(lat fermentum fermentation, jäsning börjar, synonym enzymer)

specifika substanser av protein natur, närvarande i vävnader och celler av alla levande organismer och i stånd att många gånger påskynda de kemiska reaktioner som förekommer i dem. Ämnen som påskyndar kemiska reaktioner i små mängder som ett resultat av interaktion med reaktionsföreningar (substrat) men som inte utgör en del av de resulterande produkterna och kvarstår oförändrade efter reaktionens slut kallas katalysatorer. Enzymer är biokatalysatorer av protein natur. Katalysera de allra flesta biokemiska reaktionerna i kroppen, F. reglera metabolismen och energi, och därmed spela en viktig roll i alla processer med vital aktivitet. Alla funktionella manifestationer av levande organismer (andning, muskelkontraktion, överföring av nervimpulser, reproduktion etc.) ges av enzymsystemens funktion. Kombinationen av reaktioner katalyserade av F. är syntes, sönderdelning och andra transformationer av proteiner, fetter, kolhydrater, nukleinsyror, hormoner och andra föreningar.

I regel är F. närvarande i biologiska föremål i försumbar låga koncentrationer, det är därför inte det kvantitativa innehållet i F. som är av större intresse, men deras aktivitet vad gäller den enzymatiska reaktionshastigheten (genom substratförlust eller ackumulering av produkter). Den accepterade internationella enheten, enzymaktivitetens aktivitet (ME) motsvarar mängden enzym som katalyserar omvandlingen av 1 μmol av substratet per 1 minut under betingelser som är optimala för denna F. I det internationella systemet för enheter (SI) är enheten av F. aktivitet katal (cat) -mängden F. som krävs för katalytisk omvandling av 1 mol substrat i 1 s.

Alla enzymer har en protein natur. De är antingen enkla proteiner, som är helt byggda från polypeptidkedjor och sönderdelas under hydrolys endast till aminosyror (t ex trypsin och pepsinhydrolytiska enzymer, ureas) eller i de flesta fall komplexa proteiner som innehåller, tillsammans med proteindelen (apoenzym), icke-proteinkomponenten (koenzym eller protetisk grupp).

Under utveckling av det befruktade ägget till den vuxna organismen syntetiseras olika enzymsystem icke-samtidigt, därför förändras enzymets sammansättning av vävnaderna med ålder. Åldersrelaterade förändringar i metabolisk aktivitet är särskilt uttalade under perioden med embryonal utveckling som differentiering av olika vävnader med deras karakteristiska uppsättning enzymer. I de tidigaste stadierna av embryonutveckling (omedelbart efter befruktning av ägget) dominerar dessa typer av fylogener och sänds från moderns genetiska material. I en lever uppenbaras 3 huvudgrupper F., som uppträder i den sena före natalperioden, under perioden av en nyfödd och vid slutet av amningstiden. Innehållet i vissa fiktioner förändras i ontogenes på ett mer komplext sätt. Otillräcklig aktivitet hos vissa f. Hos nyfödda kan leda till utveckling av patologiska tillstånd. Moderna idéer om verkningsmekanismen för F. baseras på antagandet att i reaktioner katalyserade av F. bildas ett enzym-substratkomplex som bryter ner för att bilda reaktionsprodukter och fritt enzym. Transformationen av ett enzym-substratkomplex är en komplex process som innefattar stegen att fästa en substratmolekyl till ett enzym, övergången av detta primära komplex till en serie aktiverade komplex, separation av reaktionsprodukter från enzymer. Specificiteten av verkan av F. förklaras av närvaron i deras molekyl i en specifik region - det aktiva centret. Det aktiva centret innehåller en katalytisk plats som är direkt involverad i katalys samt ett kontaktområde (pad) eller en bindningsplats (platser) där enzymet binder till substratet.

Substratspecificitet - förmågan att selektivt accelerera en specifik reaktion - särskiljer F. med absolut specificitet (dvs verkar endast på en specifik substans och katalyserar endast en viss transformation av denna substans) och F. som har relativ eller gruppspecificitet (dvs. katalysera omvandlingar av molekyler med viss visshet). Den första gruppen innefattar speciellt F., med användning av vissa stereoisomerer som substrat (till exempel sockerarter och aminosyror L eller D i serien). Exempel på F., som karaktäriseras av absolut specificitet, är ureas, som katalyserar hydrolysen av urea till NH₃ och CO₂, Laktat dehydrogenas, oxidas D och L aminosyror. Relativ specificitet är karakteristisk för många enzymer, inkl. för enzymer av klassen hydrolaser: proteaser, esteraser, fosfataser.

De skiljer sig från oorganiska katalysatorer F. Inte bara av deras kemiska natur och substratspecificitet utan även genom deras förmåga att påskynda reaktioner under fysiologiska förhållanden som är karakteristiska för levande celler, vävnader och organers livsviktiga aktivitet. Reaktionshastigheten katalyserad av F. beror på ett antal faktorer, huvudsakligen på typen av enzymet med låg eller hög aktivitet, liksom på substratets koncentration, närvaron av aktivatorer eller inhibitorer i mediet, temperaturen och reaktionen av mediet (pH). Inom vissa gränser är reaktionshastigheten direkt proportionell mot substratets koncentration, och från en bestämd (mättande) koncentration av reaktionen förändras reaktionshastigheten inte med en ökning av substratets koncentration. En av de viktigaste egenskaperna hos F. är Michaelis konstant (K_m) - ett mått på affinitet mellan F. och substrat, motsvarande koncentration av substratet i mol / l, vid vilken reaktionshastigheten är hälften av maximalt och hälften av F-molekylerna är komplex med substratet. En annan egenskap hos den enzymatiska reaktionen är värdet av "enzym-omkastningen" hur många molekyler av substratet genomgår transformation per tidsenhet per en molekyl F.

Liksom konventionella kemiska reaktioner accelereras enzymatiska reaktioner med ökande temperatur. Den optimala temperaturen för aktiviteten hos enzymer är vanligen 40-50 °. Vid en lägre temperatur minskar frekvensen av den enzymatiska reaktionen som regel och vid 0 ° stannar funktionen av fytosterolerna. När den optimala temperaturen överskrids minskar reaktionshastigheten och sedan stoppas reaktionen fullständigt på grund av gradvis denaturering av proteiner och inaktivering F. Det är emellertid isolerat F. som är resistent mot termisk denaturering. Individuell F. Avviker i pH-värdet som är optimalt för deras verkan. Många F. är mest aktiva när pH-värdet är nära neutral (pH ca 7,0), men ett antal F. har ett optimalt pH utanför detta område. Således är pepsin mest aktiv i ett starkt surt medium (pH 1,0-2,0) och trypsin är svagt alkaliskt (pH 8,0-9,0).

Väsentligt inflytande på F.s verksamhet utövas av närvaron i miljön av vissa kemikalier: aktivatorer, vilket ökar F.s aktivitet och hämmare som undertrycker den. Ofta fungerar samma substans som en aktivator av vissa F. och en hämmare av andra. Inhibering F. kan vara reversibel och irreversibel. Metalljoner kan ofta fungera som inhibitorer eller aktivatorer. Ibland är metalljonen en konstant, starkt bunden komponent i det aktiva centrumet av F., d.v.s. F. avser metallinnehållande komplexa proteiner eller metalloproteiner. Aktivering av vissa F. kan ske med användning av en annan mekanism som involverar proteolytisk klyvning av inaktiva prekursorer av F. (proenzymer eller zymogener) för att bilda aktiv F. (t ex trypsin).

De flesta F. fungerar i de celler där deras biosyntes förekommer. Undantaget är gjord av matsmältningsenzymer som utsöndras i ett matsmältningsorgan, F. blodplasma som deltar i blodkoagulationsprocessen och några andra.

Många F. kännetecknas av närvaron av isoenzymer - molekylära typer av enzymer. Katalysera samma reaktion kan vissa F.siso-enzymer skilja sig åt i ett antal fysikalisk-kemiska egenskaper (i termer av primär struktur, subenhetskomposition, optimalt pH, termisk stabilitet, känslighet för aktivatorer och inhibitorer, affinitet för substrat etc.). Multipla former av F. innefattar genetiskt bestämda isoenzymer (t ex laktatdehydrogenas) och icke-genetiska isoenzymer som härrör från kemisk modifiering av moderenzymet eller dess partiella proteolys (till exempel pyruvatkinasiso-enzymer). Olika isoformer av en F. kan vara specifika för olika organ och vävnader eller subcellulära fraktioner. I regel finns många F. närvarande i vävnader i olika koncentrationer och ofta i olika isoformer, även om F. också är kända som är specifika för vissa organ.

Reglering av aktiviteten av enzymatiska reaktioner är olika. Det kan utföras på grund av förändring av de faktorer som påverkar F.s verksamhet, inklusive pH, temperatur, koncentration av substrat, aktivatorer och inhibitorer. Den så kallade allosteriska F. kan, genom att binda metaboliter - aktivatorer och inhibitorer - till deras icke-katalytiska ställen, ändra den steriska konfigurationen av proteinmolekylen (konformation). På grund av detta förändras interaktionen mellan det aktiva centrumet med substratet och följaktligen aktiviteten hos F. Det är möjligt att reglera F.s aktivitet genom att ändra antalet molekyler som ett resultat av att modulera hastigheten av dess biosyntes eller nedbrytning och också på grund av funktionen av olika isoenzymer.

Studie F. är direkt relaterad till problemen med klinisk medicin. Enzymodiagnostik (Enzymodiagnostics) tekniker används i stor utsträckning - bestämning av F. aktivitet i biologiskt material (blod, urin, cerebrospinalvätska, etc.) för diagnos av olika sjukdomar. Enzymoterapi innebär användning av F., deras aktivatorer och inhibitorer som läkemedel. Samma gäller som infödda F. eller deras blandningar (till exempel drogerna som innehåller matsmältningsenzymer) och de immobiliserade enzymerna. Det finns flera hundra arveliga sjukdomar som orsakas av arveliga sjukdomar (vanligtvis brist) hos vissa F. som är närvarande vid denna tidpunkt. Detta leder till metaboliska defekter (se ackumulationssjukdomar, glykogenos, ärftliga sjukdomar, fermentopati). Tillsammans med ärftliga defekter F. observeras enzymopatier (bestående förändringar i F. organ och vävnader som leder till utvecklingen av den patologiska processen) i många andra sjukdomar.

Principerna för bestämning av den enzymatiska aktiviteten är olika och beror på uppgiften att studera enzymets egenskaper och arten av den reaktion som katalyseras av den. Ibland, före bestämning av aktivitet, utförs partiell utsöndring av fytogenes från vävnad, vilken kan innefatta vävnadsförstöring och fraktionering. Metoder för den kvantitativa utvärderingen av enzymatiska reaktioner, som regel, kokar ner till skapandet av optimala betingelser för att utföra reaktionen in vivo och registrerar förändringar i koncentrationen av ett substrat, en produkt eller ett koenzym (direkt i reaktionsmediet eller genom provtagning). Spektrofotometriska, fluorimetriska, manometriska, polarimetriska, elektrod-, cyto- och histokemiska metoder används ofta.

Bibliografi: Introduktion till Tillämpad Enzymologi, red. IV Berezin och K. Martinek, M., 1982; Wilkinson D. Principer och metoder för diagnostisk enzymologi, trans. Med engelska, M., 1981; Dickson M. och Webb E. Enzymer, trans. från engelska, t. 1-3, M., 1982.

http://gufo.me/dict/medical_encyclopedia/%D0%A4%D0%B5%D1%80%D0%BC%D0%B5%D0%BD%D1%82%D1%8B

enzymer

Enzymer är en speciell typ av proteiner, som av natur spelar rollen som katalysatorer av olika kemiska processer.

Denna term hörs ständigt, men inte alla förstår vad ett enzym är eller ett enzym, vilka funktioner detta ämne utför, liksom hur enzymer skiljer sig från enzymer och huruvida de skiljer sig från varandra. Allt detta nu och ta reda på.

Utan dessa ämnen kunde ingen människor eller djur smälta mat. Och för första gången gripde mänskligheten till användningen av enzymer i vardagen för mer än 5 tusen år sedan, då våra förfäder lärde oss att lagra mjölk i "rätter" från djurmagor. Under sådana förhållanden, under påverkan av rennet, förvandlades mjölk till ost. Och detta är bara ett exempel på hur ett enzym fungerar som en katalysator som accelererar biologiska processer. I dag är enzymer oumbärliga i industrin, de är viktiga för framställning av socker, margariner, yoghurt, öl, läder, textilier, alkohol och till och med betong. Dessa användbara ämnen finns också i tvättmedel och tvättmedel - de hjälper till att ta bort fläckar vid låga temperaturer.

Discovery history

Enzymet är översatt från det grekiska betyder "surdeg". Och upptäckten av detta ämne av mänskligheten beror på holländaren Jan Baptista Van Helmont, som bodde på 1500-talet. Vid en tid blev han väldigt intresserad av alkoholjäsning, och under sin forskning hittade han ett okänt ämne som accelererar denna process. Holländaren kallade det fermentum, vilket betyder "jäsning". Sedan, nästan tre århundraden senare, kom fransmannen Louis Pasteur, som också observerade fermentationsprocesserna, till slutsatsen att enzymer inte är något annat än ämnen i den levande cellen. Efter en tid minskade den tyska Edward Buchner enzymet från jäst och bestämde att detta ämne inte var en levande organism. Han gav honom också hans namn - "zimaza". Några år senare föreslog en annan tysk, Willy Kühne, att alla proteinkatalysatorer delas upp i två grupper: enzymer och enzymer. Dessutom föreslog han att den andra termen "surdea" skulle användas, vars handlingar spreds utanför levande organismer. Och bara 1897 stoppade alla vetenskapliga tvister: det var bestämt att använda båda termerna (enzym och enzym) som absoluta synonymer.

Struktur: en kedja av tusentals aminosyror

Alla enzymer är proteiner, men inte alla proteiner är enzymer. Liksom andra proteiner består enzymer av aminosyror. Och intressant, skapandet av varje enzym går från ett hundra till en miljon aminosyror strängt som pärlor på en sträng. Men den här tråden är aldrig jämn - vanligtvis böjd hundratals gånger. Således skapas en tredimensionell unik struktur för varje enzym. Under tiden är enzymmolekylen en relativt stor formation, och endast en liten del av sin struktur, det så kallade aktiva centret, deltar i biokemiska reaktioner.

Varje aminosyra är kopplad till en annan specifik typ av kemisk bindning, och varje enzym har sin egen unika aminosyrasekvens. Omkring 20 typer av aminämnen används för att skapa de flesta av dem. Även små förändringar i sekvensen av aminosyror kan drastiskt förändra enzymets utseende och "talanger".

Biokemiska egenskaper

Även om enzymer i naturen medverkar finns ett stort antal reaktioner, men de kan alla grupperas i 6 kategorier. Följaktligen fortsätter var och en av dessa sex reaktioner under påverkan av en viss typ av enzym.

Enzymreaktioner:

1. Oxidering och reduktion.

De enzymer som är involverade i dessa reaktioner kallas oxidoreduktaser. Som ett exempel kan vi komma ihåg hur alkoholdehydrogenaser omvandlar primära alkoholer till aldehyd.

De enzymer som gör dessa reaktioner händer kallas transferaser. De har förmågan att flytta funktionella grupper från en molekyl till en annan. Detta händer exempelvis när alaninaminotransferas flyttar alfa-aminogrupper mellan alanin och aspartat. Också flyttar transferaser fosfatgrupper mellan ATP och andra föreningar, och disackarider skapas från glukosrester.

De hydrolaser som är inblandade i reaktionen kan bryta enskilda bindningar genom tillsats av vattenelement.

1. Skapa eller radera en dubbelbindning.

Denna typ av icke-hydrolytisk reaktion sker med deltagande av en lyase.

1. Isomerisering av funktionella grupper.

I många kemiska reaktioner varierar funktionskoncernens position inom molekylen, men själva molekylen består av samma antal och typ av atomer som före reaktionens början. Med andra ord är substratet och reaktionsprodukten isomerer. Denna typ av transformation är möjlig under påverkan av isomerasenzymer.

1. Bildandet av en enda förbindelse med eliminering av elementet av vatten.

Hydrolaser förstör bindningen genom att tillsätta vatten till molekylen. Lyaser utför den omvända reaktionen, avlägsnar vattendelen från de funktionella grupperna. Skapa sålunda en enkel anslutning.

Hur fungerar de i kroppen?

Enzymer accelererar nästan alla kemiska reaktioner som förekommer i celler. De är viktiga för människor, underlättar matsmältningen och påskyndar metabolism.

Några av dessa ämnen hjälper till att bryta för stora molekyler i mindre "bitar" som kroppen kan smälta. Andra binder till mindre molekyler. Men enzymer, i vetenskapliga termer, är mycket selektiva. Detta innebär att var och en av dessa ämnen endast kan påskynda en specifik reaktion. De molekyler med vilka enzymer "arbete" kallas substrat. Substrat skapar i sin tur en bindning med en del av enzymet som kallas det aktiva centret.

Det finns två principer som förklarar specificiteten av interaktionen mellan enzymer och substrat. I den så kallade nyckellåsmodellen tar enzymets aktiva centrum platsen för en strikt definierad konfiguration. Enligt en annan modell ändrar både reaktionens deltagare, det aktiva centrumet och substratet sina former för att ansluta.

Oavsett principen om interaktion är resultatet alltid detsamma. Reaktionen under påverkan av enzymet äger rum många gånger snabbare. Som ett resultat av denna interaktion, är nya molekyler "födda", vilka sedan separeras från enzymet. En substanskatalysator fortsätter att göra sitt jobb, men med deltagande av andra partiklar.

Hyper- och hypoaktivitet

Det finns fall där enzymer utför sina funktioner med oregelbunden intensitet. Överdriven aktivitet orsakar en överdriven bildning av reaktionsprodukten och en brist på substratet. Resultatet är en försämring av hälsa och allvarlig sjukdom. Orsaken till enzym hyperaktiviteten kan vara både en genetisk störning och ett överskott av vitaminer eller spårämnen som används i reaktionen.

Hypoaktiviteten hos enzymer kan till och med orsaka död när exempelvis enzymer tar bort toxiner från kroppen eller ATP-brist förekommer. Orsaken till detta tillstånd kan också vara muterade gener eller omvänt hypovitaminos och brist på andra näringsämnen. Dessutom sänker låg kroppstemperatur på liknande sätt enzymernas funktion.

Katalysator och inte bara

Idag kan du ofta höra om fördelarna med enzymer. Men vad är dessa ämnen som vår kropps prestation beror på?

Enzymer är biologiska molekyler vars livscykel inte definieras av en ram från födelse och död. De arbetar helt enkelt i kroppen tills de löser upp sig. Som regel sker detta under påverkan av andra enzymer.

Under processen med biokemiska reaktioner blir de inte en del av slutprodukten. När reaktionen är fullständig lämnar enzymet substratet. Därefter är substansen redo att komma tillbaka till jobbet, men på en annan molekyl. Och så fortsätter det så länge kroppen behöver.

Entiteten av enzymer är att var och en av dem bara utför en funktion som tilldelats den. En biologisk reaktion sker endast när enzymet finner rätt substrat för det. Denna interaktion kan jämföras med principen om funktionen av nyckeln och låset - bara korrekt valda element kommer att kunna "fungera tillsammans". En annan egenskap: de kan arbeta vid låga temperaturer och måttligt pH, och som katalysatorer är stabila än andra kemikalier.

Enzymer som katalysatorer accelererar metaboliska processer och andra reaktioner.

Dessa processer består i regel av vissa steg, som var och en kräver ett visst enzyms arbete. Utan detta kan omvandlings- eller accelerationscykeln inte slutföra.

Kanske är den mest kända för alla enzymfunktioner rollen som katalysator. Det betyder att enzymer kombinerar kemikalier på ett sådant sätt att de energikostnader som krävs för snabbare produktbildning minskar. Utan dessa ämnen skulle kemiska reaktioner fortsätta hundratals gånger långsammare. Men enzymförmågan är inte uttömd. Alla levande organismer innehåller den energi de behöver för att fortsätta att leva. Adenosintrifosfat, eller ATP, är ett slags laddat batteri som förser celler med energi. Men ATP-funktionen är omöjlig utan enzymer. Och det huvudsakliga enzymet som producerar ATP är syntas. För varje glukosmolekyl som transformeras till energi producerar syntas cirka 32-34 ATP-molekyler.

Dessutom används enzymer (lipas, amylas, proteas) aktivt i medicin. I synnerhet tjänar de som en komponent i enzympreparat, såsom Festal, Mezim, Panzinorm, Pankreatin, som används för att behandla matsmältningsbesvär. Men vissa enzymer kan också påverka cirkulationssystemet (lösa blodproppar), påskynda läkning av purulenta sår. Och även i cancer mot cancer kan man också använda enzymer.

Faktorer som bestämmer enzymernas aktivitet

Eftersom enzymet kan accelerera reaktionen många gånger, bestäms dess aktivitet av det så kallade antalet varvtal. Denna term avser antalet substratmolekyler (reaktant) som 1 enzymmolekyl kan transformera om 1 minut. Det finns emellertid flera faktorer som bestämmer reaktionshastigheten:

En ökning i substratkoncentrationen leder till en acceleration av reaktionen. Ju mer molekyler av den aktiva substansen, ju snabbare reaktionen fortskrider, eftersom mer aktiva centra är involverade. Dock är acceleration endast möjlig tills alla enzymmolekyler är aktiverade. Därefter accelererar inte ens substratkoncentrationen reaktionen.

Vanligen leder en ökning i temperaturen till snabbare reaktioner. Denna regel fungerar för de flesta enzymatiska reaktioner, men bara tills temperaturen stiger över 40 grader Celsius. Efter detta märke börjar reaktionshastigheten, tvärtom, minska kraftigt. Om temperaturen sjunker under den kritiska punkten kommer frekvensen av enzymatiska reaktioner att stiga igen. Om temperaturen fortsätter att stiga bryts de kovalenta bindningarna, och enzymets katalytiska aktivitet förloras för alltid.

Hastigheten av enzymatiska reaktioner påverkas också av pH. För varje enzym finns en egen optimal nivå av surhet vid vilken reaktionen är mest adekvat. Förändringar i pH påverkar enzymets aktivitet och följaktligen reaktionshastigheten. Om förändringarna är för stora, förlorar substratet sin förmåga att binda till den aktiva kärnan, och enzymet kan inte längre katalysera reaktionen. Med återställandet av den erforderliga pH-nivån återställs enzymets aktivitet också.

Enzymer för digestion

Enzymer som finns i människokroppen kan delas in i två grupper:

Metaboliskt "arbete" för att neutralisera giftiga ämnen, samt bidra till produktion av energi och proteiner. Och förstå naturligtvis de biokemiska processerna i kroppen.

Vad matsmältningen är ansvarig för är tydligt från namnet. Men här fungerar också selektivitetsprincipen: en viss typ av enzym påverkar bara en typ av mat. Därför, för att förbättra matsmältningen, kan du tillgripa lite lura. Om kroppen inte smälter något från mat, är det nödvändigt att komplettera kosten med en produkt som innehåller ett enzym som kan bryta ner svårt att smälta mat.

Livsmedelsenzymer är katalysatorer som bryter ner mat till ett tillstånd där kroppen kan absorbera näringsämnen från dem. Matsmältningsenzymer är av flera typer. I människokroppen finns olika typer av enzymer i olika delar av matsmältningskanalen.

Munhålan

På detta stadium påverkas mat av alfa-amylas. Det bryter ner kolhydrater, stärkelser och glukos som finns i potatis, frukt, grönsaker och andra livsmedel.

mage

Här splittrar pepsin proteiner till ett tillstånd av peptider, och gelatinas - gelatin och kollagen innehålls i kött.

pankreas

I detta skede, "arbete":

• trypsin är ansvarig för nedbrytningen av proteiner;
• alfakymotrypsin - hjälper till att assimilera proteiner
• elastas - bryta ner vissa typer av proteiner;
• nukleaser - hjälp bryta ner nukleinsyror;
• steapsin - främjar absorptionen av feta livsmedel;
• amylas - är ansvarig för absorptionen av stärkelse;
• lipas - bryter ner fetter (lipider) i mejeriprodukter, nötter, oljor och kött.

Tunntarmen

Över matpartiklar "conjure":

• peptidaser - klyv peptidföreningar till nivån av aminosyror;
• sukras - hjälper till att smälta komplexa sockerarter och stärkelser;
• maltas - bryter ned disackarider till tillståndet av monosackarider (maltsocker);
• laktas - bryter ner laktos (glukos i mjölkprodukter);
• lipas - främjar assimileringen av triglycerider, fettsyror;
• Erepsin - påverkar proteiner
• isomaltas - "fungerar" med maltos och isomaltos.

Tjocktarm

Här är enzymernas funktioner:

• E. coli - är ansvarig för uppslutning av laktos;
• laktobaciller - påverka laktos och vissa andra kolhydrater.

Förutom dessa enzymer finns det också:

• diastas - digererar vegetabilisk stärkelse;
• invertas - bryter ner sackaros (bordsocker);
• glukoamylas - förvandlar stärkelse till glukos;
• Alfa-galaktosidas - främjar matsmältningen av bönor, frön, sojaprodukter, rotgrönsaker och lövträd;
• Bromelain, ett enzym som härrör från ananas, främjar nedbrytningen av olika typer av proteiner, är effektiv vid olika sura syror, har antiinflammatoriska egenskaper;
• Papain, ett enzym isolerat från rå papaya, hjälper till att bryta ner små och stora proteiner och är effektivt över ett brett spektrum av substrat och surhet.
• cellulas - bryter ner cellulosa, växtfiber (inte hittad i människokroppen);
• endoproteas - klyver peptidbindningar;
• bovint gall-extrakt - ett enzym av animaliskt ursprung stimulerar intestinal motilitet
• Pankreatin - ett enzym av animaliskt ursprung, accelererar matsmältningen av fetter och proteiner.
• Pankrelipas - ett djurenzym som främjar absorptionen av proteiner, kolhydrater och lipider;
• pektinas - bryter ner polysackariderna som finns i frukter;
• fytas - främjar absorptionen av fytinsyra, kalcium, zink, koppar, mangan och andra mineraler;
• xylanas - bryter ner glukos från spannmål.

Katalysatorer i produkter

Enzymer är kritiska för hälsan eftersom de hjälper kroppen att bryta ned livsmedelskomponenterna till ett tillstånd som är lämpligt för näringsämnen. Tarm och bukspottkörtel producerar ett brett spektrum av enzymer. Men dessutom är många av deras fördelaktiga substanser som främjar digestion också i vissa livsmedel.

Fermenterade livsmedel är nästan den ideala källan till fördelaktiga bakterier som är nödvändiga för korrekt matsmältning. Och i en tid då apoteksprobiotika bara "fungerar" i matsmältningens övre del och ofta inte når tarmarna, känns enzymproduktens effekt i hela mag-tarmkanalen.

Till exempel innehåller aprikoser en blandning av användbara enzymer, inklusive invertas, som är ansvarig för nedbrytningen av glukos och bidrar till den snabba frisättningen av energi.

En naturlig lipaskälla (bidrar till snabbare lipidmältning) kan fungera som avokado. I kroppen producerar detta ämne bukspottkörteln. Men för att göra livet enklare för den här kroppen kan du till exempel behandla med avokadosallad - god och hälsosam.

Förutom det faktum att en banan är kanske den mest kända kaliumkällan, lever den också amylas och maltas till kroppen. Amylas finns också i bröd, potatis, spannmål. Maltas bidrar till splittring av maltos, det så kallade maltsockret, vilket är representerat i överflöd i öl och majssirap.

En annan exotisk frukt - ananas innehåller en hel uppsättning enzymer, inklusive bromelain. Och enligt vissa studier har han också anti-cancer och antiinflammatoriska egenskaper.

Extremophiles och industrin

Extremofiler är ämnen som kan behålla sin försörjning under extrema förhållanden.

Levande organismer, liksom enzymer som låter dem fungera, hittades i gejsrar, där temperaturen ligger nära kokpunkten och djup i isen, såväl som vid extrema salthalten (Death Valley i USA). Dessutom har forskare funnit enzymer för vilka pH-nivån, vilket det visade sig, inte heller är ett grundläggande krav för effektivt arbete. Forskare är särskilt intresserade av extremofila enzymer som ämnen som kan användas allmänt inom industrin. Även om enzymer i dag redan har hittat sin tillämpning i branschen som en biologiskt och miljövänlig substans. Enzymer används i livsmedelsindustrin, kosmetologin och hushållskemikalier.

Dessutom är "tjänster" av enzymer i sådana fall billigare än syntetiska analoger. Dessutom är naturliga ämnen biologiskt nedbrytbara, vilket gör deras användning säker för miljön. I naturen finns det mikroorganismer som kan bryta ner enzymer i enskilda aminosyror, vilka sedan blir komponenter i en ny biologisk kedja. Men det här är, som de säger, en helt annan historia.

http://foodandhealth.ru/komponenty-pitaniya/fermenty/

enzymer

Livet hos någon organism är möjlig på grund av metaboliska processer som förekommer i den. Dessa reaktioner kontrolleras av naturliga katalysatorer eller enzymer. Ett annat namn för dessa ämnen är enzymer. Termen "enzymer" kommer från det latinska fermentumet, vilket betyder "surdegen". Konceptet förekommit historiskt i studien av fermentationsprocesserna.

Fig. 1 - Fermentering med jäst - Ett typiskt exempel på en enzymatisk reaktion

Mänskligheten har länge haft de goda egenskaperna hos dessa enzymer. Till exempel har ost i många århundraden gjorts av mjölk med hjälp av löp.

Enzymer skiljer sig från katalysatorer genom att de verkar i en levande organism, medan katalysatorer i en livlig natur. Filialen av biokemi som studerar dessa vitala substanser kallas Enzymology.

Allmänna egenskaper hos enzymer

Enzymer är proteinmolekyler som interagerar med olika ämnen och påskyndar deras kemiska omvandling på ett visst sätt. De spenderas emellertid inte. I varje enzym finns ett aktivt centrum som förenar substratet och en katalytisk plats som startar en viss kemisk reaktion. Dessa ämnen accelererar de biokemiska reaktioner som uppstår i kroppen utan att temperaturen ökar.

Huvudegenskaperna hos enzymer:

• specificitet: enzymets förmåga att endast agera på ett specifikt substrat, till exempel lipas-på fetter;
• katalytisk effektivitet: enzymatiska proteins förmåga att accelerera biologiska reaktioner hundratals och tusentals gånger;
• förmåga att reglera: i varje cell bestäms enzymproduktionen och aktiviteten av en egen kedja av transformationer som påverkar förmågan hos dessa proteiner att syntetiseras igen.

Enzymernas roll i människokroppen kan inte overemphasiseras. Vid den tiden, när de just hade upptäckt DNA-strukturen, sägs det att en gen är ansvarig för syntesen av ett protein, vilket redan definierar ett visst drag. Nu lyder detta uttalande så här: "En gen - ett enzym - ett tecken". Det vill säga, utan enzymets aktivitet i cellen, kan livet inte existera.

klassificering

Beroende på rollen i kemiska reaktioner skiljer sig följande klasser av enzymer:

klasser

Särskilda funktioner

Katalysera oxidationen av deras substrat, överföringselektroner eller väteatomer

Delta i överföring av kemiska grupper från ett ämne till ett annat

Splits stora molekyler i mindre, vilket tillför vattenmolekyler till dem

Katalysera klyvningen av molekylära bindningar utan hydrolysprocessen

Aktivera permutationen av atomer i molekylen

Forma bindningar med kolatomer med ATP-energi.

In vivo är alla enzymer indelade i intracellulär och extracellulär. Intracellulära innefattar exempelvis leverenzym som är involverade i neutralisering av olika ämnen som kommer in i blod. De finns i blodet när ett organ skadas, vilket hjälper till att diagnostisera dess sjukdomar.

Intracellulära enzymer som markerar skador på inre organ:

• lever-alaninaminotransferas, aspartataminotransferas, gamma-glutamyltranspeptidas, sorbitoldehydrogenas;
• njur-alkaliskt fosfatas;
• prostatakörteln - sur fosfatas;
• hjärtmuskulatur - laktatdehydrogenas

Extracellulära enzymer utsöndras av körtlarna i den yttre miljön. De viktigaste utsöndras av salivkörtlarna, magmuren, bukspottkörteln, tarmarna och är aktivt involverade i matsmältningen.

Matsmältningsenzymer

Matsmältningsenzymer är proteiner som accelererar nedbrytningen av stora molekyler som utgör mat. De delar sådana molekyler i mindre fragment som lättare absorberas av cellerna. Huvudtyperna av matsmältningsenzymer är proteaser, lipaser, amylaser.

Den huvudsakliga matsmältningskörteln är bukspottkörteln. Det producerar de flesta av dessa enzymer, liksom nukleaser som klyver DNA och RNA, och peptidaser som är involverade i bildandet av fria aminosyror. Dessutom kan en liten mängd av de resulterande enzymerna "bearbeta" en stor mängd mat.

Enzymatisk näringsämnets nedbrytning frigör energi som förbrukas för metaboliska och metaboliska processer. Utan enzymer deltar sådana processer för långsamt, utan att ge kroppen tillräckliga energireserver.

Dessutom ger enzymernas deltagande i smältprocessen en nedbrytning av näringsämnen till molekyler som kan passera genom cellerna i tarmväggen och komma in i blodet.

amylas

Amylas produceras av spytkörtlarna. Det verkar på matstärkelse, som består av en lång kedja av glukosmolekyler. Som resultat av verkan av detta enzym bildas regioner bestående av två sammanhängande glukosmolekyler, det vill säga fruktos och andra kortkedjiga kolhydrater. Därefter metaboliseras de till glukos i tarmen och därifrån absorberas i blodet.

Spytkörtlarna bryter bara ner en del av stärkelsen. Salivamylas är aktiv under en kort stund medan mat tuggas. Efter inandning i magen inaktiveras enzymet med dess sura innehåll. Större delen av stärkelsen klyvs redan i duodenum under verkan av bukspottskörtelamylas, som produceras av bukspottkörteln.

Fig. 2 - Amylas börjar splittra stärkelse

Korta kolhydrater bildade av bukspottkörtel amylas in i tunntarmen. Här, genom att använda maltas, laktas, sukras, dextrinas bryts de ner i glukosmolekyler. Cellulosa som inte splittras av enzymer kommer från en tarm med fekala massor.

proteaser

Proteiner eller proteiner är en väsentlig del av den mänskliga kosten. För deras klyvning är enzymer nödvändiga - proteaser. De skiljer sig i stället för syntes, substrat och andra egenskaper. Några av dem är aktiva i magen, till exempel pepsin. Andra produceras av bukspottkörteln och är aktiva i tarmlumen. I själva körteln frisätts en inaktiv föregångare till enzymet, chymotrypsinogen, som börjar fungera först efter att ha blandats med surt innehåll av mat, och omvandlas till chymotrypsin. En sådan mekanism bidrar till att undvika självskador av proteaser av pankreasceller.

Fig. 3 - Enzymatisk klyvning av proteiner

Proteaser klyver matproteiner i mindre fragment - polypeptider. Enzymer - peptidaser förstör dem för aminosyror, vilka absorberas i tarmarna.

lipas

Dietfetter förstörs av lipasenzymer, som också produceras av bukspottkörteln. De bryter ner feta molekyler i fettsyror och glycerin. En sådan reaktion kräver närvaron i lumen i duodenumgallen som bildas i levern.

Fig. 4 - Enzymatisk hydrolys av fetter

Rollen av substitutionsbehandling med läkemedlet "Micrasim"

För många personer med nedsatt matsmältning, särskilt bukspottkörtelcancer, ger utnämningen av enzymer funktionellt stöd till kroppen och påskyndar läkningsprocesserna. Efter att ha stoppat en attack av pankreatit eller annan akut situation kan användningen av enzymer stoppas, eftersom kroppen själv återställer sin utsöndring.

Långvarig användning av enzympreparat är endast nödvändig vid allvarlig exokrin pankreasinsufficiens.

En av de mest fysiologiska i sammansättningen är läkemedlet "Micrasim". Den består av amylas, proteas och lipas som ingår i bukspottskörteljuice. Därför är det inte nödvändigt att separat välja vilket enzym som ska användas för olika sjukdomar i detta organ.

Indikationer för användning av denna medicinering:

• kronisk pankreatit, cystisk fibros och andra orsaker till otillräcklig utsöndring av pankreatiska enzymer;
• inflammatoriska sjukdomar i lever, mag, tarmar, speciellt efter operation på dem, för snabbare restaurering av matsmältningssystemet;
• näringsfel
• nedsatt tuggfunktion, t ex i dentala sjukdomar eller i patientens inaktivitet.

Acceptans av matsmältningsenzymer hjälper till att undvika uppblåsthet, löst avföring och buksmärtor. Dessutom, i svåra kroniska sjukdomar i bukspottkörteln, Micrasim utgår helt från funktionen att dela upp näringsämnen. Därför kan de lätt absorberas i tarmarna. Detta är särskilt viktigt för barn som lider av cystisk fibros.

Viktigt: Läs igenom anvisningarna före användning, eller kontakta din läkare.

http://micrazim.kz/ru/interesting/fermenty/

Enzymer. Enkla och komplexa enzymer. Egenskaper och funktioner hos enzymer. Enzym-substratkomplex och aktiveringsenergi

Enzymer. Enkla och komplexa enzymer. Egenskaper och funktioner hos enzymer. Enzym-substratkomplex och aktiveringsenergi

enzymer

Den viktigaste funktionen av proteiner är katalytisk, den utförs av en viss klass av proteiner - enzymer. Mer än 2 000 enzymer har detekterats i kroppen. Enzymer är biologiska katalysatorer av protein natur, vilket väsentligt accelererar biokemiska reaktioner. Sålunda sker den enzymatiska reaktionen 100-1000 gånger snabbare än utan enzymer. De skiljer sig i många egenskaper från katalysatorer som används i kemi. Enzymer accelererar reaktioner under normala förhållanden, till skillnad från kemiska katalysatorer.

Hos människor och djur sker en komplex sekvens av reaktioner om några sekunder, och det tar lång tid (dagar, veckor eller till och med månader) att genomföra vilka som använder konventionella kemiska katalysatorer. Till skillnad från reaktioner utan enzymer bildas inga enzym biprodukter (utbytet av slutprodukten är nästan 100%). I omvandlingsprocessen förstörs enzymer inte, därför kan en liten mängd av dem katalysera kemiska reaktioner av ett stort antal ämnen. Alla enzymer är proteiner och har egenskaper som är karakteristiska för dem (känslighet för förändringar i mediumets pH, denaturering vid höga temperaturer etc.).

Enzymer av kemisk natur är indelade i enkomponent (enkel) och tvåkomponent (komplex).

Enkla komponent (enkla) enzymer

Enkomponent enzymer är endast sammansatta av proteiner. För att vara enkla hör till största delen enzymer som utför hydrolysreaktioner (pepsin, trypsin, amylas, papain etc.).

Tvåkomponent (komplex) enzymer

Till skillnad från enkla, komplexa enzymer innehåller en icke-proteindel - en komponent med låg molekylvikt. Proteindelen kallas apoenzymen (bäraren av enzymet), den icke-proteindelen - koenzymet (aktiv eller protetisk grupp). Enzymerna som inte är proteiner kan representeras antingen av organiska ämnen (till exempel derivat av vitaminer, NAD, NADP, uridin, cytidylnukleotider, flaviner) eller oorganiska (till exempel metallatomer - järn, magnesium, kobolt, koppar, zink, molybden etc. )..

Inte alla nödvändiga koenzymer kan syntetiseras av organismer och måste därför komma från mat. Bristen på vitaminer i livsmedel hos människor och djur är orsaken till förlusten eller minskningen av aktiviteten hos de enzymer som utgör dem. I motsats till proteindelen är organiska och oorganiska koenzymer väldigt resistenta mot negativa förhållanden (höga eller låga temperaturer, strålning etc.) och kan separeras från apofermentet.

Enzymer karakteriseras av hög specificitet: de kan endast konvertera motsvarande substrat och katalysera endast vissa reaktioner av samma typ. Det bestämmer dess proteinkomponent, men inte hela molekylen, utan bara dess lilla område - det aktiva centret. Dess struktur motsvarar den kemiska strukturen hos de ämnen som reagerar. Enzymer kännetecknas av rumlig korrespondens mellan substratet och det aktiva centret. De passar ihop som ett nyckellås. Det kan finnas flera aktiva platser i en enda enzymmolekyl. Det aktiva centrumet, det vill säga stället för anslutning till andra molekyler, är inte bara i enzymer utan också i vissa andra proteiner (hem i de aktiva centra av myoglobin och hemoglobin). Enzymatiska reaktioner fortsätter i form av successiva steg - från flera till tiotal.

Aktiviteten av komplexa enzymer manifesteras endast när proteindelen kombineras med icke-protein. Dessutom manifesteras deras aktivitet endast under vissa förhållanden: temperatur, tryck, mediummedium etc. Enzymer av olika organismer är mest aktiva vid den temperatur som dessa varelser anpassas till.

Enzym-substratkomplex

Substratets bindningar med enzymet bildar ett enzym-substratkomplex.

Samtidigt ändras det inte bara sin egen konformation, men också konformationen av substratet. Enzymatiska reaktioner kan hämmas av egna reaktionsprodukter - när produkterna ackumuleras minskar reaktionshastigheten. Om reaktionsprodukterna är låga aktiveras enzymet.

Ämnen som tränger in i det aktiva centrumets område och blockerar katalytiska enzymgrupper kallas hämmare (från latinhämmare - restrain, stop). Aktiviteten av enzymer reduceras med tungmetalljoner (bly, kvicksilver, etc.).

Enzymer minskar aktiveringsenergin, det vill säga den energi som krävs för att ge molekyler reaktivitet.

Aktiveringsenergi

Aktiveringsenergin är den energi som används för att bryta en specifik bindning för kemiska interaktionen mellan två föreningar. Enzymer har en specifik plats i cellen och kroppen som helhet. I cellen finns enzymer i vissa delar av den. Många av dem är associerade med cellmembran eller enskilda organeller: mitokondrier, plastider etc.

Biosyntesen av enzymer organismer som kan reglera. Detta gör att du kan behålla en relativt konstant komposition med signifikanta förändringar i miljöförhållandena och delvis modifiera enzymerna som svar på sådana förändringar. Effekten av olika biologiskt aktiva substanser - hormoner, droger, växtväxtstimulerande medel, gifter etc. - är att de kan stimulera eller undertrycka en eller annan enzymatisk process.

Vissa enzymer är involverade i aktiv transport av ämnen genom membranet.

För namnen på de flesta enzymer karaktäristiskt suffix -az-. Det läggs till substratets namn som enzymet interagerar med. Hydrolaser katalyserar exempelvis reaktionerna för att splittra komplexa föreningar i monomerer genom att fästa en vattenmolekyl vid punkten att bryta en kemisk bindning till proteinmolekyler, polysackarider, fetter; oxidoreduktaser - accelerera redoxreaktioner (överföring av elektroner eller protoner); isomeraser - bidra till den inre molekylära omlagringen (isomerisering), omvandlingen av isomerer, etc.

http: //xn----9sbecybtxb6o.xn--p1ai/obshchaya-biologiya/fermenty-prostye-i-slozhnye-fermenty-svojstva-i-funktsii-fermentov-ferment-substratnyj-kompleks-i-energiya-aktivatsii/

enzymer

Enzymer: allmänna egenskaper, funktioner, typer och verkningsmekanismer

Olika kemiska processer utgör grunden för en organisms vitala aktivitet. Huvudrollen i dem är tilldelad enzymer. Enzymer eller enzymer är naturliga biokatalysatorer. Hos människor är de aktivt involverade i processen att smälta mat, fungera i centrala nervsystemet och stimulera tillväxten av nya celler. Enligt deras natur är enzymer proteiner avsedda att påskynda olika biokemiska reaktioner i kroppen. Nedbrytningen av proteiner, fetter, kolhydrater och mineraler är processer där enzymer är en av de viktigaste aktiva ingredienserna.

Det finns en hel del olika enzymer, som var och en är avsedd att påverka en eller annan substans. Proteinmolekyler är unika och kan inte ersätta varandra. För deras aktivitet krävs ett visst temperaturområde. För humana enzymer är normal kroppstemperatur idealisk. Oxygen och solljus förstör enzymer.

Allmänna egenskaper hos enzymer

Att vara organiska substanser med proteinhalt, agerar enzymerna på principen om oorganiska katalysatorer, vilket accelererar reaktionerna i cellerna i vilka de syntetiseras. En synonym för namnet på sådana proteinmolekyler - enzymer. Nästan alla reaktioner i celler uppstår med deltagande av specifika enzymer. I deras sammansättning finns två delar. Den första är proteindelen själv, representerad av ett protein av den tertiära strukturen och kallas apoenzymen, den andra är enzymets aktiva centrum, kallat coenzym. Den senare kan vara en organisk / oorganisk substans, och det är han som fungerar som den främsta "accelerator" av biokemiska reaktioner i cellen. Båda delarna utgör en enda proteinmolekyl som kallas holoenzymet.

Varje enzym är utformat för att påverka en specifik substans, kallad ett substrat. Resultatet av reaktionen kallas produkten. Namnen på enzymerna bildas ofta på grundval av substratets namn med tillsatsen av slutet "-a". Exempelvis kallas ett enzym avsedd för sönderdelning av bärnstenssyra (succinat) succinatdehydrogenas. Dessutom bestäms namnet på proteinmolekylen av typen av reaktion, vars prestanda den åstadkommer. Så dehydrogenaser är ansvariga för processen för regenerering och oxidation och hydrolaser för klyvning av en kemisk bindning.

Virkningen av enzymer av olika slag riktar sig till vissa substrat. Det vill säga, deltagande av proteimolekyler i olika biokemiska reaktioner individuellt. Varje enzym är associerat med substratet och kan bara fungera med det. För kontinuiteten i denna anslutning är apoenzymet.

Enzymer kan förbli i det fria tillståndet i cellens cytoplasma eller interagera med mer komplexa strukturer. Det finns också vissa typer av dem som verkar utanför cellen. Dessa inkluderar till exempel enzymer som bryter ner proteiner och stärkelse. Dessutom kan enzymer framställas av olika mikroorganismer.

Modern Enzymology

För att studera enzymer och processer som uppstår med deras deltagande är ett separat område biokemisk vetenskap, enzymologi, avsedd. För första gången framkom information om specifika proteinmolekyler som verkar på katalysatorprincipen som ett resultat av att man studerade matsmältningsförfarandena och fermentationsreaktionerna som förekommer i människokroppen. Ett betydande bidrag till utvecklingen av modern enzymologi tillskrivs L. Pasteur, som trodde att alla biokemiska reaktioner i kroppen sker med deltagande av exklusivt levande celler. Om oanimliga "deltagare" av sådana reaktioner var första tillkännagivande av E. Buchner i början av tjugonde århundradet. Vid den tiden kunde forskaren bestämma att katalysatorn under fermenteringen av sackaros, följt av frisättningen av etylalkohol och koldioxid, är ett cellfritt jästextrakt. Denna upptäckt var en avgörande drivkraft för en detaljerad studie av de så kallade katalysatorerna av olika biokemiska processer i kroppen.

Redan år 1926 isolerades det första enzymet, ureas. Författaren till upptäckten var J. Sumner, en anställd vid Cornell University. Därefter isolerade forskarna ett antal andra enzymer under ett decennium, och proteinet hos alla organiska katalysatorer visades äntligen. Idag vet världen mer än 700 olika enzymer. Men samtidigt fortsätter modern enzymologi att aktivt studera, isolera och studera egenskaperna hos vissa typer av proteinmolekyler.

Enzymer: protein natur

Liksom proteiner kan enzymer delas in i enkla och komplexa. Den första är föreningar som består av aminosyror, t ex trypsin, pepsin eller lysozym. Komplexa enzymer, som nämnts ovan, består av en proteindel med aminosyror (apoenzyme) och en icke-proteinkomponent, som kallas kofaktor. Endast komplexa enzymer kan delta i bioreaktioner. Dessutom är enzymer, som proteiner, mono- och polymerer, dvs de består av en eller flera underenheter.

Vanliga egenskaper hos enzymer som proteinkonstruktioner är:

• Effektivitet av åtgärden, vilket innebär en väsentlig acceleration av kemiska reaktioner i kroppen;
• selektivitet mot substrat och typen av reaktion som utförts;
• känslighet för temperatur, syra-basbalans och andra icke-specifika fysikalisk-kemiska faktorer för miljön i vilka enzymer verkar;
• känslighet för kemiska reagens etc.

Enzymfunktioner

Huvudrollen av enzymer i människokroppen är omvandlingen av ett ämne till en annan, det vill säga substrat till produkter. De fungerar som katalysatorer i mer än 4000 biokemiska vitala reaktioner. Funktionerna av enzymer är i riktning och reglering av metaboliska processer. Som oorganiska katalysatorer kan enzymer påskynda fram- och bakåtbioreaktionen. Det bör noteras att kemisk jämvikt inte är störd med deras verkan. De förekomna reaktionerna säkerställer sönderdelning och oxidation av näringsämnen som kommer in i cellerna. Varje proteinmolekyl kan utföra en mängd olika åtgärder per minut. Samtidigt förblir proteinet av enzymer som reagerar med olika substanser oförändrade. Den energi som produceras vid oxidationsprocessen av näringsämnen används av cellen samt produkterna av nedbrytningen av ämnen som är nödvändiga för syntesen av organiska föreningar.

Idag används inte bara enzymer för medicinska ändamål. Enzymer används också i livsmedels- och textilindustrin, i modern farmakologi.

Enzymklassificering

Vid mötet i V International Biochemical Union, som hölls i Moskva 1961, antogs den moderna klassificeringen av enzymer. Denna klassificering innebär att de delas i klasser, beroende på vilken typ av reaktion enzymet verkar som katalysator i. Dessutom är varje enzymklass uppdelad i underklasser. För deras beteckning används en kod med fyra siffror separerade av prickar:

• det första talet indikerar reaktionsmekanismen i vilken enzymet verkar som en katalysator;
• det andra numret anger den underklass som enzymet tillhör
• det tredje numret är en underklass av det beskrivna enzymet;
• och den fjärde är sekvensnumret för enzymet i den underklass som det tillhör.

Totalt skiljer den moderna klassificeringen av enzymer sex av sina klasser, nämligen:

• Oxidoreduktaser är enzymer som fungerar som katalysatorer i olika redoxreaktioner som förekommer i celler. Denna klass innehåller 22 underklasser.
• Transferase är en klass av enzymer med 9 underklasser. Det innefattar enzymer som ger transportreaktioner mellan olika substrat, enzymer som är involverade i substansernas interkonversionsreaktioner, liksom neutralisering av olika organiska föreningar.
• Hydrolaser är enzymer som bryter de intramolekylära bindningarna av ett substrat genom att fästa vattenmolekyler på den. Denna klass har 13 underklasser.
• LiAZ är en klass som innehåller endast komplexa enzymer. Den har sju underklasser. Enzymer som tillhör denna klass fungerar som katalysatorer i nedbrytningsreaktionerna av C-O, C-C, C-N och andra typer av organiska bindningar. Dessutom är lyas-klassenzymerna involverade i reversibla biokemiska klyvningsreaktioner genom icke-hydrolytisk.
• Isomeraser är enzymer som fungerar som katalysatorer i kemiska processer av isomera transformationer som förekommer i en molekyl. Precis som i föregående klass ingår de endast i komplexa enzymer.
• Ligaser, som annars kallas syntaser, är en klass som innehåller sex underklasser och representerar enzymer som katalyserar processen att kombinera två molekyler som påverkas av ATP.

Enzymkomposition

Sammansättningen av enzymer kombinerar enskilda områden som är ansvariga för utförandet av specifika funktioner. Således isoleras i aktiviteten och allosteriska centra i kompositionen av enzymer som regel. Den senare, förresten, är inte alla proteinmolekyler. Det aktiva centret är en kombination av aminosyrarester, som är ansvariga för kontakt med substratet och genomförandet av katalys. Det aktiva centret är i sin tur uppdelat i två delar: ankare och katalytisk. Enzymer som består av flera monomerer kan innehålla mer än en aktiv plats.

Allosteric-centret är ansvarig för enzymernas aktivitet. En sådan del av enzymerna fick sitt namn på grund av det faktum att dess rumsliga konfiguration inte har något att göra med substratmolekylen. Förändringen i reaktionshastigheten som inträffar med enzymets deltagande beror på bindningen av olika molekyler med allosteric-centret. Enzymer innehållande allosteriska centra är polymera proteiner.

Verkningsmekanismen av enzymer

Effekten av enzymer kan delas upp i flera steg, i synnerhet:

• det första steget involverar bindningen av substratet mot enzymet, som ett resultat av vilket ett enzym-substratkomplex bildas;
• Det andra steget består i att omvandla det resulterande komplexet till en eller flera övergångskomplex på en gång;
• det tredje steget är bildningen av enzymproduktkomplexet;
• och slutligen innebär det fjärde steget separeringen av den slutliga reaktionsprodukten och enzymet, vilket förblir oförändrat.

Dessutom kan enzymens verkan inträffa med deltagande av olika katalysatorer. Så, utsöndra syra-bas och kovalent katalys. I det första fallet är enzymer innehållande specifika aminosyrarester i deras aktiva centrum inblandade i reaktionen. Sådana grupper av enzymer är utmärkta katalysatorer för många reaktioner i kroppen. Kovalent katalys innefattar verkan av enzymer som vid kontakt med substrat bildar instabila komplex. Resultatet av sådana reaktioner är bildningen av produkter genom intramolekylära omarrangemang.

Det finns också tre huvudtyper av enzymatiska reaktioner:

• "Ping Pong" - en reaktion i vilken enzymet är i förbindelse med ett substrat, låna från honom vissa ämnen, och sedan interagerar med det andra substratet, som ger det mottagna kemiska grupper.
• Successiva reaktioner involverar alternerande fastsättning till enzymet först den ena och sedan den andra substratet, och bildar därigenom en så kallad "ternärt komplex" där katalys sker.
• Slumpmässiga interaktioner är reaktioner där substraten interagerar med enzymet slumpmässigt och efter katalys på samma sätt och delas upp.

Reglering av enzymaktivitet

Aktiviteten av enzymer är inte konstant och beror till stor del på olika miljöfaktorer där de måste agera. Så huvudindikatorerna för enzymernas aktivitet är faktorerna för interna och yttre effekter på cellen. Aktiviteten av enzymer förändras i katalys, vilket indikerar mängden av ett enzym som omvandlar i 1 sekund till 1 mol av substratet med vilket det interagerar. Den internationella måttenheten är E, som visar mängden enzym som kan omvandla 1 pmol substrat i 1 minut.

Enzyminhibering: processen

En av de viktigaste riktningarna inom modern medicin och enzymologi är i synnerhet utvecklingen av metoder för att kontrollera frekvensen av metaboliska reaktioner som uppträder med deltagande av enzymer. Inhibering kallas att reducera aktiviteten hos enzymer genom användning av olika föreningar. Följaktligen har substansen som ger en specifik minskning av aktiviteten av proteinmolekyler kallats en hämmare. Det finns olika typer av hämning. Således, beroende på styrkan av enzym som binder till inhibitorn, kan processen för deras interaktion vara reversibel och följaktligen irreversibel. Och beroende på hur hämmaren verkar på enzymets aktiva centrum kan inhiberingsprocessen vara konkurrenskraftig och icke-konkurrenskraftig.

Aktivering av enzymer i kroppen

I motsats till hämning innebär aktiveringen av enzymer en ökning av deras verkan i reaktionerna som äger rum. Ämnen som producerar det önskade resultatet kallas aktivatorer. Sådana substanser kan vara organiska och oorganiska i naturen. Exempelvis kan de organiska aktivatorer agera gallsyra, glutation, enterokinas, vitamin C, olika enzymer och annan vävnad. Som oorganiska pepsinogen aktivatorer kan användas, och olika metalljoner, vanligtvis tvåvärd.

Enzymernas roll och praktiska användningsområden

Olika enzymer, reaktioner som uppstår med deras deltagande, liksom deras resultat har funnit sin breda tillämpning på olika sfärer. Under många år, är inverkan av enzymer i stor utsträckning används inom livsmedelsindustrin, läder, textil, läkemedel och många andra branscher. Till exempel med hjälp av naturliga enzymer, forskare försöker förbättra effektiviteten i alkoholjäsning i produktionen av alkoholhaltiga drycker, för att förbättra kvaliteten på livsmedelsprodukter, för att utveckla nya metoder för viktminskning och andra. Men det är värt att notera att användningen av enzymer i olika branscher över användningen av kemiska katalysatorer förlorar betydligt. Efter grundläggande genomförande komplexitet sådant problem, i praktiken är det den termiska instabiliteten av enzymerna och deras känslighet för effekterna av olika faktorer. Dessutom är det omöjligt att återanvända de enzymer i produktionen på grund av komplexiteten av deras separation från de färdiga produkterna tillverkade av reaktioner.

Dessutom har den aktiva användningen av enzymer uppnåtts inom medicin, jordbruk och kemisk industri. Låt oss ta en närmare titt på hur och var enzymets verkan kan användas:

Livsmedelsindustrin. Alla vet att en bra deg under bakning bör stiga och svälla. Men inte alla förstår exakt hur det händer. I mjöl, där degen är beredd, finns det många olika enzymer. Således är amylas i mjölkens sammansättning involverad i sönderdelningen av stärkelse, i vilken koldioxid frigörs aktivt, vilket bidrar till den så kallade "svällningen" av degen. Klagens klibbighet och retentionen av CO2 däri tillhandahålls genom verkan av ett enzym som kallas proteas, vilket också ingår i mjöl. Det visar sig att sådant verkar. enkla saker, som att göra deg för att baka, innebär komplexa kemiska processer. En del enzymer, reaktioner som uppstår med deras deltagande har också funnit särskild efterfrågan inom alkoholproduktionen. Olika enzymer används i jästens sammansättning, vilket garanterar kvaliteten på fermentationsprocessen av alkohol. Dessutom hjälper vissa enzymer (till exempel papain eller pepsin) att lösa upp fällningen i alkoholhaltiga drycker. Används också aktivt enzymer vid framställning av fermenterade mjölkprodukter och ost.

I läderindustrin används enzymer för att effektivt bryta ner proteiner, vilket är mest relevant vid avlägsnande av beständiga fläckar från olika livsmedel, blod etc.

Cellulas kan användas vid framställning av tvättmedel. Men när man använder sådana pulver för att erhålla det angivna resultatet är det nödvändigt att observera det tillåtna temperaturmetoden för tvättning.

Vidare används enzymer vid framställning av fodertillsatser för att öka deras näringsvärde, hydrolys av proteiner och polysackarider utan stärkelse. I textilindustrin tillåter enzymer dig att ändra ytegenskaperna hos textilier och i massa- och pappersindustrin - för att ta bort bläck och toner vid återvinningspapper.

Den enorma rollen av enzymer i den moderna människans liv är obestridligt. Redan idag används deras egenskaper aktivt inom olika områden, men sökandet efter nya applikationer för enzymernas unika egenskaper och funktioner utförs också kontinuerligt.

Mänskliga enzymer och ärftliga sjukdomar

Många sjukdomar utvecklas på grund av enzymopatier - dysfunktioner av enzymer. Tilldela primära och sekundära enzymopatier. Primära störningar är ärftliga, sekundära förvärvade. Ärftliga enzymopatier är vanligen hänförliga till metaboliska sjukdomar. Erfarenhet av genetiska defekter eller reduktion av enzymaktivitet sker övervägande på ett autosomalt recessivt sätt. Exempelvis är en sjukdom, såsom fenylketonuri, en följd av en defekt i ett enzym, såsom fenylalanin-4-monooxygenas. Detta enzym är normalt ansvarigt för omvandlingen av fenylalanin till tyrosin. Som ett resultat av enzymets dysfunktion ackumuleras anomala metaboliter av fenylalanin som är giftiga för kroppen.

Hänvisa även till enzymopatier gikt, vars utveckling orsakas av en kränkning av utbytet av purinbaser och som en följd av en stadig ökning av nivån av urinsyra i blodet. Galaktosemi är en annan sjukdom som orsakas av en ärftlig funktionsstörning av enzymer. Denna patologi utvecklas på grund av en överträdelse av kolhydratmetabolism, där kroppen inte kan omvandla galaktos till glukos. Resultatet av denna överträdelse är ackumuleringen av galaktos och dess metaboliska produkter i cellerna, vilket leder till skador på levern, centrala nervsystemet och andra vitala system i kroppen. De viktigaste manifestationerna av galaktosemi är diarré, kräkningar som uppträder omedelbart efter barnets födelse, obstruktiv gulsot, grå starr och försenad fysisk och intellektuell utveckling.

Olika glykogenoser och lipidoser hör också till ärftliga enzymopatier, även kallade enzymopatologier. Utvecklingen av sådana störningar beror på låg enzymaktivitet i människokroppen eller dess fullständiga frånvaro. Ärftliga metaboliska defekter följs vanligtvis av utvecklingen av sjukdomar med varierande grader av svårighetsgrad. Vissa enzymopatier kan emellertid vara asymptomatiska och bestäms endast vid genomförande av lämpliga diagnostiska förfaranden. Men i grunden förekommer de första symptomen på ärftliga metaboliska störningar redan i tidig barndom. Sällan förekommer detta hos äldre barn och ännu mer hos vuxna.

Vid diagnos av ärftliga enzymopatier spelar den genealogiska forskningsmetoden en viktig roll. I det här fallet kontrollerar reaktionen hos enzymer experter genom laboratorium. Ärftliga fermentopatier kan leda till störningar i produktionen av hormoner, som kännetecknas av speciell betydelse för kroppens fulla aktivitet. Till exempel producerar adrenal cortex glukokortikoider som är ansvariga för reglering av kolhydratmetabolism, mineralokortikoider som är involverade i vatten-saltmetabolism och även androgena hormoner som har en direkt inverkan på utvecklingen av sekundärkönskarakteristik hos ungdomar. Således kan överträdelsen av produktionen av dessa hormoner leda till utvecklingen av många patologier hos olika organsystem.

Matsmältningsenzymer

Processen att bearbeta mat i människokroppen sker med deltagande av olika matsmältningsenzymer. I processen att smälta mat uppdelas alla ämnen i små molekyler, eftersom extremt lågmolekylära föreningar kan tränga in i tarmväggen och absorberas i blodomloppet. En särskild roll i denna process ges till enzymer som bryter ner proteiner till aminosyror, fetter till glycerol och fettsyror och stärkelse till sockerarter. Nedbrytningen av proteiner tillhandahålls av enzymet pepsins verkan, som finns i huvudorganet i matsmältningssystemet - magen. Del av matsmältningsenzymerna som produceras i buken i bukspottkörteln. I synnerhet inkluderar dessa:

• trypsin och chymotrypsin, vars huvudsyfte är proteinhydrolys;
• amylas - enzymer som bryter ner fetter;
• lipas - matsmältningsenzymer som bryter ner stärkelse.

Sådana matsmältningsenzymer som trypsin, pepsin, chymotrypsin produceras i form av proenzymer, och först efter att de kommer in i mage och tarmar blir de aktiva. Denna funktion skyddar magen i buken och bukspottkörteln från deras aggressiva effekter. Dessutom är det inre skyddet av dessa organ täckt med ett lager av slem, vilket garanterar ännu större säkerhet.

Vissa matsmältningsenzymer produceras också i tunntarmen. För behandling av cellulosa som kommer in i kroppen tillsammans med växtmat, är enzymet med konsonantnamnet cellulas. Med andra ord, i nästan alla delar av mag-tarmkanalen produceras matsmältningsenzymer, som börjar med spytkörtlarna och slutar med tjocktarmen. Varje typ av enzymer utför sina funktioner, tillsammans ger högkvalitativ matsmältning av mat och fullständig absorption av alla näringsämnen i kroppen.

Bukspottskörtelenzym

Bukspottkörteln är ett blandad sekretionsorgan, det vill säga det utför både endogena och exogena funktioner. Bukspottkörteln, som nämnts ovan, producerar en serie enzymer som aktiveras av gallens verkan, som kommer in i matsmältningsorganen tillsammans med enzymer. Pankreas enzymer är ansvariga för nedbrytningen av fetter, proteiner och kolhydrater i enkla molekyler som kan penetrera genom cellmembranen i blodet. Således, tack vare enzymerna i bukspottkörteln finns det en fullständig assimilering av fördelaktiga substanser som kommer in i kroppen med mat. Låt oss mer ingående överväga effekten av enzymer som syntetiseras av cellerna i detta organ i matsmältningsorganet:

• amylas tillsammans med sådana enzymer i tunntarmen som maltas, invertas och laktas ger processen att dela komplexa kolhydrater;
• proteaser, annars kallade proteolytiska enzymer i människokroppen, representeras av trypsin, karboxipeptidas och elastas och är ansvariga för nedbrytningen av proteiner;
• nukleaser - pankreatiska enzymer representerade av deoxiribonukleas och ribonukleas, som verkar på aminosyrorna RNA, DNA;
• lipas är ett enzym i bukspottkörteln som är ansvarig för omvandlingen av fett till fettsyror.

Fosfolipas, esteras och alkaliskt fasftas syntetiseras också av bukspottkörteln.

Den farligaste i den aktiva formen är proteolytiska enzymer som produceras av kroppen. Om processen med deras produktion och frisättning till andra organ i matsmältningssystemet störs, aktiveras enzymerna direkt i bukspottkörteln, vilket leder till utveckling av akut pankreatit och besläktade komplikationer. Hämmare av proteolytiska enzymer som kan sakta ner deras verkan är pankreaspolypeptid och glukagon, somatostatin, peptid YY, enkefalin och pankreatastin. Dessa hämmare kan sakta ner produktionen av pankreatiska enzymer genom att påverka de aktiva delarna i matsmältningssystemet.

Enzym i tunntarmen

Huvudprocesserna vid matsmältning av mat som kommer in i kroppen sker i tunntarmen. I detta avsnitt i matsmältningsorganet syntetiseras också enzymer, vars aktiveringsprocess uppträder tillsammans med bukspottkörtelns och gallblåsans enzymer. Tarmtarmen är den del av matsmältningsorganet där de sista stadierna av hydrolys av näringsämnen som kommer in i kroppen tillsammans med mat äger rum. Det syntetiserar olika enzymer som bryter ner oligo- och polymerer i monomerer, som lätt kan absorberas av tunntarmen slemhinnor och tränger in i lymf och blodomloppet.

Under inverkan av tarmarnas enzymer uppstår processen med proteinfördelning, som har genomgått en förberedande omvandling i magen, till aminosyror, komplexa kolhydrater till monosackarider och fetter till fettsyror och glycerin. I kompositionen i tarmjuice finns det mer än 20 typer av enzymer som är involverade i processen att smälta mat. Med deltagande av bukspottskörtel och intestinala enzymer tillhandahålls en fullständig bearbetning av chymen (delad digererad mat). Alla processer i tunntarmen inträffar inom 4 timmar efter mottagandet av chymen i denna del av matsmältningskanalen.

En viktig roll vid uppslutning av mat i tunntarmen är gallan, som kommer in i duodenum i matsmältningsförloppet. I gallens sammansättning saknas enzymer, men denna biologiska vätska ökar verkan av enzymer. Den viktigaste gallan är att bryta ner fetter och förvandla dem till en emulsion. Sådant emulgerat fett bryts ner mycket snabbare under påverkan av enzymer. Fettsyror, som interagerar med gallsyror, omvandlas till lättlösliga föreningar. Dessutom stimulerar utsöndringen av gallan tarmperistalitet och produktion av matsmältningsjuice i bukspottkörteln.

Tarmsaft syntetiseras av körtlar som är belägna i tunntarmen slemhinnor. I kompositionen av en sådan vätska, och det finns matsmältningsenzymer, såväl som enterokinas, utformat för att aktivera verkan av trypsin. Dessutom är det i enzymet i intestinaljuice ett enzym som kallas erepsin, som är nödvändigt för slutförloppet av proteinuppdelning, enzymer som verkar på olika typer av kolhydrater (till exempel amylas och laktas), såväl som lipas, avsedda att omvandla fetter.

Gastriska enzymer

Processen att smälta mat uppträder gradvis i varje del av mag-tarmkanalen. Således börjar det i munhålan, där mat males av tänderna och blandas med saliv. Det finns i saliven att enzymer som bryter ner socker och stärkelse ingår. Efter munhålan går den krossade maten i matstrupen i magen, där nästa steg i matsmältningen börjar. Det huvudsakliga gastriska enzymet är pepsin, som är utformat för att omvandla proteiner till peptider. Också närvarande i magen är gelatinas - ett enzym, processen för klyvning av kollagen och gelatin för vilken är huvuduppgiften. Dessutom är mat i håligheten hos detta organ utsatt för amylas respektive lipas, splittring av stärkelse och fetter.

Kvaliteten på matsmältningen beror på kroppens förmåga att erhålla alla nödvändiga näringsämnen. Uppdelningen av komplexa molekyler i många enkla satser säkerställer deras ytterligare absorption i blodet och lymfflödet vid efterföljande skeden av matsmältningen i andra delar av mag-tarmkanalen. Otillräcklig produktion av gastriska enzymer kan orsaka utveckling av olika sjukdomar.

Leverenzym

Leverenzym är av stor betydelse för flödet av olika biokemiska processer i kroppen. Funktionerna hos proteinmolekyler som produceras av denna kropp är så många och olika att det är vanligt att dela upp alla leverenzym i tre huvudgrupper:

• Sekretoriska enzymer utformade för att reglera blodkoagulering. Dessa inkluderar kolinesteras och protrombinas.
• Indikator leverenzymer, inklusive aspartataminotransferas, förkortat AST, alaninaminotransferas med motsvarande beteckning av ALT och laktatdehydrogenas - LDH. Dessa enzymer signalerar lesioner av organets vävnader, som förstör hepatocyter, "lämnar" levercellerna och träder in i blodomloppet.
• Excretory enzymer produceras i levern och lämnar kroppen med svettgalla. Dessa enzymer innefattar alkaliskt fosfatas. När brott mot utflödet av gallan från kroppsnivån av alkaliskt fosfatas ökar.

Förstöringen av vissa leverenzymer i framtiden kan leda till utveckling av olika sjukdomar eller signalera deras närvaro vid denna tidpunkt.

En av de mest informativa analyserna för leversjukdomar är blodbiokemi, vilket gör det möjligt att bestämma nivån av indikator enzymer AST, ATL. Således är normal aspartataminotransferas för en kvinna 20-40 U / l, och för det starkare könet - 15-31 U / l. En ökning av aktiviteten hos detta enzym kan indikera skador på hepatocyter av mekanisk eller nekrotisk natur. Det normala innehållet av alaninaminotransferas bör inte överstiga 12-32 U / l hos kvinnor, och för män anses indikatorn för ALT-aktivitet i intervallet 10-40 U / l anses normalt. Ökningen av ALT-aktivitet, uppnådde tiofaldiga indikatorer, kan indikera utvecklingen av smittsamma sjukdomar i kroppen, och till och med långt före utseendet av deras första symptom.

Ytterligare studier av leverenzymernas aktivitet används som regel för differentialdiagnos. För detta kan en analys utföras på LDH, GGT och GLDG:

Aktivitetshastigheten för laktatdehydrogenas är en indikator som sträcker sig från 140-350 U / l.

Förhöjda nivåer av GLDG kan vara ett tecken på dystrofiska organskador, svår förgiftning, infektionssjukdomar eller onkologi. Den maximala tillåtna indikatorn för ett sådant enzym för kvinnor är 3,0 U / l, och för män - 4, 0 U / l.

Aktivitetshastigheten för GGT-enzymet för män är en indikator på upp till 55 U / l, för kvinnor - upp till 38 U / l. Avvikelser från denna norm kan indikera utvecklingen av diabetes samt sjukdomar i gallvägarna. I detta fall kan indikatorn för enzymaktivitet öka tiofaldigt. Dessutom används GGT i modern medicin för att bestämma alkoholhalten.

Enzymer syntetiserade av levern har olika funktioner. Sålunda utsöndras några av dem tillsammans med gallan från organ genom gallkanalerna och tar aktivt del i processen att smälta mat. Alkaliskt fosfatas är ett utmärkt exempel på detta. Den normala indikatorn för aktiviteten av detta enzym i blodet bör ligga i intervallet 30-90 U / l. Det bör noteras att hos män kan denna siffra uppgå till 120 U / l (med intensiva metaboliska processer, siffran kan öka).

Blood enzymer

Att bestämma enzymernas aktivitet och deras innehåll i kroppen är ett av de viktigaste diagnostiska metoderna för att bestämma olika sjukdomar. Således kan blodenzym som ingår i dess plasma indikera utvecklingen av patologier i levern, inflammatoriska och nekrotiska processer i vävnadsceller, sjukdomar i kardiovaskulärsystemet, etc. Blodens enzymer delas vanligtvis i två grupper. Den första gruppen innehåller enzymer som utsöndras i blodplasma av vissa organ. Till exempel producerar levern så kallade prekursorer av enzymer som är nödvändiga för arbetet med blodkoagulationssystemet.

Den andra gruppen har en mycket större mängd blod enzymer. I en hälsosam person har sådana proteinmolekyler inte någon fysiologisk betydelse i blodplasman eftersom de endast handlar på intracellulär nivå i de organ och vävnader som produceras. Normalt bör aktiviteten hos sådana enzymer vara låg och konstant. När cellerna är skadade, som åtföljs av olika sjukdomar, frigörs de enzymer som finns i dem och går in i blodomloppet. Anledningen till detta kan vara inflammatoriska och nekrotiska processer. I det första fallet uppträder frisättningen av enzymer på grund av att membranets permeabilitet bryts, i det andra - på grund av att cellerna är okränkbara. Dessutom, ju högre nivåer av enzymer i blodet desto större grad av cellskada.

Biokemisk analys gör det möjligt att bestämma aktiviteten hos vissa enzymer i blodplasman. Det används aktivt vid diagnos av olika sjukdomar i lever, hjärta, skelettmuskler och andra typer av vävnader i människokroppen. Dessutom beaktar den så kallade enzymdiagnosen vid bestämning av vissa sjukdomar subcellulär lokalisering av enzymer. Resultaten av sådana studier gör det möjligt för oss att bestämma exakt vilka processer som förekommer i kroppen. Under inflammationsprocesser i vävnaderna har blodenzymer således cytosolisk lokalisering och för nekrotiska lesioner bestäms närvaron av kärn- eller mitokondriella enzymer.

Det bör noteras att ökningen av innehållet av enzymer i blodet inte alltid beror på vävnadsskada. Aktiv patologisk tillväxt av vävnader i kroppen, i synnerhet i cancer, ökad produktion av vissa enzymer eller nedsatt njurutskiljningsförmåga kan också bestämmas av det ökade innehållet av vissa enzymer i blodet.

Enzymer: läkemedel för medicinsk användning

I modern medicin ges en särskild plats till användningen av olika enzymer för diagnostiska och terapeutiska ändamål. Dessutom har enzymer funnit deras användning som specifika reagens, vilket gör det möjligt att bestämma olika ämnen med noggrannhet. Exempelvis används glukosoxidas i moderna laboratorier när man utför en analys för att bestämma glukosnivån i urin och serum. Ureas används för att bedöma mängden urea i urin och blodprov. Olika typer av dehydrogenaser kan exakt bestämma närvaron av olika substrat (laktat, pyruvat, etylalkohol, etc.).

Den höga immunogeniciteten hos enzymer begränsar signifikant deras användning för terapeutiska ändamål. Men trots detta utvecklas den så kallade enzymterapin aktivt med hjälp av enzymer (läkemedel med innehåll) som ett medel för substitutionsbehandling eller ett element av komplex behandling. Ersättningsbehandling används vid sjukdomar i mag-tarmkanalen, vars utveckling orsakas av otillräcklig produktion av matsmältningsjuice. Med brist på pankreas enzymer kan deras brist kompenseras av oral medicinering, där de är närvarande.

I rollen som ett ytterligare element i den komplexa behandlingen kan enzymer användas för olika sjukdomar. Till exempel används proteolytiska enzymer såsom trypsin och chymotrypsin vid behandling av purulenta sår. Preparat med deoxiribonukleas- och ribonukleasenzymer används vid behandling av adenoviral konjunktivit eller herpes keratit. Enzymberedningar används också vid behandling av trombos och tromboembolism, cancer etc. Användningen är viktig för resorption av brännskador och postoperativa ärrkontrakturer.

Användningen av enzymer i modern medicin är väldigt varierande och denna trend utvecklas ständigt, vilket gör det möjligt att ständigt hitta nya och effektivare metoder för behandling av vissa sjukdomar.

http://medaboutme.ru/zdorove/spravochnik/slovar-medicinskih-terminov/fermenty/