Enkla och komplexa proteiner. Alla proteiner är indelade i två stora grupper: enkel och komplex. Enkla proteiner är bara byggda från aminosyror, förutom aminosyror innehåller komplexa proteiner metallatomer eller andra komplexa icke-proteinämnen.

Enkla proteiner skiljer sig från varandra genom löslighet i vatten och andra lösningsmedel. Proteiner som kan lösas i rent destillerat vatten kallas albumin. Ett exempel på albumin är äggvita, liksom vete och ärtproteiner. Proteiner som kan lösas i en svag saltlösning, kallad globuliner. Representanter för globuliner kan kallas blodproteiner och många vegetabiliska proteiner. Cellerna i levande organismer innehåller också proteiner som är lösliga i alkoholer och svaga alkaliska lösningar.

Komplexa proteiner. Beroende på arten av icke-proteinegenskaperna hos de föreningar som utgör proteiner, är de uppdelade i nukleoproteiner, kromoproteiner, lipoproteiner etc.

Kromoproteiner - färgade proteiner - distribueras i stor utsträckning i levande organismer. Så blodhemoglobin är ett kromoprotein och innehåller järnatomer. Kärnproteiner är komplexa föreningar som härrör från kombinationen av protein och nukleinsyror. De finns i alla levande organismer och utgör en integrerad del av kärnan och cytoplasman.

http://biologylife.ru/belkov/prostye-i-slozhnye-belki.html

Enkla och komplexa proteiner

Beroende på den kemiska sammansättningen uppdelas en omfattande klass av proteiner i enkla proteiner (proteiner) och komplexa proteiner (proteider).

Enkla proteiner, eller proteiner, är byggda från aminosyror och, när de hydrolyseras, sönderdelas respektive i aminosyror. Komplexa proteiner, eller proteider, är tvåkomponentproteiner som består av ett visst enkelt protein och en icke-proteinkomponent kallad protesgruppen. Vid hydrolysen av komplexa proteiner, förutom fri aminosyror, frisätts den icke proteinhaltiga delen eller dess sönderdelningsprodukter.

Enkla proteiner är i sin tur uppdelade på grundval av vissa villkorligt valda kriterier i ett antal undergrupper: protaminer, histoner, albumin, globuliner, prolaminer, gluteliner, proteinoider etc.

Klassificeringen av komplexa proteiner baseras på den kemiska naturen hos deras icke-proteinkomponent:

• 1) glykoproteiner (innehåller kolhydrater);
• 2) lipoproteiner (innehåller lipider);
• 3) fosfoproteiner (innehåller fosforsyra);
• 4) kromoproteiner (innehåller färgad protetisk grupp);
• 5) metalloproteiner (innehåller joner av olika metaller);
• 6) nukleoproteiner (innehåller nukleinsyror).
• 1. Glykoproteiner. Prostetiska grupper representeras av kolhydrater och deras derivat (1-30%), kopplade till proteindelen med en kovalent glykosidbindning via OH-grupperna (serin, treonin) eller NH-gruppen (lysin, asparagin, glutamin).

Sammansättningen av den protetiska gruppen av glykoproteiner:

• - monosackarider (aldoser, ketoser);
• - oligosackarider (disackarider, trisackarider, etc.);
• - polysackarider (homopolysackarider, heteropolysackarider).

H-homopolysackarider innehåller monosackarider av endast en typ, heteropolysackarider innehåller olika monomerenheter. Homopolysackarider är uppdelade i struktur och reserv.

Stärkelse - en reservanläggning homopolysackarid. Konstruerad från rester a-glukos, förbunden med a-glykosidbindningar.

Glykogen är huvudreserven homopolysackarid hos människor och högre djur. Konstruerade sina rester a-glukos. Innehållet i alla organ och vävnader, framförallt i levern och musklerna.

• - cellmembranreceptorer;
• - interferoner;
• - plasmaproteiner (förutom albumin);
• - immunglobuliner;
• - gruppblodämnen
• - fibrinogen, protrombin;
• - haptoglobin, transferrin;
• - ceruloplasmin;
• - membranenzymer;
• - hormoner (gonadotropin, kortikotropin).

Proteoglykaner (glykosaminoglykaner) är linjära, oförgrenade polymerer konstruerade från upprepande disackaridenheter. Kolhydrater är heteropolysackarider med hög molekylvikt och utgör 95% av molekylen. Kolhydrater och proteiner är kopplade med glykosidbindningar genom OH-grupperna (serin, treonin) och NH'2 (lysin, asparagin och glutamin).

Den överflöd av funktionella joniserade grupper ger en hög grad av hydratisering, liksom elasticiteten, utsträckbarheten och slemhinnan hos proteoglykaner. Proteoglykaner är heparin, hyaluron och kondroitinsyror.

• 2. Lipoproteiner - innehåller lipider av flera klasser som en protesgrupp, associerad med lipider och kolesterol på grund av olika icke-kovalenta krafter.
• 3. Fosforproteiner - komplexa proteiner. Protetgruppen representeras av fosforsyra. Fosforresterna är kopplade till molekylens proteindel genom esterbindningar genom hydroxigrupperna i aminosyrorna serin och treonin.

Inkludera breech - mjölkproteiner, viteller - äggulorproteiner, ovalbumin - kycklingäggprotein. En stor mängd finns i centrala nervsystemet. Många viktiga cellenzymer är aktiva endast i den fosforylerade formen. Fosforprotein - en källa till energi och plastmaterial.

4. Kromoproteiner (CP) är komplexa proteiner, vars protetiska grupp ger dem färg.

Hemoproteiner - protetisk grupp, har en hemen struktur. Flavoproteiner - protesgrupp - FAD eller FMN.

5. Metalloproteiner - innehåller joner av en eller flera metaller kopplade med koordinationsbindningar med proteinets funktionella grupper. Ofta är enzymer.

Metallhalt i metalloproteiner:

• - ferritin, transferrin - Fe;
• - alkohol dehydrogenas - Zn;
• - cytokromoxidas-Cu;
• - proteinaser - Mg, K;
• - ATP-aza-Na, K, Ca, Mg.

Funktioner av metalljoner:

• - är enzymets aktiva centrum;
• - tjäna som en bro mellan enzymets aktiva centrum och substratet, föra dem ihop;
• - tjäna som elektronacceptorer vid ett visst stadium av den enzymatiska reaktionen
• 6. Nukleoproteiner - komplexa proteiner, i vilka icke-proteinkomponenter
• - nukleinsyror - DNA eller RNA är kopplade med många jonbindningar med proteinkomponenterna av positivt laddade aminosyror - arginin och lysin. Därför är nukleoproteiner polykationer (histoner). Proteinkomponenterna byts ut som enkla proteiner.

http://studref.com/439263/matematika_himiya_fizik/prostye_slozhnye_belki

8 Enkla och komplexa proteiner

Enkla ekorrar är byggda från rester. aminosyror och vid hydrolys bryta upp följaktligen bara gratis aminosyror.

Komplexa proteiner är tvåkomponent. proteiner, som består av några enkla protein och en icke-proteinkomponent kallad en proestetisk grupp. vid hydrolys komplex proteiner, förutom gratis aminosyror, icke-proteindelen eller dess sönderdelningsprodukter frigörs.

enkel proteiner i sin tur delas ut på grundval av vissa villkorligt valda kriterier i ett antal undergrupper: protaminer, histoner, albumin, globuliner, prolaminer, gluteliner och andra klassificering komplex proteiner (se kapitel 2) baseras på den kemiska naturen hos icke-proteinkomponenten. I enlighet med detta utmärks fosforproteiner (innehåller fosforsyra), kromoproteiner (pigment ingår i dem), nukleoproteiner (innehåller nukleinsyror), glykoproteiner (innehåller kolhydrater)lipoproteiner (innehåller lipider) och metalloproteiner (innehåller metaller).

Protamin (protamin) - Kärnprotein med låg molekylvikt (4-12 kD). I många djur ingår protamin i sigonernas ordning i permatozoiderna, och hos vissa djur (till exempel i fisk) är histonerna helt ersatta. Närvaron av protamin skyddar DNA från verkan av kärnan och ger kromatinkompaktformen.

HISTONER (från det grekiska Histos-tyget), en grupp av starka basiska enkla proteiner (p / 9,5-12,0), som ingår i kärnorna i djur- och växtceller. Det antas att G. är involverad i översättningen av extremt långamolekylerkromosomalaDNAi en form som passar för utrymmen. separering av individkromosomeroch flytta dem underdivisioncell. Det antas också att G. är involverade i mekanismernatranskriptionochreplikation.

ALBUMINS (från det latinska. Albumet, släktet. Fall av albuminisprotein), vattenlösliga globala proteiner som ingår i serumet, cytoplasman hos levande celler och växter och mjölk. Naib. Vete och ägg A. är kända, liksom laktalbumin (huvudkomponenterna i respektive serum, ovidoproteiner och mjölk).

Globulin (globulin) - Globuliner - En familj av globära proteiner, lösliga i lösningar av salter, syror och alkalier (polypeptidkedjorna viks i sfäriska eller ellipsoidala strukturer - globuler). Globuliner är involverade i immunsvar (immunoglobuliner), i blodkoagulering (protrombin, fibrinogen) etc.

PROLAMINER, extra proteiner av spannmålsfrön (i vete kallas dessa proteiner piatalin, i majsgrannar, i kornhordiner, i råg-sekaliner, i havre-avsnina). P. är uppdelad i två grupper - svavelhaltig (S-rik) och svavelhaltig (S-fattig). Alla dessa proteiner kodas av familjer av besläktade gener som har en gemensam prekursor. Ofta är gluteniner (gluteliner eller HMW) också relaterade till P. Alla dessa grupper av proteiner skiljer sig i aminosyrasammansättning, innehåller många rester av glutamin och prolin, få rester av basiska aminosyror (se tabell).

GLYKOPROTEINY (glykoproteiner), Comm. I molekyler är oligo- eller polysackaridrester kopplade (O- eller N-glykosidbindningar) med polypeptidkedjor i proteinet. G. utbredd i naturen Dessa innefattar viktiga komponenter i blodserum (immunoglobuliner, transferrin etc.), gruppblodämnen som bestämmer blodgruppen hos människor och djur, antigena virus (influensa, mässling, encefalit etc.), nekrofilimormoner, lektiner, enzymer.

IPOPROTEINY (lipoproteiner), komplexen som består av outcrops (apolipoproteiner, i förkortad form - apo-L.) Eller pidov, genomförs kommunikation mellan to-rymi med hjälp av hydrofoba och elektrostatiska. interaktioner. L. indelad i fri eller p-enterabel (L. blod av blod, mjölk, äggula, etc.) och olöslig, så kallad. strukturella (L.Membrankleki, myelinskeden av nervfibrer, kloroplaster). Icke-kovalent bindning i L. interproteiner eller lipider har en viktig biol. värdet av Det bestämmer möjligheten för fri. utbyts med modulering av St i L. i organismen. Bland fritt. L. (de upptar en nyckelposition vid transport av imetabolismistiska lipider) naib. L. blodplasma studeras, råg klassificerad av dens densitet.

http://studfiles.net/preview/3290191/

Enkla och komplexa proteiner

Enkla proteiner kallas, som när de hydrolyseras bryts ner endast i aminosyror. Namnet är ganska godtyckligt eftersom de flesta av de så kallade enkla proteinerna i celler är associerade med andra icke-proteinmolekyler.

Ändå är följande grupper av enkla proteiner traditionellt utmärkta:

1. Histoner - huvudmolekyler med låg molekylvikt, är involverade i förpackningen av cell-DNA, är mycket konservativa proteiner, mutationer i dem är dödliga. Fem histonfraktioner utmärks: H1-fraktionen är rik på lysin, H2A- och H2b-fraktionerna är måttligt rika på lysin, och H3- och H4-fraktionerna är rik på arginin. Histons aminosyrasekvens har förändrats litet under utvecklingens gång, histonen hos däggdjur, växter och jäst är mycket lika varandra. Till exempel skiljer sig människa och vete H4 i endast några få aminosyror, förutom storleken av proteinmolekylen och dess polaritet är ganska konstant. Härav kan vi dra slutsatsen att histonerna optimerades i den tidiga föregångaren till djur, växter och svampar (mer än 700 miljoner år sedan). Även om otaliga punktmutationer har inträffat i histongenerna sedan dess ledde de alla uppenbarligen till utrotning av mutanta organismer.

2. Protaminer - en grupp av enklaste proteiner med låg molekylvikt, har uttalade basiska egenskaper på grund av innehållet av 60-85% arginin, är väl lösliga i vatten, är analoger av histon, men packar DNA längre i ryggradspermatozoa för att undvika luckor i celldelning.

3. Prolaminer är spannmålsproteiner, innehåller 20-25% glutaminsyra och 10-15% prolin, lösliga i 60-80% alkohol medan andra proteiner utfälles under dessa betingelser. I prolaminerna finns nästan ingen lysin, vilket väsentligt minskar näringsvärdet av vegetabiliska proteiner.

4. Gluteins - även proteiner av vegetabiliskt ursprung, utgör huvuddelen av gluten från spannmål.

5. Albuminer - blodproteiner, som utgör mer än hälften av blodproteinerna, är globala proteiner, lösliga i vatten och svaga saltlösningar, fällning i en mättad lösning (NH₄)₂sÅ₄, Isoelektrisk punkt - 4,7, har en hög negativ laddning vid blodets pH. Humant blodalbumin består av en enda polypeptidkedja, innefattande 584 aminosyrarester med högt innehåll av asparaginsyra och glutaminsyror. Molekylen har tre upprepande homologa domäner, vilka var och en innehåller sex disulfidbroar. Det kan antas att genen som bestämmer detta protein i samband med utvecklingen dupliceras två gånger. Albumin orsakar det huvudsakliga osmotiska trycket i blodet (det kallas onkotiskt) och har förmåga att binda lipofila ämnen, vilket kan leda till att fettsyror, bilirubiner, läkemedel, vissa steroidhormoner, vitaminer, kalcium och magnesiumjoner transporteras. Albuminer existerar i växtceller där de karakteriseras av ett högt innehåll av metionin och tryptofan.

6. Globuliner - globala plasmaproteiner, löses endast i en svag lösning av NaCl, i en omättad lösning (NH₄)₂sÅ₄ utfällda, som ett resultat av vilket de kan separeras från albumin. Förhållandet mellan albumin och globuliner är en viktig biokemisk egenskap hos blodet som upprätthålls på en konstant nivå. Under elektrofores uppdelas globuliner i flera fraktioner:

α₁ - antitrypsin, antichymotrypsin, protrombin, kortikosteroider transcortin, progesterontransportör, tyroxinöverförande globulin;

α₂ - antitrombin, kolinesteras, plasminogen, makroglobulin, bindande proteaser och transport av zinkjoner, retinoltransporterande protein, vitamin D-transporterande protein;

p - innehåller transferrin, järnbärande, ceruloplasmin, kopparbärande, fibrinogen, könshormonbärande globulin, transkobalamin, vitamin B-bärande₁₂, C-reaktivt protein som aktiverar komplementsystemet;

Det finns också växt globuliner, de karaktäriseras av ett högt innehåll av arginin, asparagin och glutamin och består av två fraktioner.

7. Scleroproteiner - proteiner som är olösliga eller delvis lösliga i vatten, vattenhaltiga lösningar av neutrala salter, etanol och blandningar av etanol med vatten. Dessa är fibrillära proteiner (keratiner, kollagen, fibroin etc.), de är mycket resistenta mot kemiska reagenser, verkan av proteolytiska enzymer och utför en strukturell funktion i kroppen.

8. Toxiska proteiner - toxiner av ormgift, skorpioner, bin. De kännetecknas av mycket låg molekylvikt.

Komplexa proteiner är proteiner som bryts ner i aminosyror och icke-proteinämnen under hydrolys. Om en icke-protein substans är starkt associerad med proteinkomponenten kallas den en protesgrupp.

Komplexa proteiner är uppdelade i typer beroende på icke-proteinkomponenten.

Kromoproteiner - innehåller ett färgat ämne som en protesgrupp.

Indelad i tre grupper:

a) hemoproteiner (järnporfyriner) - hemoglobin, myoglobin, cytokromer, katalas, peroxidas,

c) flavoproteiner - FAD och FMN, som ingår i oxidoreduktaser.

Metalloproteiner - innehåller, förutom protein, joner av en eller flera metaller. Dessa innefattar proteiner innehållande icke-hemeiniskt järn, liksom proteiner samordnade med metallatomer i komplexa enzymproteiner:

a) ferritin - ett högmolekylärt vattenlösligt komplext protein innehållande cirka 20% järn, koncentrerad i mjälte, lever, benmärg, verkar som ett järnförråd i kroppen. Järn i ferritin är i en oxiderad form (FeO · OH)₈· (FeO-PO₃H₂), och järnatomerna bindas koordinativt till kväveatomerna i peptidgrupperna;

b) transferrin - en del av p-globulinfraktionen, innehåller 0,13% järn, är en bärare av järn i kroppen. Järnatomen kombinerar med proteinet genom koordinationsbindningar för hydroxylgrupper av tyrosin.

Fosforproteiner - proteiner innehållande fosforsyra, bunden av ett esterbindning till hydroxylradikalerna serin och treonin. Innehållet av fosforsyra når 1% i fosfoproteiner. Utför en näringsfunktion, lagring av fosfor för att bygga ben och nervvävnad.

Representanter för fosfoproteiner är:

a) vitelin - äggula vit;

b) ichtulin - fosfoprotein av fiskros.

c) Kaseinogen, ett fosfoprotein av mjölk, föreligger i form av ett lösligt salt med Ca2 +, vid koagulering av mjölk, Ca2 + avlägsnas och kasein utfälls;

Lipoproteiner - proteiner som innehåller neutrala fetter, fria fettsyror, fosfolipider, kolesterider som en protesgrupp. Lipoproteiner är en del av cytoplasmiska membranet och intracellulära membran i kärnan, mitokondrier, endoplasmatisk retikulum och är också närvarande i ett fritt tillstånd (främst i blodplasma). Lipoproteiner stabiliseras av icke-kovalenta bindningar av olika natur.

Plasma lipoproteiner har en karakteristisk struktur: Inuti finns en fett droppe (kärna) innehållande icke-polära lipider (triacylglycerider, förestrad kolesterol); den feta droppen omges av ett skal, som innehåller fosfolipider och fria kolesterol, vars polära grupper är vända till vatten och de hydrofoba de nedsänktes i kärnan; proteindelen representeras av proteiner som kallas apoproteiner. Apoproteiner spelar en avgörande roll för lipoproteins funktion: de fungerar som erkännande molekyler för membranreceptorer och väsentliga partners för enzymer och proteiner som är involverade i metabolism och metabolism av lipider.

Plasma lipoproteiner är indelade i flera grupper:

- chylomicroner (CM), transportlipider från tarmceller till lever och vävnader;

- pre-β-lipoproteiner (lipoproteiner med mycket låg densitet - VLDL) transport lipider syntetiserade i levern;

- p-lipoproteiner (lågdensitetslipoproteiner - LDL), transporterar kolesterol till vävnaden;

- α-lipoproteiner (HDD), transportera kolesterol från vävnaderna till levern, ta bort överflödigt kolesterol från cellerna, donera apoproteiner för de återstående lipoproteinerna.

Ju större lipidkärnan, det vill säga den större delen av de icke-polära lipiderna, desto lägre är densiteten hos lipoproteinkomplexet. Chylomikroner kan inte tränga in i kärlväggen på grund av deras stora storlek, och HDL, LDL och delvis VLDL kan. HDL är emellertid lättare att ta bort från muren genom lymfsystemet, dessutom har de en högre procentandel protein och fosfolipider och metaboliseras snabbare än de som är rika på kolesterol och triacylglycerid LDL och VLDL.

Glykoproteiner - innehåller kolhydrater och deras derivat, starkt associerade med molekylens proteindel. Kolhydratkomponenterna, förutom den informativa (immunologiska) funktionen, ökar signifikant molekylernas stabilitet till olika typer av kemiska, fysiska effekter och skyddar dem mot proteasernas verkan.

Glykosylerade proteiner är oftast på utsidan av cytoplasmatiska membranet och utsöndras från cellproteinerna. Förbindelsen mellan kolhydratkomponenten och proteindelen i olika glykoproteiner utförs genom kommunikation genom en av tre aminosyror: asparagin, serin eller treonin.

Glykoproteiner innefattar alla plasmaproteiner, med undantag av albumin, glykoproteiner i cytoplasmatiska membranet, vissa enzymer, vissa hormoner, glykoproteiner i slemhinnorna, antifria från blod i Antarktisfisk.

Ett exempel på glykoproteiner är immunoglobuliner - en familj av Y-formade glykoproteiner, i vilka båda toppar kan binda antigen. Immunoglobuliner i kroppen är i form av membranproteiner på ytan av lymfocyter och i fri form i blodplasma (antikroppar). En IgG-molekyl är en stor tetramer av två identiska tunga kedjor (H-kedjor) och två identiska lätta kedjor (L-kedjor). I båda H-kedjorna finns en kovalent bunden oligosackarid. IgG-tunga kedjor består av fyra globära domäner V, C₁, C₂, C₃, lätta kedjor - från två globära domäner V och C. Bokstaven C står för konstanta regioner, V-variabel. Både tunga kedjor, liksom en lätt kedja med en lätt kedja, är kopplade av disulfidbroar. Domänerna inuti stabiliseras också av disulfidbroar.

Domäner har en längd av ca 110 aminosyrarester och har ömsesidig homologi. En sådan struktur uppstod uppenbarligen på grund av gent duplicering. I den centrala regionen av immunoglobulinmolekylen finns en gångjärnsregion, som ger antikropparna intramolekylär rörlighet. Immunoglobuliner bryts ner av enzymet papain i två F_ab och en f_c-ett fragment. Båda f_ab-fragment består av en L-kedja och N-terminal del av H-kedjan och bibehåller förmågan att binda antigen. F_c-fragmentet består av den C-terminala hälften av båda H-kedjorna. Denna del av IgG utför funktionerna för bindning till cellytan, interagerar med komplementsystemet och är involverad i överföringen av immunglobuliner av celler.

Glykophorin, ett erytrocytmembran glykoprotein, innehåller ca 50% kolhydrater i form av en lång polysackaridkedja, kovalent bunden till en av ändarna av polypeptidkedjan. Kolhydratkedjan sticker utåt från membranets utsida, det innehåller antigena determinanter som bestämmer blodgruppen, dessutom finns det områden där det binder vissa patogena virus. Polypeptidkedjan nedsänktes inuti membranet, beläget i mitten av glykopformolekylen, den hydrofoba peptidregionen passerar genom lipid-dubbelskiktet, polaränden med negativt laddat glutamat och aspartat förblir nedsänkt i cytoplasman.

Proteoglykaner - skiljer sig från glykoproteiner med förhållandet mellan kolhydrat och proteindelar. I glykoproteiner är en stor proteinmolekyl på vissa ställen glykosylerad med kolhydratrester, proteoglykaner består av långa kolhydratkedjor (95%), förknippade med en liten mängd protein (5%). Proteoglykaner är huvudämnet i den extracellulära matrisen i bindväv, de kallas även glykosaminoglykaner, mucopolysackarider. Kolhydratdelen representeras av linjära, oförgrenade polymerer konstruerade från upprepande disackaridenheter, de innehåller alltid rester av monomerglukosamin eller galaktosamin och D- eller L-iduronsyra.

Sammansättningen av proteoglykaner innefattar 0,04% kisel, det vill säga 130-280 upprepande enheter av animaliska proteoglykaner står för en atom av detta element; bland representanter för vegetabiliska rike är innehållet av kisel i pektiner ungefär fem gånger högre. Man tror att ortosilinsyra Si (OH)₄ reagerar med hydroxylgrupperna av kolhydrater, vilket resulterar i bildandet av eterbindningar, som kan spela rollen som broar mellan kedjorna:

Några representanter för proteoglykaner:

1. Hyaluronsyra är en mycket utbredd proteoglykan. Det förekommer i bindevävnaden hos djur, ögatets glasögon, i synovialvätskan i lederna. Dessutom syntetiseras den av olika bakterier. Huvudfunktionerna hos hyaluronsyra är bindningen av vatten i det intercellulära utrymmet, retentionen av celler i den geléliknande matrisen, smörjmedlet och förmågan att mjukna chocker, deltagande i regleringen av vävnadspermeabilitet. Andelen protein är 1-2%.

Disackaridenheten består av en glukuronsyrarest och en N-acetylglukosaminrest, kopplad med en p (1-3) glykosidbindning, och disackaridenheterna är bundna av en p (1 → 4) glykosidbindning. På grund av närvaron av p (1 → 3) bindningar antar hyaluronsyramolekylen, som numrerar flera tusen monosackaridrester, helixkonformationen. Det finns tre disackaridblock per rotation av spiralen. Hydrofila karboxylgrupper av glukuronsyrarester lokaliserade på den yttre sidan av spiralen kan binda Ca2 + joner. På grund av den starka hydrering av dessa grupper binder hyaluronsyra och andra proteoglykaner vid bildandet av geler 10 000 gånger volymen vatten.

glukuronsyrarest + N-acetylglukosaminrest

2. Kondroitinsulfater - skiljer sig från hyaluronsyra, eftersom det istället för N-acetylglukosamin innehåller N-acetylgalaktosamin-4 (eller 6) -sulfat. Kondroitin-4-sulfat lokaliseras huvudsakligen i brosk, ben, hornhinna och embryobrock. Kondroitin-6-sulfat - i huden, senor, ledband, navelsträng, hjärtventiler.

3. Heparin är en antikoagulant av blodet och lymf av däggdjur, syntetiserat av mastceller, som är ett element i bindväv. Det är förenat med proteoglykaner med sin kemiska struktur - disackaridenheten består av glukuronat-2-sulfatrest och N-acetyl-glukosamin-6-sulfatrest. Det finns flera typer av hepariner, något annorlunda i struktur. Heparin är mycket starkt bunden till protein. Kolhydratkedjan av heparin och kondroitinsulfater är fäst vid proteinet genom ett O-glykosidbindning som förbinder den slutliga kolhydratrest och serinresten i proteinmolekylen.

4. Murein - den huvudsakliga strukturella polysackariden av bakteriella cellväggar. I murein är resterna av två olika monosackarider kopplade i p (1 → 4) positionen: N-acetylglukosamin och N-acetylmuraminsyra, karakteristisk för murein, alternativt. Den senare är en enkel mjölksyraester med N-acetylglukosamin. I cellväggen kopplas karboxylgruppen av mjölksyra med en amidbindning till penta-peptiden, vilken förbinder de enskilda kedjorna av murein i en tredimensionell nätverksstruktur.

Nukleoproteiner är komplexa proteiner, i vilka nukleinsyror verkar som icke-proteindelar.

Trots mångfalden av proteiner som finns i cellerna har naturen inte riktigt sorterat ut alla möjliga kombinationer av aminosyror. De flesta proteiner kommer från ett begränsat antal anamnesgener.

Homologa proteiner kallas som utför samma funktioner i olika arter, till exempel, hemoglobin i alla ryggradsdjur transporterar syre, och cytokrom c i alla celler deltar i biologiska oxidationsprocesser.

Homologa proteiner av de flesta arter:

a) har samma eller mycket nära molekylvikt

b) innehåller i många positioner samma aminosyror, som kallas invarianta rester;

c) i vissa lägen finns signifikanta skillnader i aminosyrasekvensen, de så kallade variabla regionerna;

d) innehåller homologa sekvenser - en uppsättning liknande egenskaper i aminosyrasekvensen hos de jämförda proteinerna; förutom identiska aminosyror innehåller dessa sekvenser aminosyraradikaler, även om de är olika i deras fysikalisk-kemiska egenskaper.

En jämförelse av aminosyrasekvensen för homologa proteiner avslöjade:

1) konservativa, invarianta aminosyrarester är viktiga för bildandet av en unik rumslig struktur och biologisk funktion av dessa proteiner;

2) närvaron av homologa proteiner indikerar ett gemensamt evolutionärt ursprung hos arten;

3) Antalet variabla aminosyrarester i homologa proteiner är proportionella mot de fylogenetiska skillnaderna mellan de jämförda speciesna;

4) i vissa fall kan även små förändringar i aminosyrasekvensen orsaka störningar i proteins egenskaper och funktioner;

5) men inte alla förändringar i aminosyrasekvensen orsakar störningar i proteins biologiska funktioner;

6) de största kränkningarna av proteinens struktur och funktion uppstår vid ersättning av aminosyrorna i kärnan av proteinvikning, som är en del av det aktiva centrumet vid korsningen av polypeptidkedjan under bildandet av den tertiära strukturen.

Proteiner som har homologa regioner av polypeptidkedjan, en liknande konformation och besläktade funktioner isoleras i familjer av proteiner. Serinproteaser är till exempel en familj av proteiner som fungerar som proteolytiska enzymer. Några aminosyrasubstitutioner har lett till en förändring i substratspecificiteten hos dessa proteiner och framväxten av funktionell mångfald inom familjen.

194.48.155.252 © studopedia.ru är inte författaren till de material som publiceras. Men ger möjlighet till fri användning. Finns det upphovsrättsintrång? Skriv till oss | Kontakta oss.

Inaktivera adBlock!
och uppdatera sidan (F5)
mycket nödvändigt

http://studopedia.ru/1_120804_prostie-i-slozhnie-belki.html

Strukturen av proteiner. Proteinstrukturer: primär, sekundär, tertiär och kvaternär. Enkla och komplexa proteiner

Strukturen av proteiner. Proteinstrukturer: primär, sekundär, tertiär och kvaternär. Enkla och komplexa proteiner

Namnet "proteiner" kommer från förmågan hos många av dem att bli vita när de värms upp. Namnet "proteiner" kommer från det grekiska ordet "första", vilket indikerar deras betydelse i kroppen. Ju högre nivån på organisationen av levande varelser, desto mer varierande sammansättning av proteiner.

Proteiner bildas från aminosyror som är sammanbundna med en kovalent peptidbindning: mellan karboxylgruppen i en aminosyra och aminogruppen i en annan. I interaktionen mellan två aminosyror bildas en dipeptid (från rester av två aminosyror, från grekiska peptosvetsade). Ersättning, uteslutning eller omplacering av aminosyror i polypeptidkedjan orsakar framväxten av nya proteiner. När man till exempel ersätter endast en aminosyra (glutamin till valin) uppstår en allvarlig sjukdom - sickle cellanemi, när erytrocyter har en annan form och inte kan utföra sina grundläggande funktioner (syretransport). När en peptidbindning bildas delas en vattenmolekyl av. Beroende på antalet utsläpp av aminosyrarester:

- oligopeptider (di-, tri-, tetrapeptider, etc.) - innehåller upp till 20 aminosyrarester

- polypeptider - från 20 till 50 aminosyrarester

- proteiner - över 50, ibland tusentals aminosyrarester

Enligt fysikalisk-kemiska egenskaper är proteiner hydrofila och hydrofoba.

Det finns fyra nivåer av organisering av proteinmolekylen - ekvivalenta rumsliga strukturer (konfigurationer, konformationer) av proteiner: primära, sekundära, tertiära och kvaternära.

Den primära strukturen av proteiner

Den primära strukturen av proteiner är den enklaste. Den har formen av en polypeptidkedja, där aminosyror är sammanlänkade genom en stark peptidbindning. Bestäms av den kvalitativa och kvantitativa sammansättningen av aminosyror och deras sekvens.

Sekundär proteinstruktur

Den sekundära strukturen bildas övervägande av vätebindningar, vilka bildas mellan väteatomerna i NH-gruppen med en helixkrull och syret i den andra gruppens CO-grupp och styrs längs helixen eller mellan parallella veck av proteinmolekylen. Proteinmolekylen är delvis eller helt vriden i en a-helix eller bildar en p-vikad struktur. Keratinproteiner bildar till exempel en a-helix. De är en del av hovarna, hornen, håret, fjädrarna, naglarna, klorna. p-vikta har proteiner som ingår i silke. Aminosyraradikaler (R-grupper) förblir utanför helixen. Vätebindningar är mycket svagare än kovalenta bindningar, men med en signifikant mängd av dem bildar en relativt solid struktur.

Funktion i form av en vriden helix är karakteristisk för vissa fibrillära proteiner - myosin, aktin, fibrinogen, kollagen etc.

Tertiär proteinstruktur

Tertiär proteinstruktur. Denna struktur är konstant och unik för varje protein. Det bestäms av storleken, polariteten hos R-grupper, formen och sekvensen av aminosyrarester. Polypeptid-helixen vrids och passar på ett visst sätt. Bildandet av proteinets tertiära struktur leder till bildandet av en speciell konfiguration av proteinet - globulen (från latin. Globulus - bollen). Dess bildning orsakas av olika typer av icke-kovalenta interaktioner: hydrofob, väte, jonisk. Disulfidbroar förekommer mellan cysteinaminosyrarester.

Hydrofoba bindningar är svaga bindningar mellan icke-polära sidokedjor som härrör från ömsesidig avstängning av lösningsmedelsmolekyler. I detta fall twistas proteinet så att de hydrofoba sidokedjorna nedsänktes djupt in i molekylen och skyddar det mot växelverkan med vatten och de hydrofila sidokedjorna är belägna utanför.

De flesta proteiner har en tertiär struktur - globuliner, albumin etc.

Kvaternär proteinstruktur

Kvaternär proteinstruktur. Den bildas som ett resultat av att kombinera individuella polypeptidkedjor. Tillsammans utgör de en funktionell enhet. Typerna av bindningar är olika: hydrofoba, väte, elektrostatiska, joniska.

Elektrostatiska bindningar uppstår mellan elektronegativa och elektropositiva radikaler av aminosyrarester.

För vissa proteiner är den globala placeringen av subenheter karaktäristiska - dessa är globulära proteiner. Globala proteiner löses lätt i vatten eller saltlösningar. Mer än 1000 kända enzymer hör till globala proteiner. Globala proteiner innefattar vissa hormoner, antikroppar, transportproteiner. Till exempel är en komplex hemoglobinmolekyl (blodrött blodcellsprotein) ett globulärt protein och består av fyra makromolekyler av globiner: två a-kedjor och två p-kedjor, vilka var och en är anslutna till ett heme innehållande järn.

Andra proteiner kännetecknas av koalescens i spiralformiga strukturer - dessa är fibrillära (från de latinska fibrerna). Flera (från 3 till 7) a-spiraler samlas ihop, som fibrer i en kabel. Fiberproteiner är olösliga i vatten.

Proteiner är indelade i enkla och komplexa.

Enkla proteiner (proteiner)

Enkla proteiner (proteiner) består endast av aminosyrarester. De enkla proteinerna innefattar globuliner, albumin, gluteliner, prolaminer, protaminer, kepsar. Albumin (till exempel serumalbumin) är lösligt i vatten, globuliner (t ex antikroppar) är olösliga i vatten men lösliga i vattenhaltiga lösningar av vissa salter (natriumklorid, etc.).

Komplexa proteiner (proteider)

Komplexa proteiner (proteider) innefattar, förutom aminosyrarester, föreningar av olika natur, som kallas protesgruppen. Exempelvis är metalloproteiner proteiner som innehåller icke-heme-järn eller är bundna av metallatomer (de flesta enzymer), nukleoproteiner är proteiner som är kopplade till nukleinsyror (kromosomer etc.), fosforproteiner är proteiner som innehåller fosforsyraester (äggproteiner äggulor, etc., glykoproteiner - proteiner i kombination med kolhydrater (vissa hormoner, antikroppar etc.), kromoproteiner - proteiner innehållande pigment (myoglobin etc.), lipoproteiner - proteiner innehållande lipider (ingår i membranets sammansättning).

http: //xn----9sbecybtxb6o.xn--p1ai/obshchaya-biologiya/stroenie-belkov-struktury-belkov-pervichnaya-vtorichnaya-tretichnaya-i-chetvertichnaya-prostye-i-slozhnye-belki/

Vad består protein av? Exempel på enkla och komplexa proteiner. Enkla proteiner exempel

Vad består protein av? Exempel på enkla och komplexa proteiner

För att föreställa sig betydelsen av proteiner räcker det med att återkalla den välkända frasen Friedrich Engels: "Livet är ett sätt att existera av proteinkroppar". I själva verket orsakar dessa substanser tillsammans med nukleinsyror på jorden alla manifestationer av levande materia. I det här pappret ser vi ut vad proteinet är av, undersöker vilken funktion den utför och bestämmer också olika slags strukturella egenskaper.

Peptider - högorganiserade polymerer

Faktiskt dominerar proteiner i levande celler av både växt och djur kvantitativt över andra organiska ämnen och utför även det största antalet olika funktioner. De är inblandade i en rad väldigt viktiga cellulära processer, såsom rörelse, skydd, signalering och så vidare. Till exempel utgör peptider i animaliskt och mänskligt muskelvävnad upp till 85 viktprocent torrsubstans och i ben och derma från 15-50%.

Alla cellulära och vävnadsproteiner är sammansatta av aminosyror (20 arter). Deras antal i levande organismer är alltid lika med tjugo arter. Olika kombinationer av peptidmonomerer bildar en mängd olika proteiner i naturen. Den beräknas av det astronomiska antalet 2x1018 möjliga arter. I biokemi kallas polypeptider biologiska polymerer med hög molekylvikt - makromolekyler.

Aminosyror - Proteinmonomerer

Alla 20 typer av dessa kemiska föreningar är strukturella enheter av proteiner och har den allmänna formeln Nh3-R-COOH. De är amfotära organiska substanser som kan visa både basiska och sura egenskaper. Inte bara enkla proteiner, utan också komplexa, innehåller de så kallade essentiella aminosyrorna. Men oumbärliga monomerer, till exempel, valin, lysin, metionin, kan endast hittas i vissa typer av proteiner. Sådana proteiner kallas fullständiga.

Därför, när man karakteriserar en polymer, beaktas inte bara hur många aminosyror som är sammansatta av protein, men vilka monomerer är förenade med peptidbindningar i en makromolekyl. Vi lägger också till att utbytbara aminosyror som asparagin, glutaminsyra, cystein kan syntetiseras oberoende i människa och djurceller. Irreplaceable monomerer av proteiner bildas i cellerna av bakterier, växter och svampar. De ansluter bara heterotrofa organismer med mat.

Hur bildas polypeptiden?

Som du vet kan 20 olika aminosyror kombineras i många olika proteinmolekyler. Hur går bindningen av monomerer mellan sig? Det visar sig att karboxyl- och amingrupperna i de närliggande aminosyrorna interagerar med varandra. Så kallade peptidbindningar bildas, och vattenmolekyler släpps som en biprodukt av polykondensationsreaktionen. De resulterande proteinmolekylerna består av aminosyrarester och repetitiva peptidbindningar. Därför kallas de också polypeptider.

Ofta kan proteiner innehålla inte en, men flera polypeptidkedjor på en gång och bestå av många tusen aminosyrarester. Dessutom kan enkla proteiner, såväl som proteider, komplicera deras rumsliga konfiguration. Detta skapar inte bara den primära, men också den sekundära, tertiära och jämn kvaternära strukturen. Tänk på denna process mer detaljerat. Fortsätt att studera frågan om vad proteinet består av, låt oss ta reda på vilken typ av konfiguration den här makromolekylen har. Ovan har vi funnit att en polypeptidkedja innehåller många kovalenta kemiska bindningar. En sådan struktur kallas primär.

Det spelar en viktig roll för kvantitativ och kvalitativ sammansättning av aminosyror, liksom sekvensen av deras föreningar. Den sekundära strukturen uppstår vid tidpunkten för spiralformningen. Det stabiliseras av många nyväxande vätebindningar.

Högre nivåer av proteinorganisation

Den tertiära strukturen framträder som ett resultat av spiralens förpackning i form av en boll - en kula, till exempel, har myoglobins muskelprotein exakt denna rumsliga struktur. Den stöds av både nybildade vätebindningar och disulfidbroar (om det finns flera cysteinrester i proteinmolekylen). Den kvaternära formen är resultatet av att kombinera flera proteinkulor i en enda struktur på en gång genom nya typer av interaktioner, exempelvis hydrofoba eller elektrostatiska. Tillsammans med peptider ingår icke-proteindelar i den kvartära strukturen. De kan vara joner av magnesium, järn, koppar eller rester av ortofosfat eller nukleinsyror, såväl som lipider.

Funktioner av proteinbiosyntes

Tidigare fick vi reda på vad proteinet är. Det är byggt från en sekvens av aminosyror. Deras sammansättning i en polypeptidkedja sker i ribosomerna - icke-membranorganellerna av växt- och djurceller. I processen med biosyntes deltar också informativa och transport-RNA-molekyler. Den förra är matrisen för proteinmontering, och den senare transporterar olika aminosyror. Vid cellbiosyntesprocessen uppstår ett dilemma, nämligen att proteinet består av nukleotider eller aminosyror? Svaret är entydigt - både enkla och komplexa polypeptider består av amfotera organiska föreningar - aminosyror. I cellens livscykel finns perioder av dess aktivitet, när proteinsyntesen är särskilt aktiv. Dessa är de så kallade interfasstegen J1 och J2. Vid denna tid växer cellen aktivt och behöver en stor mängd byggmaterial, vilket är protein. Dessutom, som en följd av mitos, som slutar med bildandet av två dotterceller, behöver var och en av dem en stor mängd organiska substanser. Därför finns det en aktiv syntes av lipider och kolhydrater på kanalerna i det glatta endoplasmatiska retiklet. På granulär EPS finns en biosyntes av proteiner.

Proteinfunktioner

Att veta vad ett protein består av är det möjligt att förklara både den stora variationen av deras art och de unika egenskaper som är inneboende i dessa ämnen. Proteiner utför en mängd olika funktioner i cellen, till exempel konstruktion, eftersom de ingår i membran från alla celler och organoider: mitokondrier, kloroplaster, lysosomer, Golgi-komplexet och så vidare. Peptider såsom gamoglobuliner eller antikroppar är exempel på enkla proteiner som utför en skyddande funktion. Med andra ord är cellulär immunitet resultatet av verkan av dessa substanser. Ett komplext protein, hemocyanin, tillsammans med hemoglobin, utför en transportfunktion hos djur, det vill säga bär syre i blodet. De signalproteiner som utgör cellmembranen informerar cellen själv om ämnen som försöker komma in i cytoplasman. Peptidalbumin är ansvarig för grundläggande blodparametrar, till exempel för dess förmåga att koagulera. Ovalbumin kyckling äggprotein lagras i cellen och tjänar som huvudkälla till näringsämnen.

Proteiner - grunden för cellcytoskeletten

En av de viktigaste funktionerna hos peptider stödjer. Det är mycket viktigt att bevara formen och volymen av levande celler. De så kallade submembranstrukturerna - mikrotubuli och mikroniti-sammanflätning bildar cellets inre skelett. Proteiner som ingår i deras komposition, till exempel tubulin, kan lätt krympa och sträcka sig. Detta hjälper cellen att behålla sin form under olika mekaniska deformationer.

I växtceller, tillsammans med proteinerna i hyaloplasmen, uppvisar även cytoplasmens strängar, plasmodesmaen, en bärande funktion. Genom att passera genom porerna i cellväggen bestämmer de förhållandet mellan intilliggande cellstrukturer som bildar växtvävnad.

Enzymer - ämnen av protein natur

En av de viktigaste egenskaperna hos proteiner är deras effekt på graden av kemiska reaktioner. Huvudproteinerna kan delvis denaturera - processen att avveckla makromolekylen i en tertiär eller kvaternär struktur. Polypeptidkedjan i sig förstörs inte. Partiell denaturering ligger till grund för både proteinets signal och katalytiska funktioner. Den senare egenskapen är enzymernas förmåga att påverka graden av biokemiska reaktioner i cellens kärna och cytoplasma. Peptider, som tvärtom minskar hastigheten på kemiska processer, kallas inte enzymer, men hämmare. Exempelvis är enkelt katalasprotein ett enzym som påskyndar processen att splittra den giftiga substansen av väteperoxid. Det bildas som slutprodukt av många kemiska reaktioner. Catalase accelererar användningen av neutrala substanser: vatten och syre.

Egenskaper hos proteiner

Peptider klassificeras på många sätt. Till exempel, med avseende på vatten, kan de delas in i hydrofila och hydrofoba. Temperaturen påverkar också proteinmolekylernas struktur och egenskaper på olika sätt. Keratinprotein - en komponent av naglar och hår kan tåla både låg och hög temperatur, det vill säga det är värmelabilt. Men ovalbuminproteinet, som redan nämnts tidigare, förstörs fullständigt vid upphettning till 80-100 ° C. Detta innebär att dess primära struktur är uppdelad i aminosyrarester. En sådan process kallas förstörelse. Oavsett vilka förhållanden vi skapar kan proteinet inte återvända till sin ursprungliga form. Motorproteiner - aktin och milosin är närvarande i muskelfibrer. Deras alternativa sammandragning och avslappning ligger bakom muskelvävnadens arbete.

1.10.1. Enkla proteiner (proteiner)

Proteiner (enkla proteiner) innefattar proteiner som endast består av aminosyror.

De är i sin tur uppdelade i grupper beroende på de fysikalisk-kemiska egenskaperna och egenskaperna hos aminosyrasammansättningen. Följande grupper av enkla proteiner är utmärkande:

Albuminer är en utbredd grupp av proteiner i mänskliga vävnader.

De har en relativt låg molekylvikt på 50-70 tusen d. Albuminer i det fysiologiska intervallet pH har en negativ laddning, eftersom de på grund av det höga innehållet av glutaminsyra i kompositionen är i isoelektriskt tillstånd vid pH 4,7. Med en låg molekylvikt och en uttalad laddning flyttas albumin under elektrofores med en tillräckligt hög hastighet. Aminosyrakompositionen av albumin är olika, de innehåller hela uppsättningen av essentiella aminosyror. Albuminer är mycket hydrofila proteiner. De är lösliga i destillerat vatten. Ett kraftfullt hydratiseringsskal bildas runt albuminmolekylen, därför är en hög 100% koncentration av ammoniumsulfat nödvändigt för att salta dem ur lösningar. Albuminer utför en strukturell transportfunktion i kroppen, deltar i underhållet av fysikalisk-kemiska blodkonstanter.

Globuliner är en utbredd heterogen grupp av proteiner, vanligtvis förknippade med albumin. De har en högre molekylvikt än albumin - upp till 200 tusen eller mer, så de rör sig långsammare under elektrofores. Globulins isoelektriska punkt ligger vid pH 6,3-7. De skiljer sig åt i en mängd olika aminosyror. Globuliner är inte lösliga i destillerat vatten, men lösliga i saltlösningar KCl, NaCl 5-10%. Globuliner är mindre hydratiserade än albumin och saltas därför ut av lösningar redan vid 50% mättnad med ammoniumsulfat. Globuliner i kroppen utför huvudsakligen strukturella, skyddande, transportfunktioner.

Histoner har en liten molekylvikt (11-24 tusen i.). De är rika på alkaliska aminosyror lysin och arginin, därför finns de i isoelektrisk tillstånd i ett starkt alkaliskt medium vid pH 9,5-12. Under fysiologiska förhållanden har histoner en positiv laddning. I olika typer av histoner varierar innehållet av arginin och lysin, och därför är de uppdelade i 5 klasser. Histoner N1 och H2 är rik på lysin, histoner H3 är arginin. Histonmolekylerna är polära, mycket hydrofila, så de saltas knappt av lösningar. I celler associeras positivt laddade histoner vanligtvis med negativt laddat DNA i kompositionen av kromatin. Histoner i kromatin utgör kärnan på vilken DNA-molekylen är sårad. Huvudfunktionerna hos histon är strukturella och regulatoriska.

Protamin - alkaliska proteiner med låg molekylvikt. Deras molekylmassa är 4-12000 d. Protaminer innehåller upp till 80% arginin och lysin. De ingår i kompositionen av sådana nukleoproteiner av mjölk från fisk som kålin (sill), makrill (makrill).

Prolaminer, gluteliner är vegetabiliska proteiner rika på glutaminsyra (upp till 43%) och hydrofoba aminosyror, i synnerhet prolin (upp till 10-15%). På grund av egenskaperna hos aminosyrasammansättningen är prolaminer och gluteliner inte lösliga i vatten och saltlösningar, men lösliga i 70% etanol. Prolaminer och gluteliner är matproteiner av spannmål, som utgör de så kallade glutenproteinerna. Glutenproteiner innefattar sekalin (råg), gliadin (vete), hordein (korn), avenin (havre). I barndomen kan det finnas intolerans mot glutenproteiner, till vilka antikroppar produceras i lymfoida celler i tarmen. Gluten enteropati utvecklas, aktiviteten i intestinala enzymer minskar. I detta avseende rekommenderas barn att introducera spannmålsprodukter efter 4 månaders ålder. Innehåller inte glutenproteiner ris och majs.

Proteinoider (proteinhaltiga) - fibrillära, vattenolösliga proteiner av bärande vävnader (ben, brosk, senor, ligament). De representeras av kollagen, elastin, keratin, fibroin.

Kollagen (födsellim) - ett protein som är brett fördelat i kroppen, utgör cirka en tredjedel av alla kroppsproteiner. Ingår i benen, brosk, tänder, senor och andra typer av bindväv.

Egenskaperna hos aminosyrakompositionen av kollagen innefattar framför allt ett högt innehåll av glycin (1/3 av alla aminosyror), prolin (1/4 av alla aminosyror) och leucin. Sammansättningen av kollagen innehåller sällsynta aminosyror hydroxiprolin och hydroxysin, men det finns inga cykliska aminosyror.

Kollagenpolypeptidkedjor innehåller ca 1000 aminosyror. Det finns flera typer av kollagen, beroende på kombinationen av olika typer av polypeptidkedjor i den. Kollagenfibrillbildande typer innefattar kollagen av den första typen (förekommer i huden), kollagen av den andra typen (förekommer i brosk) och kollagen av den tredje typen (förekommer i kärl). Vid nyfödda representeras huvuddelen av kollagen av typ III, hos vuxna, typ II och I.

Den sekundära strukturen av kollagen är en speciell "bruten" alfa-helix, i spolen av vilken 3,3 aminosyror passar. Helix pitchen är 0,29 nm.

De tre polypeptidkedjorna av kollagen läggs i form av ett trippelt vridet rep fixat av vätebindningar och bildar den strukturella enheten av kollagenfiber-tropokollagen. Tropokollagenstrukturerna är anordnade parallellt, förskjutna i längd i rader, fixerade med kovalenta bindningar och bildar en kollagenfiber. Kalcium deponeras i benvävnaden i intervallen mellan tropokollagenet. Kollagenfibrer innehåller kolhydrater som stabiliserar kollagenbuntarna.

Keratiner - hår-, nagelsproteiner. De är inte lösliga i lösningar av salter, syror, alkalier. I keratinsammansättningen finns en fraktion som innehåller en stor mängd serosodoriserande aminosyror (upp till 7-12%), som bildar disulfidbroar, vilket ger hög styrka till dessa proteiner. Keratins molekylvikt är mycket hög och når 2 000 000 d. Keratiner kan ha a-struktur och β-struktur. I a-keratiner kombineras tre a-helixer i en supercoil som bildar protofibriller. Protofibriller kombineras i profibriller, sedan till makrofibriller. Ett exempel på p-keratiner är fibroinsilke.

Elastin är ett protein av elastiska fibrer, ledband, senor. Elastin är inte lösligt i vatten, som inte kan svälla. I elastin är andelen glycin, valin och leucin hög (upp till 25-30%). Elastin kan sträcka sig under belastningens funktion och återställa sin storlek efter att ha laddat lasten. Elasticitet är associerad med närvaron av ett stort antal interkain-tvärbindningar i elastin med deltagande av lysinaminosyran. Två kedjor bildar en länklysyl-norleucin, fyra kedjor bildar en länk-desmosin.

kemi proteiner

PROTEINS är kvävehaltiga organiska ämnen med hög molekylvikt med komplex

sammansättning och struktur av molekyler.

Protein kan betraktas som en komplex polymer av aminosyror.

Proteiner är en del av alla levande organismer, men de spelar en särskilt viktig roll

i djurorganismer som består av vissa former av proteiner (muskel,

integumentära vävnader, inre organ, brosk, blod).

Växter syntetiserar proteiner (och deras beståndsdelar av a-aminosyra) från koldioxid.

CO2-gas och H2O-vatten på grund av fotosyntes, assimilering

Andra proteinämnen (kväve N, fosfor P, svavel S, järn Fe, magnesium Mg) från

lösliga salter som finns i jorden.

Djurorganismer får mestadels färdiga aminosyror från mat och på deras

basa bygga proteiner i deras kropp. Ett antal aminosyror (essentiella aminosyror)

kan syntetiseras direkt av djurorganismer.

Ett karaktäristiskt drag hos proteiner är deras mångfald associerade med

Antalet, egenskaper och metoder för anslutning som ingår i deras molekyl

aminosyror. Proteiner utför funktionen av biokatalysatorer - enzymer,

reglera hastigheten och riktningen av kemiska reaktioner i kroppen. den

komplex med nukleinsyror ger tillväxtfunktioner och överföring

ärftliga egenskaper är den strukturella grunden för muskler och motion

Proteinmolekyler innehåller repetitiva C (O) -NH-amidbindningar, kallade

peptid (teorin om den ryska biokemisten A.Ya Danilevsky).

Således är ett protein en polypeptid som innehåller hundratals eller

http://rinnipool.ru/raznoe/prostye-belki-primery.html