl och HC1 fäller inte ut; Tanninsyran utfälls inte, den senare fäller inte ut med gelatin i sin närvaro. Fosforlukoproteinerna klyver den reducerande substansen och fosforsyra under hydrolys, vilket inte ger purinbaser. Känd: deras-thulin från karpägg och helikoproteiner från proteinkörteln Helix pomatia. a. Barkhash. I den mikroskopiska tekniken är definitionen av en gel följande: provbitarna är fixerade med 96-100 ° alkohol eller Carnu Sagpo vätska) (alkohol + kloroform + ättiksyra), inbäddad i paraffin och färgas av Fisher (Fischer). För detta bearbetas sektionerna i 5-10 minuter. i en 10% vattenhaltig lösning av tannin sköljdes med en 1% lösning av K2Sg20, nedsänktes i 5-10 minuter i en 10% lösning av K2Cg207, sköljd med de-stil. vatten och färgas i 10 minuter. i en mättad lösning av safranin i anilinvatten, differentierad i en klar alkohollösning av Lichtgriin, gick snabbt igenom alkoholer och inneslutes på vanligt sätt i kanadensisk balsam. Resultat: korn av G. är målade i ljus röd färg. I vissa fall ökar färgen på kornen från att lägga 3 droppar till 5 kubikmeter K »Cr207 myrsyra till en 10% lösning av K» Cr207. se. För att undvika upplösning av G. är det nödvändigt när det är möjligt att minska sänkning av nedskärningar i vattenlösningar. Tekniken är tillämplig inte bara i förhållande till vävnadssektioner, men också till totala föremål på utpressningar, till exempel. i studien av den enklaste. Lit.: Strauss E. u. Collier W., Spezielle Chemie der Proteine ​​(Hndb. Der Biochemie des Men-Sclien u. Der Tiere, hr. Von C Oppenheimer, B. I, sid 642, Jena, 1924). (Medical handbook / Medical encyclopedia), Medicinsk handbok, Medical encyclopedia, wiki, wiki, Medical encyclopedia, Medical handbook

PROTEIN ÄMNEN

Högmolekylär vikt (molekylvikt varierar från 5-10 tusen till 1 miljon eller mer) naturliga polymerer, vars molekyler är byggda från aminosyrarester, kallas proteiner eller proteiner.

Proteiner är en av de viktigaste klasserna av bioorganiska föreningar, utan vilka processen med vital aktivitet, det vill säga metabolism, är omöjlig.

Hos djur och växter har proteiner en mängd olika funktioner:

Protein består av huvuddelen av cellens protoplasma. De spelar en avgörande roll i metaboliska processer och cellproliferation. Proteiner utgör grunden för stödjande, integumentära och muskulösa vävnader (ben, brosk, senor, hud).

Proteiner är många av de viktigaste fysiologiskt aktiva föreningarna: enzymer, hormoner, pigment, antibiotika, toxiner.

I huvudsak är organismens hela aktivitet (utveckling, rörelse, sönderfall och mycket mer) associerad med proteinämnen.

Klassificering av proteiner.

För närvarande finns det flera klassificeringar av proteiner:

- efter svårighetsgrad

- om löslighet i separata lösningsmedel

- i form av molekyler.

Graden av proteinkomplexitet är indelad i:

- enkla proteiner (proteiner)

- Komplexa proteiner (proteider).

Proteiner är föreningar som endast innehåller aminosyrarester.

Proteider är föreningar som består av protein och icke-proteindelar. När de hydrolyseras ger de aminosyror och ämnen av icke-proteintyp (till exempel fosforsyra, kolhydrater etc.).

Ämnen som inte är proteiner, men ingår i proteinämnena, kallas protesgruppen.

Beroende på kompositionen av den icke-proteindelen (protetiska gruppen) är proteiderna indelade i grupper:

1. Nukleoproteiner - föreningar som hydrolyseras till enkla proteiner och nukleinsyror. De är en del av protoplasma, cellkärnor, virus. Nukleinsyror är bland de viktigaste biopolymererna, som spelar en stor roll i ärftlighet.

2. fosfoprotein - föreningar som hydrolyseras till enkel protein och fosforsyra. De spelar en viktig roll i den unga kroppens näring. Exempel: - Kasein - mjölkprotein.

3. glykoproteiner - föreningar som hydrolyserar till enkelt protein och kolhydrater. Innehållet i olika slemhinnor av djur.

4. lipoproteiner - föreningar som hydrolyserar till enkelt protein och lipider. Ta del i bildandet av glutenproteiner. I stora mängder som ingår i kornets sammansättning, protoplasma och cellmembran.

5. kromoproteiner - föreningar som hydrolyserar till enkelt protein och färgämnen. Blodhemoglobin bryter till exempel ner i globinprotein och en komplex kvävebas som innehåller järn.

Det finns andra grupper av komplexa proteiner.

Enligt löslighet i separata lösningsmedel delas proteiner in i:

- lösligt i vatten;

- löslig i svaga saltlösningar

- löslig i alkohollösningar

- löslig i alkalier etc.

Proteiner enligt denna klassificering är indelade i:

1. albumen - proteiner lösliga i vatten. Har en relativt liten molekylvikt. Del av protein ägg, blod, mjölk. En typisk representant för albumin är äggprotein.

2. Globuliner - proteiner olösliga i vatten men lösliga i utspädda vattenlösningar av salter. Dessa är mycket vanliga proteiner - de utgör de flesta frön av baljväxter och oljeväxter, ingår i blodet, mjölken, muskelfibrerna.

PROTEIN ÄMNEN

Ett representativt djurglobulin är laktoglobulinmjölk.

3. Prolaminer - proteiner olösliga i vatten, men lösliga i etanollösning (60-80%). Dessa är karakteristiska spannmålsfröproteiner, till exempel: gliadin - vete och råg, zein - majs, aven - havre, hordein - bygg.

4. Gluteliner - proteiner som är olösliga i vatten, men lösliga i alkalilösningar. Ingår i sammansättningen av vegetabiliska proteiner. Av dem bör tilldelas orysenin från risfrön och glutenglutenproteiner av vete.

Förutom de ovan nämnda grupperna innefattar proteiner också:

-protaminer (del av spermier och fiskägg);

-histoner (ingår i många komplexa proteiner);

-skleroproteiner (denna grupp innehåller proteiner av kroppens stödande och integumentära vävnader: ben, hud, ligament, horn, naglar, hår).

Formen av molekylerna av proteiner är indelade i:

- fibrillär eller trådformig

- globulär eller sfärisk

I de så kallade fibrillära proteinerna sträcker sig individuella molekylkedjor mer.

I globulära proteiner är förpackning med molekylär kedja mer kompakt.

De flesta proteiner från levande organismer är i form av molekyler i den andra gruppen.

http://magictemple.ru/kakie-veshhestva-otnosjatsja-k-belkam/

Ekorrar är vad

Proteiner är organiska ämnen som spelar rollen som byggmaterial i människokroppen av celler, organ, vävnader och syntesen av hormoner och enzymer. De är ansvariga för många användbara funktioner, vars misslyckande leder till störningar i livet, och också utgör föreningar som säkerställer resistens mot immunitet mot infektioner. Proteiner är sammansatta av aminosyror. Om de kombineras i olika sekvenser bildas mer än en miljon olika kemiska ämnen. De är uppdelade i flera grupper som är lika viktiga för en person.

Proteinprodukter bidrar till tillväxten av muskelmassa, så kroppsbyggare mättar deras kost med proteinmat. Det innehåller få kolhydrater, och följaktligen ett lågt glykemiskt index, därför är det användbart för diabetiker. Nutritionists rekommenderar att äta en frisk person 0,75 - 0,80 g. kvalitetskomponent per 1 kg vikt. Tillväxt av nyfödda kräver upp till 1,9 gram. Bristen på proteiner leder till störningar i de inre organens vitala funktioner. Dessutom störs ämnesomsättningen och muskelatrofi utvecklas. Därför är proteiner otroligt viktiga. Låt oss undersöka dem mer i detalj för att balansera din kost och skapa den perfekta menyn för att gå ner i vikt eller få muskelmassa.

Vissa teorier

I strävan efter den ideala siffra vet inte alla vad proteiner är, även om de aktivt främjar lågkarb dieter. För att undvika misstag i användningen av proteinfoder, ta reda på vad det är. Protein eller protein är en organisk förening med hög molekylvikt. De består av alfa-syror och med hjälp av peptidbindningar är kopplade i en enda kedja.

Strukturen innehåller 9 essentiella aminosyror som inte syntetiseras. Dessa inkluderar:

Innehåller också 11 essentiella aminosyror och andra som spelar en roll i ämnesomsättningen. Men de viktigaste aminosyrorna betraktas som leucin, isoleucin och valin, som är kända som BCAA. Tänk på deras syfte och källor.

Som vi kan se är var och en av aminosyrorna viktig vid bildandet och underhållet av muskelenergin. För att säkerställa att alla funktioner utförs utan misslyckanden, måste de introduceras i den dagliga kosten som kosttillskott eller naturlig mat.

Hur många aminosyror är nödvändiga för att kroppen ska fungera korrekt?

Alla dessa proteinkomponenter innehåller fosfor, syre, kväve, svavel, väte och kol. Därför observeras ett positivt kvävebalans vilket är nödvändigt för tillväxten av vackra lättnadsmuskler.

Intressant! I människolivets process förloras andelen proteiner (ungefär 25-30 gram). Därför måste de alltid vara närvarande i den mat som människan förbrukar.

Det finns två huvudtyper proteiner: grönsaker och djur. Deras identitet beror på var de kommer ifrån organ och vävnader. Den första gruppen innefattar proteiner härrörande från sojaprodukter, nötter, avokado, bovete, sparris. Och till andra - från ägg, fisk, kött och mejeriprodukter.

Proteinstruktur

För att förstå vad proteinet består av är det nödvändigt att granska deras struktur i detalj. Föreningar kan vara primära, sekundära, tertiära och kvaterna.

• Primär. I det är aminosyrorna kopplade i serie och bestämmer proteinets typ, kemiska och fysikaliska egenskaper.
• Sekundären är formen av en polypeptidkedja, som bildas av vätebindningar av imino- och karboxylgrupperna. Den vanligaste alfa-helix- och beta-strukturen.
• Tertiär är placeringen och växlingen av beta-strukturer, polypeptidkedjor och alfa-helix.
• Kvaternär bildas av vätebindningar och elektrostatiska interaktioner.

Kompositionen av proteiner representeras av kombinerade aminosyror i olika mängder och ordning. Enligt typ av struktur kan de delas in i två grupper: enkel och komplex, som inkluderar icke-aminosyragrupper.

Det är viktigt! De som vill gå ner i vikt eller förbättra sin fysiska form, rekommenderar nutritionists att äta proteinfoder. De lindrar permanent hunger och påskyndar metabolism.

Förutom byggnadsfunktionen har proteiner ett antal andra användbara egenskaper som kommer att diskuteras ytterligare.

Expertutlåtande

Jag vill förklara om proteins skyddande, katalytiska och regulatoriska funktioner, eftersom det här är ett ganska komplext ämne.

De flesta av de ämnen som reglerar kroppens vitala aktivitet, har en protein natur, dvs består av aminosyror. Proteiner ingår i strukturen av absolut alla enzymer - katalytiska ämnen som säkerställer en normal kurs av absolut alla biokemiska reaktioner i kroppen. Och det betyder att utan energiutbyte och till och med byggandet av celler är omöjligt.

Proteiner är hormoner av hypotalamus och hypofysen, som i sin tur reglerar arbetet hos alla inre körtlar. De pankreatiska hormonerna (insulin och glukagon) är peptider i struktur. Således har proteiner en direkt effekt på ämnesomsättningen och många fysiologiska funktioner i kroppen. Utan dem är tillväxt, reproduktion och till och med individens normala funktion omöjlig.

Slutligen angående skyddsfunktionen. Alla immunglobuliner (antikroppar) har en proteinstruktur. Och de ger humoral immunitet, det vill säga skydda kroppen från infektioner och hjälpa till att inte bli sjuk.

Proteinfunktioner

Kroppsbyggare är främst intresserade av tillväxtfunktionen, men dessutom har proteiner fortfarande många uppgifter, inte mindre viktiga:

Med andra ord är protein en reservkälla för energi för fullvärdigt arbete i kroppen. När man konsumerar alla kolhydratreserver börjar proteinet bryta ner sig. Därför bör idrottare överväga mängden konsumtion av högkvalitativt protein, vilket hjälper till att bygga och stärka musklerna. Det viktigaste är att sammansättningen av den konsumerade substansen inkluderade hela uppsättningen av essentiella aminosyror.

Det är viktigt! Det biologiska värdet av proteiner betecknar deras kvantitet och kvalité av assimilering av kroppen. Till exempel, i ett ägg är koefficienten 1 och i vete - 0,54. Det betyder att i första fallet kommer de att jämställas två gånger mer än i andra.

När proteinet träder in i människokroppen börjar det bryta ner i en tillstånd av aminosyror, och sedan vatten, koldioxid och ammoniak. Därefter rör de sig genom blodet till resten av vävnaderna och organen.

Proteinmat

Vi har redan funderat på vilka proteiner som finns, men hur man tillämpar denna kunskap i praktiken? Det är inte nödvändigt att dyka in i sina strukturer i synnerhet för att uppnå önskat resultat (att gå ner i vikt eller öka vikt), det räcker bara för att bestämma vilken typ av mat du behöver äta.

För att komponera en proteinmeny, överväga en tabell över produkter med högt innehåll av komponenten.

Var uppmärksam på hur snabbt du lär dig. Vissa smälter av organismer på kort tid medan andra är längre. Det beror på proteinets struktur. Om de skördas från ägg eller mjölkprodukter går de genast till rätt organ och muskler, eftersom de finns i form av enskilda molekyler. Efter värmebehandling sänks värdet något, men inte kritiskt, så äter inte rå mat. Köttfibrer bearbetas dåligt, eftersom de ursprungligen är utformade för att utveckla styrka. Matlagning förenklar assimileringsprocessen, eftersom under förbrukning av höga temperaturer förstörs tvärbindningar i fibrerna. Men även i detta fall uppträder hela absorptionen i 3 - 6 timmar.

Intressant! Om ditt mål är att bygga muskler, äta protein mat en timme före träningen. Lämplig kyckling eller kalkonbröst, fisk och mejeriprodukter. Så du ökar effektiviteten i övningarna.

Glöm inte också om vegetabilisk mat. En stor del av substansen finns i frön och baljväxter. Men för deras extraktion behöver kroppen lägga mycket tid och ansträngning. Svampkomponenten är det svåraste att smälta och assimilera, men soja uppnår lätt sitt mål. Men ensam sojabönor är inte tillräckligt för att slutföra kroppens arbete, det måste kombineras med de goda egenskaperna hos animaliskt ursprung.

Proteinkvalitet

Det biologiska värdet av proteiner kan ses från olika vinklar. Kemisk synvinkel och kväve, vi har redan studerat, överväga och andra indikatorer.

• Aminosyraprofil innebär att proteiner från mat måste motsvara dem som redan finns i kroppen. I annat fall bryts syntesen och leder till nedbrytning av proteinföreningar.
• Livsmedel med konserveringsmedel och de som har genomgått intensiv värmebehandling har mindre tillgängliga aminosyror.
• Beroende på hastigheten på proteinuppdelning i enkla komponenter, smälter proteiner snabbare eller långsammare.
• Proteinutnyttjande är en indikator på den tid för vilken det bildade kvävet bibehålls i kroppen och hur mycket smältbart protein som helst erhålls.
• Effekten beror på hur ingrediensen har påverkat muskelväxten.

Det bör också noteras nivån av proteinabsorption genom aminosyrans sammansättning. På grund av deras kemiska och biologiska värde kan produkter med optimal proteinkälla identifieras.

Tänk på listan över komponenter som ingår i idrottarens diet:

Som vi ser är kolhydratmat också inkluderad i den hälsosamma menyn för att förbättra musklerna. Ge inte upp användbara komponenter. Bara med rätt balans mellan proteiner, fetter och kolhydrater, kommer kroppen inte att känna stress och kommer att modifieras till det bättre.

Det är viktigt! I kosten bör domineras av proteiner av vegetabiliskt ursprung. Deras förhållande till djur är 80% till 20%.

För att få maximal nytta av proteinfoder, glöm inte bort deras kvalitet och absorptionshastighet. Försök att balansera kosten så att kroppen är mättad med användbara spårämnen och inte lider av en brist på vitaminer och energi. Avslutningsvis konstaterar vi att du måste ta hand om den korrekta metabolismen. För att göra detta, försök att justera maten och äta proteinmat efter middagen. Så du varnar kvälls snacks, och det kommer att gynna din figur och hälsa positivt. Om du vill gå ner i vikt, äta fjäderfä, fisk och mejeriprodukter med låg fetthalt.

http://diets.guru/pishhevye-veshhestva/belki-chto-eto-takoe/

PROTEIN ÄMNEN

Högmolekylär vikt (molekylvikt varierar från 5-10 tusen till 1 miljon eller mer) naturliga polymerer, vars molekyler är byggda från aminosyrarester, kallas proteiner eller proteiner.

Proteiner är en av de viktigaste klasserna av bioorganiska föreningar, utan vilka processen med vital aktivitet, det vill säga metabolism, är omöjlig.

Hos djur och växter har proteiner en mängd olika funktioner:

Protein består av huvuddelen av cellens protoplasma. De spelar en avgörande roll i metaboliska processer och cellproliferation. Proteiner utgör grunden för stödjande, integumentära och muskulösa vävnader (ben, brosk, senor, hud).

Proteiner är många av de viktigaste fysiologiskt aktiva föreningarna: enzymer, hormoner, pigment, antibiotika, toxiner.

I huvudsak är organismens hela aktivitet (utveckling, rörelse, sönderfall och mycket mer) associerad med proteinämnen.

Klassificering av proteiner.

För närvarande finns det flera klassificeringar av proteiner:

- med svårighetsgraden

- på löslighet i separata lösningsmedel;

- i form av molekyler.

Graden av proteinkomplexitet är indelad i:

- enkla proteiner (proteiner);

- komplexa proteiner (proteider).

Proteiner är föreningar som endast innehåller aminosyrarester.

Proteider är föreningar som består av protein och icke-proteindelar. När de hydrolyseras ger de aminosyror och ämnen av icke-proteintyp (till exempel fosforsyra, kolhydrater etc.).

Ämnen som inte är proteiner, men ingår i proteinämnena, kallas protesgruppen.

Beroende på kompositionen av den icke-proteindelen (protetiska gruppen) är proteiderna indelade i grupper:

1. Nukleoproteiner - föreningar som hydrolyseras till enkla proteiner och nukleinsyror. De är en del av protoplasma, cellkärnor, virus. Nukleinsyror är bland de viktigaste biopolymererna, som spelar en stor roll i ärftlighet.

2. fosfoprotein - föreningar som hydrolyseras till enkel protein och fosforsyra. De spelar en viktig roll i den unga kroppens näring. Exempel: - Kasein - mjölkprotein.

3. glykoproteiner - föreningar som hydrolyserar till enkelt protein och kolhydrater. Innehållet i olika slemhinnor av djur.

4. lipoproteiner - föreningar som hydrolyserar till enkelt protein och lipider. Ta del i bildandet av glutenproteiner. I stora mängder som ingår i kornets sammansättning, protoplasma och cellmembran.

5. kromoproteiner - föreningar som hydrolyserar till enkelt protein och färgämnen. Blodhemoglobin bryter till exempel ner i globinprotein och en komplex kvävebas som innehåller järn.

Det finns andra grupper av komplexa proteiner.

Enligt löslighet i separata lösningsmedel delas proteiner in i:

- lösligt i vatten;

- löslig i svaga saltlösningar;

- löslig i alkohollösningar;

- löslig i alkalier etc.

Proteiner enligt denna klassificering är indelade i:

1. albumen - proteiner lösliga i vatten. Har en relativt liten molekylvikt. Del av protein ägg, blod, mjölk. En typisk representant för albumin är äggprotein.

2. Globuliner - proteiner olösliga i vatten men lösliga i utspädda vattenlösningar av salter. Dessa är mycket vanliga proteiner - de utgör de flesta frön av baljväxter och oljeväxter, ingår i blodet, mjölken, muskelfibrerna. Ett representativt djurglobulin är laktoglobulinmjölk.

3. Prolaminer - proteiner olösliga i vatten, men lösliga i etanollösning (60-80%). Dessa är karakteristiska spannmålsfröproteiner, till exempel: gliadin - vete och råg, zein - majs, aven - havre, hordein - bygg.

4. Gluteliner - proteiner som är olösliga i vatten, men lösliga i alkalilösningar. Ingår i sammansättningen av vegetabiliska proteiner. Av dem bör tilldelas orysenin från risfrön och glutenglutenproteiner av vete.

Förutom de ovan nämnda grupperna innefattar proteiner också:

-protaminer (del av spermier och fiskägg);

-histoner (ingår i många komplexa proteiner);

-skleroproteiner (denna grupp innehåller proteiner av kroppens stödande och integumentära vävnader: ben, hud, ligament, horn, naglar, hår).

Formen av molekylerna av proteiner är indelade i:

- fibrillär eller trådformig;

- globulär eller globulär.

I de så kallade fibrillära proteinerna sträcker sig individuella molekylkedjor mer.

I globulära proteiner är förpackning med molekylär kedja mer kompakt.

De flesta proteiner från levande organismer är i form av molekyler i den andra gruppen.

194.48.155.252 © studopedia.ru är inte författaren till de material som publiceras. Men ger möjlighet till fri användning. Finns det upphovsrättsintrång? Skriv till oss | Kontakta oss.

Inaktivera adBlock!
och uppdatera sidan (F5)
mycket nödvändigt

http://studopedia.ru/16_79654_belkovie-veshchestva.html

Typer av proteiner: klassificering, definition och exempel

Protein är en makromolekyl som cellerna finns i. Var och en av dem utför en specifik funktion, men inte alla är desamma, så de har en viss klassificering som definierar olika typer av proteiner. Denna klassificering är användbar för överväganden.

Protein Definition: Vad är ett protein?

Protein, från den grekiska "πρωτεῖος", är biomolekyler bildade av linjära kedjor av aminosyror.

På grund av deras fysikalisk-kemiska egenskaper kan proteiner klassificeras som enkla proteiner (holoproteiner) som endast bildas av aminosyror eller deras derivat; konjugerade proteiner (heteroproteiner) som bildas av aminosyror, åtföljda av olika substanser och derivatproteiner, ämnen som bildas genom denaturering och splittring av de tidigare.

Proteiner är viktiga för livet, speciellt på grund av deras plastfunktion (de utgör 80% av dehydratiserade protoplasma i varje cell), men också på grund av deras bioregulatoriska funktioner (de ingår i enzymerna) och skydd (antikroppar är proteiner).

Proteiner spelar en viktig roll i livet och är de mest mångsidiga och mångsidiga biomolekylerna. De är nödvändiga för kroppens tillväxt och utför ett stort antal olika funktioner, inklusive:

• Tygkonstruktion. Detta är proteinets viktigaste funktion (till exempel: kollagen)
• Contrability (aktin och myosin)
• Enzymatisk (till exempel: suckraz och pepsin)
• Homeostatisk: samverkar för att bibehålla pH (eftersom de fungerar som en kemisk buffert)
• Immunologiska (antikroppar)
• Ärrbildning av sår (t ex fibrin)
• Skyddande (t ex trombin och fibrinogen)
• Signaltransduktion (till exempel rhodopsin).

Proteiner bildas av aminosyror. Proteinerna i alla levande saker bestäms huvudsakligen av deras genetik (med undantag för vissa antimikrobiella peptider av icke-ribosomal syntes), det vill säga, genetisk information bestämmer i stor utsträckning vilka proteiner som representeras av cellen, vävnaden och organismen.

Proteiner syntetiseras beroende på hur de gener som kodar för dem regleras. Därför är de mottagliga för signaler eller yttre faktorer. Den uppsättning proteiner som uttrycks i detta fall kallas proteomen.

Egenskaper hos proteiner

Fem grundläggande egenskaper som tillåter existensen och säkerställer proteins funktion:

1. PH-buffert (känd som bufferteffekt): De fungerar som pH-buffertar på grund av deras amfotära karaktär, det vill säga de kan bete sig som syror (donatorelektroner) eller som baser (elektronmottagning).
2. Elektrolytisk förmåga: bestäms av elektrofores, en analysmetod, i vilken om proteiner överförs till den positiva polen beror detta på att deras molekyl har en negativ laddning och vice versa.
3. Specificitet: Varje protein har en specifik funktion som bestäms av sin primära struktur.
4. Stabilitet: Proteinet måste vara stabilt i miljön där det utför sin funktion. För detta gör de flesta vattenproteinerna en förpackad hydrofob kärna. Detta beror på halveringstiden och proteinomsättningen.
5. Löslighet: det är nödvändigt att solvatera protein, vilket uppnås genom att exponera rester med samma grad av polaritet till proteinets yta. Den upprätthålls så länge som starka och svaga banden är närvarande. Om temperaturen och pH ökar, förloras lösligheten.

Protein denaturering

Om förändringar i pH, koncentration förändringar, molekylär excitation eller plötsliga temperaturförändringar förekommer i proteinlösningen kan lösligheten hos proteinerna minskas till utfällningsstället. Detta beror på det faktum att de bindningar som stöder den globala konformationen förstörs, och proteinet adopterar den trådformiga konformationen. Således täcker inte ett lager vattenmolekyler helt proteinmolekyler, som tenderar att binda till varandra, vilket leder till bildandet av stora partiklar som fäller ut.

Dessutom försvinner dess biokatalytiska egenskaper när det aktiva centrumet förändras. Proteiner i detta tillstånd kan inte utföra de aktiviteter för vilka de utvecklades, kort sagt, de fungerar inte.

Denna variant av konformation kallas denaturering. Denaturering påverkar inte peptidbindningar: när det återgår till normala tillstånd kan det hända att proteinet återställer primitiv konformation, som kallas renaturering.

Exempel på denaturering är skära av mjölk till följd av denaturering av kasein, utfällning av äggvita, när ovalbumin denatureras genom verkan av värme eller fixering av kammat hår som ett resultat av effekten av värme på hårkeratinerna.

Proteinklassificering

Enligt formuläret

Fiberproteiner: de har långa polypeptidkedjor och en atypisk sekundär struktur. De är olösliga i vatten och i vattenhaltiga lösningar. Några exempel på detta är keratin, kollagen och fibrin.

Sfäriska proteiner: kännetecknas av vikning av sina kedjor i en tät eller kompakt sfärisk form, vilket lämnar hydrofoba grupper i proteinet och hydrofila grupper utanför, vilket gör dem lösliga i polära lösningsmedel, såsom vatten. De flesta enzymer, antikroppar, vissa hormoner och transportproteiner är exempel på globala proteiner.

Blandade proteiner: De har en fibrillär del (vanligtvis i mitten av proteinet) och en annan sfärisk del (i slutet).

Enligt den kemiska kompositionen

Enkla proteiner eller holoproteiner: När de hydrolyseras produceras endast aminosyror. Exempel på sådana ämnen är insulin och kollagen (sfäriskt och fibröst), albumin.

Konjugerade eller heteroproteiner: dessa proteiner innehåller polypeptidkedjor och en protetisk grupp. Den icke-aminosyra delen kallas en protesgrupp, den kan vara en nukleinsyra, en lipid, ett socker eller en oorganisk jon. Exempel på detta är myoglobin och cytokrom. Konjugerade proteiner eller heteroproteiner klassificeras enligt arten av deras protetiska grupp:

• Nukleoproteiner: nukleinsyror.
• Lipoproteiner: fosfolipider, kolesterol och triglycerider.
• Metalloproteiner: gruppen består av metaller.
• Kromoproteiner: Dessa är proteiner konjugerade till en kromoforgrupp (en färgad substans innehållande en metall).
• Glykoproteiner: gruppen består av kolhydrater.
• Fosforproteiner: proteiner konjugerade till en fosfatinnehållande radikal annan än nukleinsyra eller fosfolipid.

Källor av protein

Källor av vegetabiliskt protein, såsom baljväxter, har lägre kvalitet än animaliska proteiner, eftersom de är mindre viktiga aminosyror, som kompenseras av en lämplig blandning av båda.

En vuxen borde konsumera protein i enlighet med livsstilen, det vill säga ju mer fysisk aktivitet desto mer proteinkällor kommer att behövas än stillasittande.

I åldern, fortfarande kontroversiell utseende, finns det inget behov av lägre proteinintag, men det rekommenderas att öka antalet, för det är i detta skede väldigt viktigt att regenerera vävnaden. Dessutom måste vi överväga den möjliga förekomsten av kroniska sjukdomar som kan bryta ned proteiner.

Här kommer vi att berätta vilka livsmedel är de bästa källorna till protein:

Animal Protein Products

• Ägg: Det här är en bra källa till protein eftersom det innehåller högkvalitativt albumin, eftersom det innehåller en stor mängd essentiella aminosyror.
• Fisk (lax, sill, tonfisk, torsk, öring...).
• Milk.
• Mejeriprodukter, ost eller yoghurt.
• Rött kött, kalkon, smörgås och kyckling.

Dessa produkter innehåller proteiner med ett stort antal essentiella aminosyror (de som inte kan syntetiseras av kroppen, så de måste komma med mat).

Produkter med proteiner av vegetabiliskt ursprung

• Bullepulver (linser, bönor, kikärter, ärter...) bör kompletteras med andra produkter, såsom potatis eller ris.
• Gröna bladgrönsaker (kål, spenat...).
• Nötter, som pistaschmandlar eller mandel (förutsatt att de inte är stekta eller saltade).
• Seitan, Quinoa, Sojabönor, Tang.

Protein digestion

Proteinförtunning initieras vanligtvis i magen när pepsinogen omvandlas till pepsin genom verkan av saltsyra och fortsätter med verkan av trypsin och chymotrypsin i tarmarna.

Dieterproteiner degraderas till alla mindre peptider, och till aminosyror och deras derivat som absorberas av det gastrointestinala epitelet. Absorptionshastigheten för enskilda aminosyror beror starkt på proteinkällan. Mjölkbarheten hos många aminosyror hos människor skiljer sig exempelvis mellan sojaprotein och mjölkprotein och mellan enskilda mjölkproteiner, såsom beta-laktoglobulin och kasein.

För mjölkproteiner digereras cirka 50% av det protein som konsumeras i magen eller tunntarmen, och 90% smälts redan när maten intas når ileum.
Förutom deras roll i proteinsyntes är också aminosyror en viktig näringskälla för kväve. Proteiner, som kolhydrater, innehåller fyra kilokalorier per gram, medan lipider innehåller nio kalorier. Alkoholer - sju kalorier. Aminosyror kan omvandlas till glukos genom en process som kallas glukoneogenes.

http://tagweb.ru/2017/11/08/tipy-belkov-klassifikacija-opredelenie-i-primery/

Proteiner (ämnen)

Proteiner (proteiner, polypeptider [1]) är organiska substanser med hög molekylvikt bestående av kedjelänkta peptid-alfa-aminosyror. I levande organismer bestäms aminosyrakompositionen av proteiner av den genetiska koden, medan syntesen i de flesta fall använder 20 standard aminosyror. Många av deras kombinationer ger en mängd olika proteinmolekylegenskaper. Dessutom utsätts aminosyror i proteinkompositionen ofta för posttranslationella modifieringar som kan inträffa innan proteinet börjar utföra sin funktion och under dess "arbete" i cellen. Ofta i levande organismer bildar flera proteinmolekyler komplexa komplex, exempelvis det fotosyntetiska komplexet.

Funktionerna av proteiner i cellerna i levande organismer är mer olika än funktionerna hos andra biopolymerer - polysackarider och DNA. Således katalyserar enzymproteiner bana av biokemiska reaktioner och spelar en viktig roll i ämnesomsättningen. Vissa proteiner utför en strukturell eller mekanisk funktion, som bildar en cytoskelett som stöder cellform. Även proteiner spelar en viktig roll i cellsignalsystem, i immunresponser och i cellcykeln.

Proteiner är en viktig del av näring av djur och människor, eftersom alla nödvändiga aminosyror inte kan syntetiseras i sina kroppar, och några av dem kommer från proteinfoder. Vid förtunningsprocessen förstör enzymer de konsumerade proteinerna mot aminosyror, vilka används i biosyntesen av kroppsproteiner eller genomgår ytterligare sönderdelning för energi.

Att bestämma aminosyrasekvensen för det första proteinet, insulin, genom proteinsekvensering, tog Nobelpriset i kemi till Frederick Senger 1958. De första tredimensionella strukturerna av hemoglobin- och myoglobinproteiner erhölls genom röntgendiffraktion av Max Perutz och John Kendru 1958 [2] [3], för vilka 1962 de fick Nobelpriset i kemi.

Innehållet

Proteiner separerades i en separat klass av biologiska molekyler i 18th century som ett resultat av fransk kemist Antoine Furcroys arbete och andra vetenskapsmän, där proteinernas egenskap att koagulera (denatur) under påverkan av värme eller syror noterades. Vid den tiden undersöktes proteiner som albumin (äggvita), fibrin (protein från blodet) och gluten från vete. Den nederländska kemisten Gerrit Mulder analyserade proteinkompositionen och hypoteser att nästan alla proteiner har en liknande empirisk formel. Beteckningen "protein" som hänvisar till sådana molekyler föreslogs 1838 av den svenska kemisten Jacob Berzelius [4]. Mulder bestämde också nedbrytningsprodukterna av proteiner - aminosyror och för en av dem (leucin), med en liten del av felet bestämde molekylvikten - 131 dalton. 1836 föreslog Mulder den första modellen av proteinkemiska strukturer. Baserat på teorin om radikaler formulerade han begreppet den minsta strukturella enheten av protein, C₁₆H₂₄N₄O₅, som kallades "protein" och teorin - "proteintheori" [5]. Med ackumuleringen av nya data om proteiner började teorin kritiseras upprepade gånger, men fram till slutet av 1850-talet, trots kritik, var det fortfarande allmänt erkänt.

Vid slutet av 1800-talet studerades de flesta aminosyror som ingår i proteiner. 1894 avancerade den tyska fysiologen Albrecht Kossel teorin om att det är aminosyror som är de grundläggande strukturella elementen hos proteiner [6]. I början av 1900-talet visade en tysk kemist, Emil Fischer, experimentellt att proteiner består av aminosyrarester förbundna med peptidbindningar. Han utförde också den första analysen av proteins aminosyrasekvens och förklarade fenomenet proteolys.

Emellertid erkändes den centrala rollen av proteiner i organismer inte fram till 1926, när den amerikanska kemisten James Sumner (senare Nobelprisvinnare) visade att enzymet ureas är ett protein [7].

Svårigheten att isolera rena proteiner gjorde det svårt att studera dem. Därför genomfördes de första studierna med användning av de polypeptider som kunde renas i stora mängder, det vill säga blodproteiner, kycklingägg, olika toxiner, samt matsmältnings / metaboliska enzymer utsöndrade efter slakt av boskap. I slutet av 1950-talet var Armor Hot Dog Co. kunde rensa ett kilo bovin pankreatisk ribonukleas A, som har blivit ett experimentellt föremål för många forskare.

Tanken att proteins sekundära struktur är resultatet av bildandet av vätebindningar mellan aminosyror antogs av William Astbury 1933, men Linus Pauling anses vara den första forskaren som framgångsrikt kunde förutsäga proteins sekundära struktur. Senare gjorde Walter Cauzman, som lita på arbetet av Kai Linderstrom-Lang, ett viktigt bidrag till förståelsen av lagarna för bildandet av proteins tertiära struktur och rollen av hydrofoba interaktioner i denna process. 1949 definierade Fred Sanger insulinets aminosyrasekvens genom att demonstrera på så sätt att proteiner är linjära polymerer av aminosyror, och inte deras grenade (som vissa sockerarter) kedjor, kolloider eller cykloler. De första strukturerna av proteiner baserade på röntgendiffraktion vid nivån av individuella atomer erhölls på 1960-talet och med användning av NMR på 1980-talet. Under 2006 innehöll Protein Data Bank cirka 40 000 proteinkonstruktioner.

I XXI århundradet, studiet av proteiner överfördes till en ny nivå när vi studerar inte bara de enskilda renade proteinerna, men också samtidig förändring av antalet post-translationella modifieringar och ett stort antal individuella celler av proteiner, vävnader eller organismer. Detta område av biokemi kallas proteomics. Med hjälp av bioinformatikmetoder blev det möjligt att inte bara bearbeta röntgenstrukturen, utan också att förutsäga strukturen hos ett protein baserat på dess aminosyrasekvens. För närvarande är cryoelektronmikroskopi av stora proteinkomplex och förutsägelsen av små proteiner och domäner av stora proteiner som använder dataprogram i precision närmar sig upplösningen av strukturer på atomnivå.

Proteinstorlek kan mätas i antalet aminosyror eller i dalton (molekylvikt), oftare på grund av molekylens relativt stora storlek i de härledda enheterna, kilodalton (kDa). Jästproteiner består i genomsnitt av 466 aminosyror och har en molekylvikt av 53 kDa. Det största proteinet som idag är känt - titin - är en komponent i muskelsarkomerer; molekylmassan av dess olika isoformer varierar i intervallet från 3000 till 3700 kDa, den består av 38 138 aminosyror (i humans muskel solius [8]).

Proteiner är amfotera polyelektrolyter (polyamfolyter), de grupper som kan jonisering i en lösning är karboxylgrupper rester av sidokedjorna av sura aminosyror (asparaginsyra och glutaminsyra) och kväveinnehållande grupper av sidokedjorna av basiska aminosyror (huvudsakligen ω-aminogruppen i lysin och amidin återstoden CNH (NH₂a) arginin, i något mindre grad, en imidazolhistidinrest). Proteiner som polyamfolyter kännetecknas av en isoelektrisk punkt (pl) - surheten i mediets pH, vid vilket molekylerna av proteinet inte bär elektrisk laddning, och följaktligen inte röra sig i ett elektriskt fält (t ex genom elektrofores). Värdet av pI bestäms av förhållandet mellan sura och basiska aminosyrarester i ett protein. En ökning av antalet rester av basiska aminosyror i ett givet protein leder till en ökning av pI; en ökning av antalet sura aminosyrarester leder till en minskning av pI-värdet.

Värdet av den isoelektriska punkten är en karakteristisk proteinkonstant. Proteiner med en pI på mindre än 7 kallas sura, och proteiner med en pI på mer än 7 kallas basiska. I allmänhet, pl av proteinet beror på de funktioner som utförs av dem sträcker sig den isoelektriska punkten för de flesta proteiner från ryggradsdjur vävnader mellan 5,5 och 7,0, men i vissa fall, de värden som ligger i extrema områden: till exempel, för pepsin - ett proteolytiskt enzym starkt sur gastrisk juice pI

1 [9], och för salminproteaminprotein, laxmjölk, vars egenskaper är ett extremt högt innehåll av arginin, pI

12. Proteiner som binder till nukleinsyror genom elektrostatisk interaktion med fosfatrester av nukleinsyror är ofta huvudproteinerna. Ett exempel på sådana proteiner är histoner och protaminer.

Proteiner skiljer sig i graden av löslighet i vatten, men de flesta proteiner löser sig i det. Olösliga inkluderar, till exempel, keratin (proteinet som utgör hår, däggdjurshår, fjäderfåglar etc.) och fibroin, som är en del av siden och spindelväv. Proteiner är också uppdelade i hydrofila och hydrofoba. De flesta proteinerna i cytoplasman, kärnan och den intercellulära substansen, inklusive olösligt keratin och fibroin, är hydrofila. De flesta proteiner som utgör de integrerade membranproteinerna i biologiska membran, som interagerar med de hydrofoba membranlipiderna [10], anses vara hydrofoba (dessa proteiner brukar ha små hydrofila områden).

Denaturering Redigera

Som regel behåller proteinerna sin struktur och följaktligen deras fysikalisk-kemiska egenskaper, t ex löslighet under betingelser som temperatur och pH, ​​till vilken denna organism är anpassad [7]. Skarpa förändringar under dessa förhållanden, såsom uppvärmning eller behandling av ett protein med syra eller alkali, leder till förlust av kvaternära, tertiära och sekundära proteinkonstruktioner som kallas denaturering. Det mest kända fallet med proteindetaturering i vardagen är beredningen av kycklingägg, när det vattenlösliga transparenta proteinet ovalbumin blir, genom påverkan av hög temperatur, tät, olöslig och ogenomskinlig. Denaturering är i vissa fall reversibel, som vid utfällning (utfällning) av vattenlösliga proteiner med ammoniumsalter, och används som ett sätt för rening av dem [11].

Enkla och komplexa proteiner Redigera

Förutom peptidkedjor innehåller många proteiner icke-aminosyrafragment, och enligt detta kriterium delas proteiner i två stora grupper - enkla och komplexa proteiner (proteider). Enkla proteiner innehåller endast aminosyrakedjor, komplexa proteiner innehåller även icke-aminosyrafragment. Dessa fragment av icke-protein natur i kompositionen av komplexa proteiner kallas "protetiska grupper". Beroende på den protetiska gruppens kemiska natur, skiljer sig följande klasser från komplexa proteiner:

Glykoproteiner innehållande, som en protesgrupp, kovalent bundna kolhydratrester och deras underklass är proteoglykaner, med mukopolysackaridprotesgrupper. Hydroxigrupper av serin eller treonin är vanligtvis involverade i bindning med kolhydratrester. De flesta extracellulära proteiner, i synnerhet immunoglobuliner, är glykoproteiner. I proteoglykaner är kolhydratdelen

95%, de är huvudkomponenten i den extracellulära matrisen.

Lipoproteiner innehållande icke-kovalent bundna lipider som en protesdel. Lipoproteiner bildade av apolipoproteinproteiner, lipider som binder till dem, utför funktionen av lipidtransport.

Metalloproteiner innehållande icke-heme koordinerade metalljoner. Bland proteiner metalloproteiner har verksamma depå och transportfunktioner (t ex järn, ferritin och transferrin) och enzymer (t.ex. kolsyraanhydras och olika zinkinnehållande superoxiddismutas innehållande som aktiva centra av joner av koppar, mangan, järn och andra metaller)

Nukleoproteiner innehållande icke-kovalent bunden DNA eller RNA, i synnerhet kromatinet, av vilket kromosomerna är sammansatta, är ett nukleoprotein.

Fosforproteiner innehållande kovalent bundna fosforsyraester som en protesgrupp. Bildandet av esterbindningar med fosfat innefattar hydroxylgrupper av serin eller treonin, fosfoproteiner är i synnerhet mjölkkasinet.

Chromoproteids - samlingsnamn av komplexa proteiner med färgade protetiska grupper av olika kemiska egenskaper. Dessa innefattar en mängd proteiner med en metallhaltig porphyrinprotesgrupp som utför olika funktioner - hemoproteiner (proteiner som innehåller hemhemlobin, cytokrom etc.) som protesgrupp, klorofyller; flavoproteiner med en flavingrupp etc.

Proteinmolekyler är linjära polymerer bestående av a-L-aminosyror (vilka är monomerer) och i vissa fall av modifierade basiska aminosyror (om än modifikationer äger rum redan efter proteinsyntes på ribosomen). Att hänvisa till aminosyror i den vetenskapliga litteraturen används enkla eller trebokstavsförkortningar. Fastän vid en första anblick kan det tyckas att användningen av de flesta av proteinerna "bara" 20 typer av aminosyror begränsar mångfalden av proteinstrukturer, i själva verket antalet alternativ kan inte överskattas: för en kedja av endast 5 aminosyror, är det redan mer än 3 miljoner, och en 100 aminosyrakedja ( litet protein) kan representeras i mer än 10,130 varianter. Proteiner som sträcker sig i längd från 2 till flera tiotals aminosyrarester kallas ofta peptider, med en högre grad av polymerisationsproteiner, även om denna uppdelning är ganska godtycklig.

Vid bildandet av ett protein som ett resultat av interaktionen mellan a-aminogruppen (-NH₂) en aminosyra med a-karboxylgrupp (-COOH) hos en annan aminosyra bildas peptidbindningar. Ändarna av proteinet kallas C- och N-termini (beroende på vilken av de terminala aminosyragrupperna är fri: -COOH eller -NH₂, respektive). Under proteinsyntesen på ribosomen är nya aminosyror fästa vid C-änden, så namnet på en peptid eller ett protein ges genom att räkna upp aminosyrarester utgående från N-änden.

Sekvensen av aminosyror i ett protein motsvarar informationen som finns i genen för ett givet protein. Denna information presenteras i form av en sekvens av nukleotider, med en aminosyra som motsvarar DNA-sekvensen av tre nukleotider - den så kallade tripleten eller kodonen. Vilken aminosyra motsvarar ett givet codon i mRNA bestäms av den genetiska koden, som kan vara något annorlunda i olika organismer. Proteinsyntes sker på ribosomer vanligtvis av 20 aminosyror, som kallas standarden [12]. De tripletter som kodar för aminosyror i DNA i olika organismer från 61 till 63 (det vill säga från antalet möjliga tripletter (43 = 64), har antalet stoppkodon (1-3)) dragits av. Därför är det möjligt att de flesta aminosyror kan kodas av olika tripletter. Det vill säga, den genetiska koden kan vara överflödig eller på annat sätt degenererad. Detta visades slutligen i ett experiment i analysen av mutationer [13]. Den genetiska koden som kodar för olika aminosyror har olika grader av degeneritet (kodad från 1 till 6 kodoner), detta beror på frekvensen av förekomsten av denna aminosyra i proteiner, med undantag av arginin [13]. Ibland är basen i den tredje positionen inte nödvändig för specificitet, det vill säga en aminosyra kan representeras av fyra kodoner, som endast skiljer sig åt i den tredje basen. Ibland är skillnaden i preferens för purin-pyrimidin. Detta kallas degenerationen av den tredje basen.

En sådan tre-pod-kod kom fram evolutionärt tidigt. Men förekomsten av skillnader i vissa organismer som uppträder i olika utvecklingsfaser indikerar att det inte alltid var så.

Enligt vissa modeller fanns koden först i primitiv form, då ett litet antal kodoner indikerade ett relativt litet antal aminosyror. Mer exakta codonvärden och fler aminosyror kunde introduceras senare. I början kunde endast de första två av de tre baserna användas för erkännande [vilket beror på strukturen hos tRNA].

- B. Lewin. Genes, M.: 1987, sid. 62.

Homologa proteiner (förmodligen med ett gemensamt evolutionärt ursprung och ofta utför samma funktion), till exempel hemoglobiner av olika organismer, har identiska, konservativa aminosyrarester på många ställen i kedjan. På andra ställen finns olika aminosyrarester som kallas variabel. Enligt graden av homologi (likhet med aminosyrasekvensen) är det möjligt att uppskatta det evolutionära avståndet mellan taxa till vilken de jämförda organismerna hör.

Organisationsnivåer Redigera

Förutom aminosyrasekvensen för polypeptiden (primär struktur) är den tertiära strukturen hos proteinet, som bildas under vikningsprocessen (från vikning, vikning), extremt viktigt. Den tertiära strukturen bildas som en följd av samspelet mellan strukturer av lägre nivåer. Det finns fyra nivåer av proteinstruktur [14]:

• Den primära strukturen är aminosyrasekvensen i polypeptidkedjan. Viktiga egenskaper hos den primära strukturen är konservativa motiv - kombinationer av aminosyror som spelar en nyckelroll i proteinfunktionerna. Konservativa motiv bevaras i processen med artutveckling, det är ofta möjligt att förutsäga funktionen av ett okänt protein från dem.
• Den sekundära strukturen är den lokala beställningen av ett fragment av polypeptidkedjan, stabiliserad av vätebindningar. Följande är de vanligaste typerna av protein sekundär struktur:
  • a-helix-täta spolar runt molekylens långa axel, en spole är 3,6 aminosyrarester och spiralhöjden är 0,54 nm [15] (så att det finns 0,15 nm per aminosyrarest) stabiliseras spiralen genom vätebindningar mellan H- och O-peptidgrupper, åtskilda från varandra med 4 länkar. Helixen är helt byggd av en enda stereoisomer av aminosyror (L). Även om det kan vara antingen vänsterhänt eller högtvridet, domineras högtvridna i proteiner. Spiralen störs av de elektrostatiska interaktionerna av glutaminsyra, lysin, arginin. Asparagin-, serin-, treonin- och leucinresterna som ligger nära varandra kan steriskt störa formningen av en helix, prolinrestema orsakar böjning av kedjan och även bryta mot a-helixen.
  • p-ark (vikta skikt) är flera zigzagpolypeptidkedjor, i vilka vätebindningar bildas mellan relativt avstånd från varandra (0,347 nm per aminosyrarest [15]) i den primära strukturen, aminosyror eller olika proteinkedjor, snarare än nära åtskilda som placera i a-helix. Dessa kedjor styrs vanligtvis av N-ändar i motsatta riktningar (motparallell orientering). För bildandet av β-ark är små storlekar av sidogrupper av aminosyror viktiga, glykin och alanin är vanligtvis förekommande.
  • π-helix;
  • 3₁₀-spiral;
  • oordnade fragment.

• Tertiär struktur - den rumsliga strukturen hos polypeptidkedjan (en uppsättning rumsliga koordinater för de atomer som utgör proteinet). Strukturellt består av element i den sekundära strukturen, stabiliserad av olika typer av interaktioner, där hydrofoba interaktioner spelar en avgörande roll. Delta i stabiliseringen av den tertiära strukturen:
  • kovalenta bindningar (mellan två cysteinrester - disulfidbroar);
  • jonbindningar mellan motsatt laddade sidogrupper av aminosyrarester;
  • vätebindningar;
  • hydrofila hydrofoba interaktioner. Vid interaktion med de omgivande vattenmolekylerna tenderar proteinmolekylen att vikas så att de icke-polära sidogrupperna av aminosyror isoleras från den vattenhaltiga lösningen; på molekylens yta är polära hydrofila sidogrupper.

• Kvaternär struktur (eller subenhet, domän) - det ömsesidiga arrangemanget av flera polypeptidkedjor inom ett enda proteinkomplex. Proteinmolekyler som ingår i ett kvaternärt protein bildas separat på ribosomen och endast efter att syntesen är avslutad bildas en gemensam supramolekylär struktur. Den kvaternära strukturen av proteinet kan inkludera både identiska och olika polypeptidkedjor. Samma typer av interaktioner deltar i stabiliseringen av den kvartära strukturen som vid stabiliseringen av den tertiära. Supramolekylära proteinkomplex kan bestå av tiotals molekyler.

Protein Miljö Redigera

Enligt den allmänna strukturtypen kan proteiner delas in i tre grupper:

1. Fibrillära proteiner - form polymerer, deras struktur är vanligtvis mycket regelbunden och stöds främst av interaktioner mellan olika kedjor. De bildar mikrofilament, mikrotubuli, fibriller, stöder strukturen hos celler och vävnader. De fibrillära proteinerna innefattar keratin och kollagen.
2. Globala proteiner är vattenlösliga, molekylens övergripande form är mer eller mindre sfärisk. Bland globala och fibrillära proteiner skiljer sig undergrupper. Exempelvis består det globala proteinet avbildat på det högra triosfosfatisomeraset av åtta a-spiraler belägna på den yttre ytan av strukturen och åtta parallella p-skikt inuti strukturen. Proteiner med liknande tredimensionell struktur kallas aβ-fat (från engelska. Fat) [16].
3. Membranproteiner har domäner som passerar cellmembranet, men delar av dem sticker ut från membranet i den intercellulära miljön och cytoplasman i cellen. Membranproteiner fungerar som receptorer, det vill säga de sänder signaler, samt tillhandahåller transmembrantransport av olika substanser. Proteintransportörer är specifika, var och en av dem passerar endast vissa molekyler eller en viss typ av signal genom membranet.

Bildning och upprätthållande av proteinstruktur i levande organismer Redigera

Förmågan hos proteiner att återställa den rätta tredimensionella strukturen efter denaturering möjliggjorde hypotesen att all information om den slutliga strukturen av ett protein finns i dess aminosyrasekvens. För närvarande finns det en allmänt accepterad teori att, som en följd av evolutionen, den stabila proteinkonformationen har den minsta fria energin jämfört med andra möjliga konformationer av denna polypeptid [17].

Emellertid finns det i celler en grupp proteiner vars funktion är att säkerställa restaurering av proteinkonstruktionen efter skada, liksom skapandet och dissociationen av proteinkomplex. Dessa proteiner kallas chaperoner. Koncentrationen av många chaperoner i cellen ökar med en kraftig ökning av omgivningstemperaturen, så att de tillhör Hsp-gruppen (värmekokproteiner) [18]. Betydelsen av den normala funktionen av chaperoner för kroppens funktion kan illustreras med exemplet av chaperonen a-kristallin, som är en del av den mänskliga ögonlinsen. Mutationer i detta protein leder till grumling av linsen på grund av proteinaggregering och som ett resultat av katarakt [19].

Chemical Synthesis Edit

Korta proteiner kan syntetiseras kemiskt med hjälp av en grupp metoder som använder organisk syntes - till exempel kemisk ligering [20]. De flesta metoderna för kemisk syntes fortsätter från C-änden till N-änden, i motsats till biosyntes. På detta sätt kan en kort immunogen peptid (epitop) syntetiseras, vilken används för att framställa antikroppar genom injektion i djur eller genom att producera en hybrid; kemisk syntes används också för att producera hämmare av vissa enzymer [21]. Kemisk syntes gör det möjligt att introducera artificiella aminosyror, det vill säga aminosyror som inte finns i normala proteiner - till exempel bifogar fluorescerande etiketter till aminosyrans sidokedjor. Emellertid är kemiska syntesmetoder ineffektiva med en proteinlängd av mer än 300 aminosyror; Dessutom kan artificiella proteiner ha en oregelbunden tertiär struktur, och det finns inga posttranslationella modifieringar i aminosyrorna av artificiella proteiner.

Protein Biosyntes Redigera

Universell väg: ribosomal syntes Redigera

Proteiner syntetiseras av levande organismer från aminosyror på basis av information som kodas i generna. Varje protein består av en unik aminosyrasekvens som bestäms av nukleotidsekvensen av genen som kodar för detta protein. Den genetiska koden består av tre bokstäver "ord", som kallas kodoner; varje kodon är ansvarig för bindningen av en enda aminosyra till ett protein: till exempel motsvarar AUG-kombinationen metionin. Eftersom DNA består av fyra typer av nukleotider är det totala antalet möjliga kodoner 64; och eftersom proteiner använder 20 aminosyror, bestäms många aminosyror med mer än ett kodon. Generna som kodar för proteiner transkriberas först i nukleotidsekvensen av messenger-RNA (mRNA) genom RNA-polymerasproteiner.

I prokaryoter kan mRNA läsas av ribosomer i aminosyrasekvensen av proteiner direkt efter transkription, medan det i eukaryoter transporteras från kärnan till cytoplasman, där ribosomerna är belägna. Proteinsyntesen är högre i prokaryoter och kan nå 20 aminosyror per sekund [22].

Processen för proteinsyntes baserad på mRNA-molekylen kallas översättning. Under det inledande skedet av proteinbiosyntes initieras vanligtvis metioninkodonet av den lilla subenheten av ribosomen, till vilken metionintransport-RNA (tRNA) är fastsatt med användning av proteininitieringsfaktorer. Efter startkodon känns igen en stor underenhet förenar den lilla underenheten och den andra etappen av översättning börjar - förlängning. Vid varje rörelse av ribosomen från 5'-3'-änden av mRNA läses en kodon genom att bilda vätebindningar mellan de tre nukleotiderna (codon) av mRNA och dess komplementära anticodon av transport-RNA till vilket den motsvarande aminosyran är bunden. Syntesen av en peptidbindning katalyseras av ribosomalt RNA (rRNA), vilket bildar ribosomets peptidyltransferascentrum. Ribosomal RNA katalyserar bildandet av en peptidbindning mellan den sista aminosyran i en växande peptid och en aminosyra bunden till tRNA, positionering av kväve och kolatomer i ett läge som är gynnsamt för reaktionens passage. Enzymer av aminoacyl-tRNA-syntetas bifogar aminosyror till deras tRNA. Det tredje och sista steget i översättning, avslutning sker när ribosomen når ett stoppkodon, varefter proteintermineringsfaktorerna hydrolyserar det sista tRNA från proteinet och stoppar dess syntes. I ribosomer syntetiseras således alltid proteiner från N-till C-änden.

Neribosomal Synthesis Edit

I lägre svampar och vissa bakterier finns det en mindre vanlig metod för proteinbiosyntes, vilket inte kräver deltagande av ribosomer. Syntesen av peptider, vanligtvis sekundära metaboliter, utförs av ett protein med hög molekylvikt, det så kallade HPC-syntetet. HPC-syntas består vanligtvis av flera domäner eller individuella proteiner som utför valet av aminosyror, bildandet av en peptidbindning, frisättningen av den syntetiserade peptiden. Ibland innehåller en domän som kan isomerisera L-aminosyror (normal form) till D-form. [23] [24]

De proteiner som syntetiseras i cytoplasman på ribosomen måste falla in i olika delar av cellen - kärnan, mitokondrier, EPR, Golgi-apparaten, lysosomer etc., och vissa proteiner måste gå in i den extracellulära miljön. För att komma in i ett visst fack måste proteinet ha en specifik etikett. I de flesta fall är denna etikett en del av aminosyrasekvensen för proteinet i sig (ledarpeptiden eller proteinsignalsekvensen). I vissa fall tjänar oligosackarider bundna till ett protein som en etikett. Transporten av proteiner till EPR sker som de syntetiseras, eftersom ribosomer, som syntetiserar proteiner med en signalsekvens för EPR, sätter sig på speciella translokationskomplex på EPR-membranet. Från EPR till Golgi-apparaten, och därifrån till lysosomerna, till det yttre membranet eller till det extracellulära mediet, matas proteiner via vesikulär transport. Proteiner med en signalsekvens för kärnan går in i kärnan genom kärnporer. Proteiner med motsvarande signalsekvenser kommer in i mitokondrier och kloroplaster genom specifika proteinpore-translokatorer med deltagande av chaperoner.

Efter avslutad översättning och frisättning av protein från ribosomen genomgår aminosyrorna i polypeptidkedjan olika kemiska modifieringar. Exempel på posttranslationell modifiering är:

• tillsats av olika funktionella grupper (acetyl-, metyl- och fosfatgrupper);
• tillsats av lipider och kolväten;
• ändring av standard aminosyror till icke-standardiserade sådana (bildning av citrullin);
• bildandet av strukturella förändringar (bildningen av disulfidbroar mellan cysteiner);
• avlägsnande av en del av proteinet både i början (signalsekvens) och i vissa fall i mitten (insulin);
• tillsättning av små proteiner som påverkar proteinnedbrytning (sumoylering och ubiquitination).

I detta fall kan modifieringen vara antingen universell (tillsatsen av kedjor som består av ubiquitinmonomerer tjänar som en signal för nedbrytningen av detta protein av proteasomen) och också specifikt för detta protein [25]. Samtidigt kan samma protein vara föremål för många modifieringar. Histoner (proteiner som ingår i kromatinet i eukaryoter) kan således under olika förhållanden genomgå upp till 150 olika modifieringar [26].

Liksom andra biologiska makromolekyler (polysackarider, lipider) och nukleinsyror, är proteiner nödvändiga komponenter i alla levande organismer, de är involverade i de flesta av vitala processer i en cell. Proteiner utför metabolism och energiomvandlingar. Proteiner är en del av cellulära strukturer - organeller, utsöndras i det extracellulära utrymmet för utbyte av signaler mellan celler, hydrolys av livsmedel och bildning av intercellulär substans.

Det bör noteras att klassificeringen av proteiner enligt deras funktion är ganska godtycklig eftersom i samma eukaryoter kan samma protein utföra flera funktioner. Ett väl studerat exempel på sådan multifunktionalitet är lysyl-tRNA-syntetas, ett enzym från klassen av aminoacyl-tRNA-syntetaser, som inte bara adderar lysin till tRNA utan även reglerar transkription av flera gener [27]. Många funktioner av proteiner utför på grund av deras enzymatiska aktivitet. Således är enzymerna myosinmotorprotein, proteinkinasregulatoriska proteiner, natriumkaliumadenosintrifosfatastransportprotein etc.

Katalytisk funktion Redigera

Den mest kända rollen av proteiner i kroppen är katalys av olika kemiska reaktioner. Enzymer - en grupp av proteiner med specifika katalytiska egenskaper, dvs varje enzym katalyserar en eller flera liknande reaktioner. Enzymer katalyserar klyvningsreaktionerna hos komplexa molekyler (katabolism) och deras syntes (anabolism), såväl som DNA-replikation och reparation och mall-RNA-syntes. Flera tusen enzymer är kända; bland dem, till exempel pepsin, bryta ner proteiner i matsmältningsförfarandet. I processen med posttranslationell modifiering, tillsätter eller eliminerar vissa enzymer kemiska grupper på andra proteiner. Omkring 4000 reaktioner katalyserade av proteiner är kända [28]. Accelerationen av reaktionen som en följd av enzymatisk katalys är ibland enorm. Exempelvis fortsätter reaktionen katalyserad av orotatkarboxylasenzymet 10 17 snabbare än okatalyserade (78 miljoner år utan enzym, 18 millisekunder med enzymets deltagande) [29]. Molekyler som går med i ett enzym och förändras som ett resultat av reaktionen kallas substrat.

Även om enzymer vanligtvis består av hundratals aminosyror, interagerar bara en liten del av dem med substratet, och ännu mindre, i genomsnitt 3-4 aminosyror, som ofta ligger långt ifrån varandra i den primära aminosyrasekvensen, är direkt involverade i katalys [30]. Den del av enzymet som fäster substratet och innehåller katalytiska aminosyror kallas enzymets aktiva centrum.

Strukturell funktion Redigera

Strukturella proteiner i cytoskeletten, som en typ av förstärkning, ger form till celler och många organoider och är inblandade i att förändra formen av celler. De flesta strukturella proteiner är filamentösa proteiner: aktin och tubulinmonomerer är globulära, lösliga proteiner, men efter polymerisation bildar de långa trådar som utgör cytoskeletten, vilket gör att cellen kan bibehålla sin form [31]. Kollagen och elastin är huvudkomponenterna i bindvävets intercellulära substans (till exempel brosk), och hår, naglar, fåglar och vissa skal består av annat keratinstrukturprotein.

Skyddsfunktion Redigera

Det finns flera typer av skyddande funktioner av proteiner:

1. Fysiskt skydd. Kollagen deltar i det - ett protein som utgör grunden för den intercellulära substansen i bindväven (inklusive ben, brosk, senor och djupa lager av huden) av dermis); keratin, som utgör grunden för hornsköldar, hår, fjädrar, horn och andra derivat av epidermis. Typiskt betraktas dessa proteiner som proteiner med en strukturell funktion. Exempel på denna grupp av proteiner är fibrinogen och trombin [32], involverad i blodkoagulering.
2. Kemiskt skydd. Bindning av toxiner till proteinmolekyler kan säkerställa deras avgiftning. Leverens enzymer, som bryter ner gifter eller omvandlar dem till en löslig form, som bidrar till deras snabba eliminering från kroppen, spelar en särskilt viktig roll i avgiftning hos människor, vilket bidrar till deras snabba avlägsnande [33].
3. Immunskydd. Proteiner som utgör blod och andra biologiska vätskor är inblandade i kroppens defensiva respons på både skador och angrepp av patogener. Proteinerna i komplementsystemet och antikroppar (immunglobuliner) hör till den andra gruppen av proteiner; de neutraliserar bakterier, virus eller främmande proteiner. Antikropparna som utgör det adaptiva immunsystemet sammanfogar antigenen som är främmande för organismen och därigenom neutraliserar dem och riktar dem till destruktionstiderna. Antikroppar kan utsöndras i det extracellulära utrymmet eller fixeras i membran av specialiserade B-lymfocyter, som kallas plasmaceller [34]. Medan enzymer har begränsad affinitet för substratet, eftersom för mycket vidhäftning till substratet kan störa den katalyserade reaktionen är resistansen hos antikroppar mot antigenet inte begränsat [35].

Regulatorisk funktion Redigera

Många processer inuti celler regleras av proteinmolekyler, som varken är en energikälla eller ett byggmaterial för en cell. Dessa proteiner reglerar transkription, translation, splitsning, liksom aktiviteten hos andra proteiner och andra. Proteins reglerande funktion utförs antingen genom enzymatisk aktivitet (till exempel proteinkinas) eller genom specifik bindning till andra molekyler, som i regel påverkar interaktionen med dessa molekyler enzymer.

Sålunda bestäms gentranskription genom tillsats av transkriptionsfaktorer - aktivatorproteiner och repressorproteiner till generens reglersekvenser. På översättningsnivå regleras avläsningen av många mRNA även genom tillsats av proteinfaktorer [36], och nedbrytningen av RNA och proteiner utförs också av specialiserade proteinkomplex [37]. Den viktigaste rollen i regleringen av intracellulära processer spelas av proteinkinaser - enzymer som aktiverar eller hämmar aktiviteten hos andra proteiner genom att fästa fosfatgrupper till dem.

Signalfunktion Redigera

Signalfunktionen hos proteiner är proteins förmåga att fungera som signalsubstanser, sänder signaler mellan celler, vävnader, organ och olika organismer. Ofta kombineras signaleringsfunktionen med den regulatoriska funktionen, eftersom många intracellulära regulatoriska proteiner även sänder signaler.

Signalfunktionen utförs av proteinhormoner, cytokiner, tillväxtfaktorer etc.

Hormoner bärs av blod. De flesta djurhormoner är proteiner eller peptider. Bindning av hormonet till receptorn är en signal som utlöser ett svar i cellen. Hormoner reglerar koncentrationen av ämnen i blodet och cellerna, tillväxten, reproduktionen och andra processer. Ett exempel på sådana proteiner är insulin, som reglerar glukoskoncentrationen i blodet.

Cellerna interagerar med varandra med användning av signalproteiner som sänds genom den extracellulära substansen. Sådana proteiner innefattar exempelvis cytokiner och tillväxtfaktorer.

Cytokiner är små peptidinformationsmolekyler. De reglerar växelverkan mellan celler, bestämmer överlevnaden, stimulerar eller hämmar tillväxt, differentiering, funktionell aktivitet och apoptos och säkerställer samordning av immunförsvarets, endokrina och nervsystemet. Ett exempel på cytokiner kan fungera som en tumörnekrosfaktor som överför signaler av inflammation mellan kroppens celler [38].

Transportfunktion Redigera

Lösliga proteiner som är involverade i transport av små molekyler måste ha en hög affinitet för substratet när den är närvarande i hög koncentration och det är lätt att släppa det på platser med låg koncentration av substratet. Ett exempel på transportproteiner är hemoglobin, som transporterar syre från lungorna till andra vävnader och koldioxid från vävnader till lungor, liksom proteiner som är homologa till den, som finns i alla konunger av levande organismer [39].

Vissa membranproteiner är involverade i transport av små molekyler genom cellmembranet och ändrar dess permeabilitet. Lipidkomponenten i membranet är vattentät (hydrofob), vilket förhindrar diffusion av polära eller laddade (joner) molekyler. Membrantransportproteiner kan delas in i kanalproteiner och bärarproteiner. Kanalproteinerna innehåller inre vattenfyllda porer som tillåter joner (genom jonkanaler) eller vattenmolekyler (genom aquaporinproteiner) för att röra sig genom membranet. Många jonkanaler specialiserar sig på att transportera endast en jon; Exempelvis skiljer kalium- och natriumkanaler ofta dessa liknande joner och passerar bara en av dem [40]. Bärproteiner binder, som enzymer, varje molekyl eller jon transporterad och, till skillnad från kanaler, kan utföra aktiv transport med ATP-energi. "Cellkraft" - ATP-syntas, som utför syntesen av ATP genom en protongradient, kan också hänföras till membrantransportproteiner [41].

Reserv (backup) funktion av proteiner Redigera

Sådana proteiner innefattar de så kallade reservproteinerna, som lagras som en energikälla och substans i frön av växter och ägg av djur; Proteinerna i de tertiära äggskalorna (ovalbumin) och huvudmjölkproteinet (kasein) tjänar också huvudsakligen en näringsfunktion. Ett antal andra proteiner används i kroppen som en källa till aminosyror, som i sin tur är föregångare till biologiskt aktiva ämnen som reglerar metaboliska processer.

Photoreceptor-funktionen Redigera

Proteinreceptorer kan antingen vara placerade i cytoplasman eller integreras i cellmembranet. En del av receptormolekylen uppfattar en signal, som oftast serveras av en kemisk substans, och i vissa fall lätt, mekanisk aktivitet (till exempel sträckning) och andra stimuli. När en signal utsätts för en viss del av proteinreceptormolekylen uppträder dess konformationella förändringar. Som ett resultat förändras konformationen av en annan del av molekylen, vilken sänder en signal till andra cellulära komponenter. Det finns flera signalöverföringsmekanismer. Vissa receptorer katalyserar en viss kemisk reaktion; andra tjänar som jonkanaler som öppnar eller stänger av en signal; andra binder specifikt intracellulära medierande molekyler. Vid membranreceptorer är den del av molekylen som binder till signalmolekylen på cellytan och domänen som sänder signalen ligger inuti [42].

Funktion i fotosyntes och visuella pigment Redigera

Opsins (fotosyntes G-proteiner och visuella fotopigment) är en grupp fotoreceptorproteiner av retinolidfamiljen med en molekylvikt av 35-55 kDa associerad med det G-proteininnehållande membranet (G-proteinkopplat). Funnet i membranet av halobakterier, ljuskänsliga fotoreceptorceller av ryggradslösa djur och ryggradsdjur i näthinnan, fotosyntetiserande organismer, i det ljuskänsliga pigmentet i melanophorerna av amfibisk hud, iris hos en groda etc.

Till exempel spelar opsins en viktig roll i visuell, olfaktorisk och vomeronasal uppfattning hos djur, liksom i bildandet av cirkadianrytmer. Melanopsin (Mig version) är till exempel en fotopigment, en av opsinsna, deltar direkt i den visuella processen, reglering av cirkadiska rytmer; Det ligger i specialiserade ljuskänsliga gånglialceller i näthinnan, i hudens och hjärnvävnaderna hos djur. Denna visuella fotopigment detekterades i ganglialfotoreceptorcellerna i näthinnan ipRGC, näthinnan hos däggdjur. [43]

Motor (motor) funktion Redigera

En hel klass av motorproteiner ger kroppens rörelse (till exempel muskelkontraktion, inklusive lokomotion (myosin), rörelse av celler inuti kroppen (till exempel amoeboidrörelse av leukocyter), rörelse av cilia och flagella och aktiv och riktad intracellulär transport (kinesin, dynein) Dyneiner och kineser transporterar molekyler längs mikrotubuli med ATP-hydrolys som energikälla. Dyneiner överför molekyler och organoider från cellens perifera delar mot centrosomen, till Inhäftar i motsatt riktning [44] [45]. Dyneinerna är också ansvariga för rörelsen av cilia och flagella av eukaryoter. Cytoplasmiska varianter av myosin kan delta i transport av molekyler och organoider genom mikrofilament.

De flesta mikroorganismer och växter kan syntetisera 20 standard aminosyror, liksom ytterligare (icke-standardiserade) aminosyror, till exempel citrullin. Men om aminosyror är i miljön, behåller även mikroorganismer energi genom att transportera aminosyror till celler och stänga av sina biosyntetiska vägar [46].

Aminosyror som inte kan syntetiseras av djur kallas väsentliga. De huvudsakliga enzymerna i de biosyntetiska vägarna, till exempel aspartatkinas, som katalyserar det första steget i bildandet av lysin, metionin och treonin från aspartat, är frånvarande hos djur.

Djur får i allmänhet aminosyror från proteiner som ingår i livsmedel. Proteiner förstörs i processen med matsmältning, som vanligtvis börjar med denaturering av proteinet genom att placera den i en sur miljö och hydrolys med användning av enzymer som kallas proteaser. Vissa aminosyror erhållna som ett resultat av digestion används för syntesen av kroppsproteiner, och resten omvandlas till glukos i processen med glukoneogenes eller används i Krebs-cykeln. Användningen av protein som energikälla är särskilt viktigt vid fasta förhållanden, när kroppens egna proteiner, speciellt muskler, tjänar som en energikälla [47]. Aminosyror är också en viktig källa till kväve i kroppens näring.

Det finns inga enhetliga normer för konsumtion av humana proteiner. Mikrofloran i tjocktarmen syntetiserar aminosyror, vilka inte beaktas vid framställning av proteinnormer.

Sedimentationsanalys (centrifugering) gör det möjligt att dela proteiner i storlek, skilja proteiner med värdet av sedimenteringskonstanten, mätt i ekrar och betecknad med en bokstav S

Protein Kvantitativa Metoder Redigera

Ett antal tekniker används för att bestämma mängden protein i ett prov:

http://traditio.wiki/%D0%91%D0%B5%D0%BB%D0%BA%D0%B8_((D0%B2%D0%B5%D1% 89% D0BB% D1% 81% D1% 82% D0% B2% D0% B0)