Sammansättningen av proteiner innefattar rester

Huvud Oljan

Sammansättningen av proteiner innefattar rester

DEL A. Testa uppgifter med val av svar.
1. (2 poäng). Sammansättningen av proteiner innefattar rester:
A. a-aminosyror. B. P-aminosyror. B. 5-Aminosyror. G-e-aminosyror.
2. (2 poäng). Namn på ämne CH3-NHH-CH2-CH3
A. Dimetylamin. B. dietylamin. V. Metyletylamin. G. Propylamin.
3. (2 poäng). Färgning av lusmus i en lösning av ett ämne vars formel är C3H7NH2:
A. Röd. B. Blå. V. Violett.
4. (2 poäng). Ämne som inte reagerar med etylamin:
A. Natriumhydroxid. B. Syre. B. Grå syra. G. Väteklorid.
5. (2 poäng). Kemisk bindning som bildar proteinets sekundära struktur:
A. Vätgas. B. Jonisk. B. Peptid. G. Kovalent icke-polär
6. (2 poäng). Produkten av reaktionen mellan interaktionen mellan anilin och väteklorid hör till klassen av föreningar:
A.Kislot. B. Skäl. V. Soleil. G. Komplexa estrar.
7. (2 poäng). För proteiner karakteristiska reaktion:
A. Hydrering. B. hydrogenering. B. Hydrolys. G. Dehydrering.

DEL B. Uppgifter med ett fritt svar.
8. (6 poäng). För ett ämne vars formel är CH3-CH2-CH2-CH2-NH2, gör de strukturella formlerna för två isomerer och två homologer. Ange namnen på alla ämnen.
9. (6 poäng). Med vilken av följande ämnen: kaliumhydroxid, vatten, etanol - reagerar 2-aminopropansyra? Bekräfta svaret genom att skriva ned de möjliga reaktionsekvationerna.
10. (6 poäng). Vilken massa anilin kan erhållas genom att reducera 12,3 g nitrobensen?
11. (2 poäng). Hur man kemiskt skiljer en proteinlösning från en glycerolösning? Ge ett rimligt svar.

http://znanija.com/task/2237508

Föreläsningsnummer 3. Proteins struktur och funktion. enzymer

Proteinstruktur

Proteiner är högmolekylära organiska föreningar som består av a-aminosyrarester.

Proteinerna innefattar kol, väte, kväve, syre, svavel. Vissa proteiner bildar komplex med andra molekyler innehållande fosfor, järn, zink och koppar.

Proteiner har hög molekylvikt: äggalbumin - 36 000, hemoglobin - 152 000, myosin - 500 000. För jämförelse: molekylvikten av alkohol är 46, ättiksyra är 60, bensen är 78.

Aminosyrakomposition av proteiner

Proteiner är icke-periodiska polymerer vars monomerer är a-aminosyror. Vanligtvis kallas 20 arter av a-aminosyror som monomerer av proteiner, fastän över 170 finns i celler och vävnader.

Beroende på huruvida aminosyror kan syntetiseras i kroppen hos människor och andra djur kan de särskiljas som: utbytbara aminosyror kan syntetiseras; essentiella aminosyror - kan inte syntetiseras. Viktiga aminosyror måste intagas med mat. Växter syntetiserar alla typer av aminosyror.

Beroende på aminosyrakompositionen är proteiner: fullständiga - innehåller hela uppsättningen aminosyror; sämre - vissa aminosyror i deras komposition saknas. Om proteiner bara består av aminosyror kallas de enkla. Om proteiner innehåller, förutom aminosyror, en icke-aminosyrakomponent (protesgrupp), kallas de komplexa. Protetgruppen kan representeras av metaller (metalloproteiner), kolhydrater (glykoproteiner), lipider (lipoproteiner), nukleinsyror (nukleoproteiner).

Alla aminosyror innehåller: 1) karboxylgrupp (-COOH), 2) aminogrupp (-NH₂), 3) en radikal eller en R-grupp (resten av molekylen). Strukturen hos radikalen i olika typer av aminosyror är annorlunda. Beroende på antalet aminogrupper och karboxylgrupper som utgör aminosyror finns det: neutrala aminosyror som har en karboxylgrupp och en aminogrupp; basiska aminosyror med mer än en aminogrupp; sura aminosyror med mer än en karboxylgrupp.

Aminosyror är amfotära föreningar, som i lösning kan de fungera som både syror och baser. I vattenhaltiga lösningar finns aminosyror i olika jonformer.

Peptidbindning

Peptider är organiska substanser som består av aminosyrarester förbundna med en peptidbindning.

Bildandet av peptider sker som ett resultat av kondensationsreaktionen av aminosyror. Samspelet mellan aminogruppen av en aminosyra och den andra gruppens karboxylgrupp leder till bildandet av en kovalent kväve-kol-bindning mellan dem, som kallas en peptidbindning. Beroende på antalet aminosyrarester som utgör peptiden, skiljer sig dipeptider, tripeptider, tetrapeptider etc. Bildandet av en peptidbindning kan upprepas många gånger. Detta leder till bildandet av polypeptider. Vid ena änden av peptiden finns en fri aminogrupp (den kallas N-terminalen), och i den andra änden finns en fri karboxylgrupp (den kallas C-terminalen).

Spatial organisation av proteinmolekyler

Uppfyllandet av vissa specifika funktioner med proteiner beror på deras molekylers rumsliga konfiguration, dessutom är det energiskt olönsamt för en cell att hålla proteiner i utfälld form, i en kedja läggs därför polypeptidkedjor, som förvärvar en viss tredimensionell struktur eller konformation. Det finns 4 nivåer av rumslig organisation av proteiner.

Den primära strukturen hos ett protein är sekvensen av arrangemanget av aminosyrarester i polypeptidkedjan som utgör proteinmolekylen. Länken mellan aminosyror är peptid.

Om en proteinmolekyl består av endast 10 aminosyrarester, så är antalet teoretiskt möjliga varianter av proteinmolekyler, som skiljer sig från ordningen med alternering av aminosyror, 10 20. Med 20 aminosyror är det möjligt att göra från dem ett ännu större antal olika kombinationer. Omkring tio tusen olika proteiner har hittats i människokroppen, vilka skiljer sig från varandra och från proteiner från andra organismer.

Det är den primära strukturen för en proteinmolekyl som bestämmer egenskaperna hos proteinmolekylerna och dess rumsliga konfiguration. Byte av endast en aminosyra med en annan i en polypeptidkedja leder till en förändring i proteinets egenskaper och funktioner. Exempelvis leder utbytet av den sjätte glutaminsaminosyran med valin i p-subenheten av hemoglobin till det faktum att hemoglobinmolekylen som helhet inte kan utföra sin huvudsakliga funktion - syretransport; i sådana fall utvecklar personen en sjukdom - sicklecellanemi.

Den sekundära strukturen är den ordnade vikningen av polypeptidkedjan i en spiral (det ser ut som en utsträckt vår). Spolarna i spiralen förstärks av vätebindningar som uppstår mellan karboxylgrupper och aminogrupper. Praktiskt taget alla CO- och NH-grupper deltar i bildandet av vätebindningar. De är svagare än peptid, men upprepar många gånger, ger stabilitet och styvhet till denna konfiguration. På nivån av sekundärstrukturen finns proteiner: fibroin (silke, spindelväv), keratin (hår, naglar), kollagen (senor).

Tertiär struktur är vikningen av polypeptidkedjor i globar som härrör från utseendet av kemiska bindningar (väte, jon, disulfid) och etablering av hydrofoba interaktioner mellan radikalerna av aminosyrarester. Huvudrollen i bildandet av den tertiära strukturen spelas av hydrofila hydrofoba interaktioner. I vattenhaltiga lösningar tenderar hydrofoba radikaler att gömma sig från vatten, gruppera inuti kula, medan hydrofila radikaler, som ett resultat av hydratisering (interaktion med vattendipoler) tenderar att ligga på molekylens yta. I vissa proteiner stabiliseras den tertiära strukturen med kovalenta disulfidbindningar som uppstår mellan svavelatomerna i två cysteinrester. På nivå med den tertiära strukturen finns enzymer, antikroppar, vissa hormoner.

Kvaternär struktur är karakteristisk för komplexa proteiner vars molekyler bildas av två eller flera globuler. Subenheter behålls i molekylen på grund av joniska, hydrofoba och elektrostatiska interaktioner. Ibland uppstår disulfidbindningar mellan subenheterna när en kvaternär struktur bildas. Det mest studerade proteinet med en kvaternär struktur är hemoglobin. Den bildas av två a-underenheter (141 aminosyrarester) och två p-subenheter (146 aminosyrarester). En hemmolekyl innehållande järn är associerad med varje subenhet.

Om av någon anledning avviker proteins rumsliga konformation från det normala kan proteinet inte utföra sina funktioner. Till exempel är orsaken till "galna ko-sjukdomen" (spongiform encefalopati) den onormala konformationen av prioner - ytproteinerna i nervceller.

Egenskaper hos proteiner

Köp verifieringsarbete
i biologi

Aminosyrakompositionen, strukturen hos proteinmolekylen bestämmer dess egenskaper. Proteiner kombinerar grundläggande och sura egenskaper bestämda av aminosyra radikaler: Ju mer sura aminosyror i ett protein, desto mer uttalade är dess sura egenskaper. Förmågan att ge och bifoga H + bestämmer buffertegenskaperna hos proteiner; En av de mest kraftfulla buffertarna är hemoglobin i röda blodkroppar, vilket håller blodets pH på en konstant nivå. Det finns lösliga proteiner (fibrinogen), olösliga, utföra mekaniska funktioner (fibroin, keratin, kollagen). Det finns kemiskt aktiva proteiner (enzymer), det är kemiskt inaktiva, resistenta mot effekterna av olika miljöförhållanden och extremt instabil.

Externa faktorer (värme, ultraviolett strålning, tungmetaller och deras salter, pH-förändringar, strålning, uttorkning)

kan orsaka en kränkning av den strukturella organisationen av proteinmolekylen. Processen att förlora den tredimensionella konformationen som är inneboende i en given proteinmolekyl kallas denaturering. Anledningen till denaturering är brytningen av bindningar som stabiliserar en viss struktur av proteinet. Ursprungligen bryts de svagaste bindningarna, och med hårdare förhållanden, desto starkare. Därför förloras först den kvartära, då de tertiära och sekundära strukturerna. En förändring i den rumsliga konfigurationen leder till en förändring i proteinets egenskaper och, som ett resultat, gör det omöjligt för proteinet att utföra sina karakteristiska biologiska funktioner. Om denaturering inte åtföljs av förstörelsen av den primära strukturen, kan den vara reversibel, i detta fall uppstår självhälsa i proteinets konformationskaraktäristik. Sådana denatureringar är exempelvis membranreceptorproteiner. Processen att återställa strukturen av proteinet efter denaturering kallas renaturering. Om restaureringen av proteinets rumsliga konfiguration är omöjlig kallas denaturering irreversibel.

Proteinfunktioner

enzymer

Enzymer, eller enzymer, är en speciell klass av proteiner som är biologiska katalysatorer. Tack vare enzymer fortsätter biokemiska reaktioner med stor hastighet. Antalet enzymatiska reaktioner är tiotusentals gånger (och ibland miljoner) högre än reaktionshastigheten med oorganiska katalysatorer. Ämnet på vilket enzymet utövar sin effekt kallas ett substrat.

Enzymer - globulära proteiner, enligt de strukturella egenskaperna hos enzymerna kan delas in i två grupper: enkel och komplex. Enkla enzymer är enkla proteiner, d.v.s. består bara av aminosyror. Komplexa enzymer är komplexa proteiner, d.v.s. Förutom proteindelen innefattar de en icke-protein naturgrupp - en kofaktor. För vissa enzymer fungerar vitaminer som kofaktorer. I enzymet molekylen avger en särskild del, kallad det aktiva centret. Det aktiva centret är en liten del av enzymet (från tre till tolv aminosyrarester), där bindningen av substratet eller substraten sker med bildningen av enzym-substratkomplexet. Efter fullbordande av reaktionen sönderdelas enzym-substratkomplexet i enzymet och produkten (produkterna) av reaktionen. Vissa enzymer har (förutom aktiva) allosteriska centra - platser som enzymhastighetsregulatorer (allosteriska enzymer) går med.

Enzymatiska katalysatorreaktioner kännetecknas av: 1) hög effektivitet, 2) strikt selektivitet och riktningsförmåga, 3) substratspecifika, 4) fin och exakt reglering. Substratet och reaktionsspecificiteten hos enzymatiska katalysreaktioner förklaras av hypoteserna av E. Fisher (1890) och D. Koshland (1959).

E. Fisher ("key-lock" -hypotesen) föreslog att de fysiska konfigurationerna för enzymets aktiva centrum och substratet måste exakt matcha varandra. Substratet jämförs med "nyckel", enzymet - med "lås".

D. Koshland (handshandskehypotesen) föreslog att den rumsliga korrespondensen mellan substratets struktur och enzymets aktiva centrum är skapad endast vid deras interaktion med varandra. Denna hypotes kallas också hypotesen för inducerad korrespondens.

Hastigheten för enzymatiska reaktioner beror på: 1) temperatur, 2) enzymkoncentration, 3) substratkoncentration, 4) pH. Det bör understrykas att eftersom enzymer är proteiner är deras aktivitet högst under fysiologiskt normala förhållanden.

De flesta enzymer kan bara arbeta vid temperaturer från 0 till 40 ° C. Inom dessa gränser ökar reaktionshastigheten ca 2 gånger med ökande temperatur för varje 10 ° C. Vid temperaturer över 40 ° C undergår proteinet denaturering och enzymaktiviteten minskar. Vid temperaturer nära fryspunkten inaktiveras enzymerna.

När mängden substrat ökar ökar frekvensen av den enzymatiska reaktionen tills antalet substratmolekyler blir lika med antalet enzymmolekyler. Med en ytterligare ökning av substratmängden ökar inte hastigheten, eftersom enzymets aktiva ställen är mättade. En ökning i enzymets koncentration leder till en ökning av katalytisk aktivitet, eftersom ett större antal substratmolekyler genomgår omvandlingar per tidsenhet.

För varje enzym finns ett optimalt pH-värde vid vilket det uppvisar maximal aktivitet (pepsin - 2,0, salivamylas - 6,8, pankreatisk lipas - 9,0). Vid högre eller lägre pH-värden minskar enzymaktiviteten. Med kraftiga förändringar i pH detaturerar enzymet.

Hastigheten hos allosteriska enzymer regleras av ämnen som ingår i allosteriska centra. Om dessa ämnen accelererar reaktionen, kallas de aktivatorer, om de hämmar - hämmare.

Enzymklassificering

Enligt typ av katalyserade kemiska transformationer är enzymer indelade i 6 klasser:

syrereduktas (överföring av väteatomer, syre eller elektroner från en substans till en annan - dehydrogenas),
transferas (överföring av metyl-, acyl-, fosfat- eller aminogrupper från en substans till en annan - transaminas),
hydrolaser (hydrolysreaktioner i vilka två produkter bildas från ett substrat-amylas, lipas),
LiAZ (icke-hydrolytisk bindning av en grupp av atomer till ett substrat eller klyvning därifrån, med C-C, C-N, C-O, C-S-bindningsdekarboxylasbrytning),
isomeras (intramolekylärt omarrangemang - isomeras),
ligaser (kombination av två molekyler som ett resultat av bildningen av C-C, C-N, C-O, C-S bindningar) syntetas.

Klasser är i sin tur indelade i underklasser och underklasser. I den nuvarande internationella klassificeringen har varje enzym en specifik chiffer som består av fyra siffror separerade av prickar. Det första numret är klassen, den andra är underklassen, den tredje är underklassen, den fjärde är enzym-sekvensnumret i denna underklass, till exempel är arginas-chifferet 3.5.3.1.

Gå till föreläsningsnummer 2 "Struktur och funktion av kolhydrater och lipider"

Gå till föreläsning №4 "Struktur och funktioner hos ATP nukleinsyror"

Titta på innehållsförteckning (föreläsningar №1-25)

http://licey.net/free/6-biologiya/21-lekcii_po_obschei_biologii/stages/257-lekciya_%203_stro

Proteinsammansättningen innefattar rester a) a-aminosyror b) p-aminosyror c) y-aminosyror d) 5-aminosyror

Spara tid och se inte annonser med Knowledge Plus

Svaret

Anslut Knowledge Plus för att få tillgång till alla svar. Snabbt, utan reklam och raster!

Missa inte det viktiga - anslut Knowledge Plus för att se svaret just nu.

Titta på videon för att komma åt svaret

Åh nej!
Response Views är över

Anslut Knowledge Plus för att få tillgång till alla svar. Snabbt, utan reklam och raster!

Missa inte det viktiga - anslut Knowledge Plus för att se svaret just nu.

http://znanija.com/task/12585134

Strukturen av proteiner. Proteinstrukturer: primär, sekundär, tertiär och kvaternär. Enkla och komplexa proteiner

Namnet "proteiner" kommer från förmågan hos många av dem att bli vita när de värms upp. Namnet "proteiner" kommer från det grekiska ordet "första", vilket indikerar deras betydelse i kroppen. Ju högre nivån på organisationen av levande varelser, desto mer varierande sammansättning av proteiner.

Proteiner bildas från aminosyror som är sammanbundna med en kovalent peptidbindning: mellan karboxylgruppen i en aminosyra och aminogruppen i en annan. I interaktionen mellan två aminosyror bildas en dipeptid (från rester av två aminosyror, från grekiska peptosvetsade). Ersättning, uteslutning eller omplacering av aminosyror i polypeptidkedjan orsakar framväxten av nya proteiner. När man till exempel ersätter endast en aminosyra (glutamin till valin) uppstår en allvarlig sjukdom - sickle cellanemi, när erytrocyter har en annan form och inte kan utföra sina grundläggande funktioner (syretransport). När en peptidbindning bildas delas en vattenmolekyl av. Beroende på antalet utsläpp av aminosyrarester:

- oligopeptider (di-, tri-, tetrapeptider, etc.) - innehåller upp till 20 aminosyrarester

- polypeptider - från 20 till 50 aminosyrarester

- proteiner - över 50, ibland tusentals aminosyrarester

Enligt fysikalisk-kemiska egenskaper är proteiner hydrofila och hydrofoba.

Det finns fyra nivåer av organisering av proteinmolekylen - ekvivalenta rumsliga strukturer (konfigurationer, konformationer) av proteiner: primära, sekundära, tertiära och kvaternära.

Den primära strukturen av proteiner

Den primära strukturen av proteiner är den enklaste. Den har formen av en polypeptidkedja, där aminosyror är sammanlänkade genom en stark peptidbindning. Bestäms av den kvalitativa och kvantitativa sammansättningen av aminosyror och deras sekvens.

Sekundär proteinstruktur

Den sekundära strukturen bildas övervägande av vätebindningar, vilka bildas mellan väteatomerna i NH-gruppen med en helixkrull och syret i den andra gruppens CO-grupp och styrs längs helixen eller mellan parallella veck av proteinmolekylen. Proteinmolekylen är delvis eller helt vriden i en a-helix eller bildar en p-vikad struktur. Keratinproteiner bildar till exempel en a-helix. De är en del av hovarna, hornen, håret, fjädrarna, naglarna, klorna. p-vikta har proteiner som ingår i silke. Aminosyraradikaler (R-grupper) förblir utanför helixen. Vätebindningar är mycket svagare än kovalenta bindningar, men med en signifikant mängd av dem bildar en relativt solid struktur.

Funktion i form av en vriden helix är karakteristisk för vissa fibrillära proteiner - myosin, aktin, fibrinogen, kollagen etc.

Tertiär proteinstruktur

Tertiär proteinstruktur. Denna struktur är konstant och unik för varje protein. Det bestäms av storleken, polariteten hos R-grupper, formen och sekvensen av aminosyrarester. Polypeptid-helixen vrids och passar på ett visst sätt. Bildandet av proteinets tertiära struktur leder till bildandet av en speciell konfiguration av proteinet - globulen (från latin. Globulus - bollen). Dess bildning orsakas av olika typer av icke-kovalenta interaktioner: hydrofob, väte, jonisk. Disulfidbroar förekommer mellan cysteinaminosyrarester.

Hydrofoba bindningar är svaga bindningar mellan icke-polära sidokedjor som härrör från ömsesidig avstängning av lösningsmedelsmolekyler. I detta fall twistas proteinet så att de hydrofoba sidokedjorna nedsänktes djupt in i molekylen och skyddar det mot växelverkan med vatten och de hydrofila sidokedjorna är belägna utanför.

De flesta proteiner har en tertiär struktur - globuliner, albumin etc.

Kvaternär proteinstruktur

Kvaternär proteinstruktur. Den bildas som ett resultat av att kombinera individuella polypeptidkedjor. Tillsammans utgör de en funktionell enhet. Typerna av bindningar är olika: hydrofoba, väte, elektrostatiska, joniska.

Elektrostatiska bindningar uppstår mellan elektronegativa och elektropositiva radikaler av aminosyrarester.

För vissa proteiner är den globala placeringen av subenheter karaktäristiska - dessa är globulära proteiner. Globala proteiner löses lätt i vatten eller saltlösningar. Mer än 1000 kända enzymer hör till globala proteiner. Globala proteiner innefattar vissa hormoner, antikroppar, transportproteiner. Till exempel är en komplex hemoglobinmolekyl (blodrött blodcellsprotein) ett globulärt protein och består av fyra makromolekyler av globiner: två a-kedjor och två p-kedjor, vilka var och en är anslutna till ett heme innehållande järn.

Andra proteiner kännetecknas av koalescens i spiralformiga strukturer - dessa är fibrillära (från de latinska fibrerna). Flera (från 3 till 7) a-spiraler samlas ihop, som fibrer i en kabel. Fiberproteiner är olösliga i vatten.

Proteiner är indelade i enkla och komplexa.

Enkla proteiner (proteiner)

Enkla proteiner (proteiner) består endast av aminosyrarester. De enkla proteinerna innefattar globuliner, albumin, gluteliner, prolaminer, protaminer, kepsar. Albumin (till exempel serumalbumin) är lösligt i vatten, globuliner (t ex antikroppar) är olösliga i vatten men lösliga i vattenhaltiga lösningar av vissa salter (natriumklorid, etc.).

Komplexa proteiner (proteider)

Komplexa proteiner (proteider) innefattar, förutom aminosyrarester, föreningar av olika natur, som kallas protesgruppen. Exempelvis är metalloproteiner proteiner som innehåller icke-heme-järn eller är bundna av metallatomer (de flesta enzymer), nukleoproteiner är proteiner som är kopplade till nukleinsyror (kromosomer etc.), fosforproteiner är proteiner som innehåller fosforsyraester (äggproteiner äggulor, etc., glykoproteiner - proteiner i kombination med kolhydrater (vissa hormoner, antikroppar etc.), kromoproteiner - proteiner innehållande pigment (myoglobin etc.), lipoproteiner - proteiner innehållande lipider (ingår i membranets sammansättning).

http: //xn----9sbecybtxb6o.xn--p1ai/obshchaya-biologiya/stroenie-belkov-struktury-belkov-pervichnaya-vtorichnaya-tretichnaya-i-chetvertichnaya-prostye-i-slozhnye-belki/

Vilka delar ingår i proteiner och vilka egenskaper har de?

Vad är protein och vilka funktioner i kroppen det tar på sig. Vilka element ingår i dess sammansättning och vad är ämnet särart.

Proteiner är huvudbyggnadsmaterialet i människokroppen. Om vi betraktar som helhet utgör dessa ämnen den femte delen av vår kropp. I naturen är en grupp av underarter känd - endast människokroppen innehåller fem miljoner olika varianter. Med sitt deltagande bildas celler som anses vara huvudkomponenten i kroppens levande vävnader. Vilka delar ingår i proteinet och vad är ämnet hos substansen?

Subtiliteter av kompositionen

Proteinmolekyler i människokroppen skiljer sig åt i struktur och tar på sig vissa funktioner. Så det huvudsakliga kontraktilproteinet är myosin som bildar musklerna och garanterar kroppens rörelse. Det säkerställer tarmarnas funktion och blodets rörelse genom en persons kärl. Kreatin är en lika viktig substans i kroppen. Funktionen hos ämnet är att skydda huden från negativa åtgärder - strålning, temperatur, mekanisk och andra. Även kreatin skyddar mot mottagande av mikrober från utsidan.

Sammansättningen av proteiner innefattar aminosyror. Samtidigt upptäcktes de första i början av 1800-talet, och hela aminosyrakompositionen har varit känd för forskare sedan 1930-talet. Intressant är att de två hundra aminosyrorna som är öppna idag bildar bara två dussintals miljoner olika proteiner i struktur.

Strukturens huvudsakliga skillnad är närvaron av radikaler av olika natur. Dessutom klassificeras aminosyror ofta baserat på elektrisk laddning. Var och en av de aktuella komponenterna har gemensamma egenskaper - förmågan att reagera med alkalier och syror, löslighet i vatten, och så vidare. Nästan alla representanter för aminosyragruppen är involverade i metaboliska processer.

Med tanke på proteinsammansättningen är det nödvändigt att skilja mellan två kategorier av aminosyror - väsentliga och oumbärliga. De skiljer sig åt i sin förmåga att syntetiseras i kroppen. Den första produceras i organen, som garanterar åtminstone delvis täckning av det nuvarande underskottet, och den andra kommer endast med mat. Om mängden av någon av aminosyrorna reduceras, leder det till överträdelser och ibland till döds.

Protein, där det finns en komplett aminosyrasats, kallas "biologiskt komplett". Sådana ämnen är en del av djurmat. Vissa växtrepresentanter anses också som användbara undantag - till exempel bönor, ärter och sojabönor. Huvudparametern genom vilken användbarheten av produkten bedöms är det biologiska värdet. Om mjölk betraktas som bas (100%), då för fisk eller kött kommer denna parameter att vara lika med 95, för ris - 58, bröd (endast råg) - 74 osv.

De essentiella aminosyrorna som utgör proteinet är inblandade i syntesen av nya celler och enzymer, det vill säga de täcker plastbehoven och används som huvudkällor för energi. Sammansättningen av proteinerna innefattar element som kan omvandlas, det vill säga processer av dekarboxylering och transaminering. Två grupper av aminosyror (karboxyl och amin) är involverade i reaktionerna ovan.

Äggproteinet anses vara den mest värdefulla och fördelaktiga för kroppen, dess struktur och egenskaper är perfekt balanserade. Det är därför som procentandelen aminosyror i denna produkt nästan alltid tas som grund vid jämförelse.

Det nämndes ovan att proteiner är sammansatta av aminosyror, och oberoende representanter spelar en viktig roll. Här är några av dem:

Histidin är ett element som erhölls 1911. Dess funktion är inriktad på normalisering av konditionerat reflexarbete. Histidin spelar rollen som en källa för bildandet av histamin - en central mediator i centrala nervsystemet, vilket är involverat i att överföra signaler till olika delar av kroppen. Om resten av denna aminosyra minskar under normal, undertrycks produktionen av hemoglobin i den mänskliga benmärgen.
Valine är ett ämne upptäckt 1879, men slutligen dechiffreras först efter 27 år. Om dess brist på samordning störs blir huden känslig för yttre stimuli.
Tyrosin (1846). Proteiner består av många aminosyror, men detta spelar en av nyckelfunktionerna. Det är tyrosin som anses vara huvudprekursorn för följande föreningar - fenol, tyramin, sköldkörteln och andra.
Methionin syntetiserades endast vid slutet av 20-talet av förra seklet. Ämnet hjälper till vid syntes av kolin, skyddar levern mot överdriven fettbildning, har en lipotropisk effekt. Det har bevisats att sådana element spelar en nyckelroll vid bekämpning av ateroskleros och vid reglering av kolesterolnivåer. Den kemiska egenskapen hos metionin och genom att den deltar i utvecklingen av adrenalin, går in i interaktion med vitamin B.
Cystin är ett ämne vars struktur endast fastställdes senast 1903. Dess funktioner är inriktade på deltagande i kemiska reaktioner, metaboliska processer av metionin. Cystin reagerar också med svavelhaltiga substanser (enzymer).
Tryptofan - en essentiell aminosyra som ingår i proteinerna. Hon kunde syntetisera 1907. Ämnet är inblandat i proteinmetabolism, säkerställer optimal kvävebalans i människokroppen. Tryptofan är involverad i utvecklingen av blodserumsproteiner och hemoglobin.
Leucin är en av de "tidigaste" aminosyrorna som är kända sedan början av 1800-talet. Åtgärden syftar till att hjälpa kroppen att växa. Bristen på ett element leder till en felfunktion i njurarna och sköldkörteln.
Isoleucin är ett nyckelelement i kvävebalansen. Forskare upptäckte aminosyran endast 1890.
Fenylalanin syntetiserades i början av 90-talet av XIX-talet. Ämnet anses vara grunden för bildandet av binjurar och sköldkörteln. Elementbrist är den främsta orsaken till hormonella störningar.
Lysin erhölls endast i början av 20-talet. Brist på substans leder till ackumulering av kalcium i benvävnad, minskning av muskelvolymen i kroppen, utveckling av anemi och så vidare.

Det är nödvändigt att skilja den kemiska sammansättningen av proteiner. Detta är inte förvånande, eftersom de aktuella ämnena är kemiska föreningar.

kol - 50-55%;
syre - 22-23%;
kväve - 16-17%;
väte - 6-7%;
svavel - 0,4-2,5%.

Förutom de ovan angivna, ingår följande element i proteinkompositionen (beroende på typen):

Det kemiska innehållet i olika proteiner är olika. Det enda undantaget är kväve, vars innehåll alltid är 16-17%. Av detta skäl bestäms innehållet av ett ämne exakt av procentandelen kväve. Beräkningsprocessen är enligt följande. Forskare vet att 6,25 gram protein innehåller ett gram kväve. För att bestämma proteinvolymen räcker det att multiplicera den nuvarande kvävehalvan med 6,25.

Strukturens subtiliteter

När man överväger frågan om vilka proteiner som består av, är det värt att studera strukturen av detta ämne. urskiljas:

Primär struktur. Basen är aminosyrans växling i kompositionen. Om minst ett element slås på eller "faller ut" bildas en ny molekyl. På grund av denna funktion når det totala antalet sistnämnda en astronomisk figur.
Sekundär struktur Egenheten hos molekylerna i proteinkompositionen är sådan att de inte är i utsträckt tillstånd men har olika (ibland komplexa) konfigurationer. På grund av detta förenas cellaktiviteten. Den sekundära strukturen har formen av en spiral bildad av likformiga varv. Samtidigt utmärks de närliggande varv med en nära vätebindning. Vid multipla upprepningar ökar motståndet.
Den tertiära strukturen bildas på grund av att spiralen kan passa in i en boll. Det är värt att veta att proteinsammansättningen och strukturen i hög grad beror på den primära strukturen. Den tertiära basen i sin tur säkerställer kvarhållandet av kvalitetsbindningar mellan aminosyrorna med olika laddningar.
Kvaternär struktur är karakteristisk för vissa proteiner (hemoglobin). Den senare bildar inte en, men flera kedjor, som skiljer sig åt i deras primära struktur.

Hemligheten hos proteinmolekyler är generellt. Ju större strukturnivå, desto sämre bildas de kemiska bindningarna. Sålunda utsätts sekundära, tertiära och kvaternära strukturer för strålning, höga temperaturer och andra miljöförhållanden. Resultatet är ofta ett brott mot strukturen (denaturering). I det här fallet kan ett enkelt protein i händelse av en strukturförändring kunna snabbt återhämta sig. Om ämnet har genomgått en negativ temperatureffekt eller påverkan av andra faktorer, är denatureringsprocessen irreversibel och själva substansen kan inte återställas.

egenskaper

Ovan betraktar vi vilka proteiner, definitionen av dessa element, struktur och andra viktiga frågor. Men informationen kommer att vara ofullständig om substansens huvudsakliga egenskaper (fysikaliska och kemiska) inte identifieras.

Proteinets molekylvikt är från 10 000 till en miljon (här beror mycket på typen). Dessutom är de lösliga i vatten.

Separat är det nödvändigt att markera de gemensamma egenskaperna hos protein med calloidlösningar:

Förmåga att svälla. Ju större viskositeten hos kompositionen är desto högre molekylvikt.
Långsam diffusion
Förmågan att dialysera, det vill säga uppdelningen av aminosyragrupper i andra element med hjälp av semipermeabla membran. Huvudskillnaden mellan de ämnen som behandlas är deras oförmåga att passera genom membranerna.
Tvåfaktorbeständighet. Detta innebär att proteinet är hydrofilt i struktur. Avgiften för ett ämne beror direkt på vad proteinet består av, antalet aminosyror och deras egenskaper.
Storleken på var och en av partiklarna är 1-100 nm.

Dessutom har proteiner vissa likheter med sanna lösningar. Det viktigaste är förmågan att bilda homogena system. Bildningsförfarandet är spontant och behöver inte en ytterligare stabilisator. Dessutom har proteinlösningar termodynamisk stabilitet.

Forskare utsöndrar speciella amorfa egenskaper hos de aktuella ämnena. Detta förklaras av närvaron av aminogruppen. Om proteinet presenteras i form av en vattenhaltig lösning, finns det lika olika blandningar i katjoniska, bipolära joner, liksom en anjonisk form.

Även proteinets egenskaper bör inkludera:

Förmågan att spela rollen som en buffert, det vill säga reagera på samma sätt som en svag syra eller bas. Så i människokroppen finns det två typer av buffersystem - protein och hemoglobin, som är involverade i normaliseringen av homeostas.
Flytta i det elektriska fältet. Beroende på mängden aminosyror i proteinet, deras massa och laddning förändras molekylernas rörelseshastighet också. Denna funktion används för separation genom elektrofores.
Saltning ut (omvänd sedimentering). Om ammoniumjoner, jordalkalimetaller och alkalisalter sättes till proteinlösningen, konkurrerar dessa molekyler och joner för vatten. Mot denna bakgrund avlägsnas hydreringsmembranet och proteinerna upphör att vara stabila. Som ett resultat fäller de ut. Om du lägger till en viss mängd vatten är det möjligt att återställa hydratiseringsskalet.
Känslighet mot extern exponering. Det är värt att notera att i fallet med ett negativt yttre inflytande förstörs proteiner vilket leder till förlusten av många kemiska och fysikaliska egenskaper. Dessutom orsakar denaturering bristningen av huvudbindningarna, stabilisering av alla nivåer av proteinstrukturen (förutom den primära).

Orsakerna till denaturering är många - den negativa effekten av organiska syror, verkan av alkalier eller tungmetalljoner, den negativa effekten av urea och olika reduktionsmedel, vilket leder till förstöring av disulfidbroar.

Förekomsten av färgreaktioner med olika kemiska element (beroende på aminosyrakompositionen). Denna egenskap används i laboratorieförhållanden när det är nödvändigt att bestämma den totala mängden protein.

resultat

Protein - ett nyckelelement i cellen, vilket säkerställer en normal organisms normala utveckling och tillväxt. Men trots att forskare har studerat ämnet finns det fortfarande många upptäckter som gör att vi kan lära oss mer om människokroppen och dess struktur. Under tiden borde var och en av oss veta var proteiner bildas, vilka egenskaper är de och för vilka ändamål de är nödvändiga.

http://proteinfo.ru/voprosy-pitaniya/pitatelnye-elementy/sostav-belkov/

proteiner

Sammansättning och struktur

Kemiska och fysikaliska egenskaper.

Förteckning över begagnad litteratur.

Proteiner är högmolekylära kvävehaltiga organiska substanser byggda från aminosyror som spelar en grundläggande roll i organismernas struktur och funktion. Proteiner är den viktigaste och nödvändiga komponenten av alla organismer. Det är proteiner som byter materia- och energiomvandlingar, som är oskiljaktigt kopplade till aktiva biologiska funktioner. Torrsubstansen hos de flesta organ och vävnader hos människor och djur, liksom de flesta mikroorganismerna består huvudsakligen av proteiner (40-50%) och växtvärlden kännetecknas av en avvikelse från detta medelvärde nedåt och en djurökning. Mikroorganismer är vanligtvis rikare på protein (vissa virus är nästan rena proteiner). Således kan i genomsnitt antas att 10% biomassa på jorden representeras av protein, det vill säga dess mängd mäts med ett värde av storleksordningen 10 12 - 10 13 ton. Protein substanser ligger till grund för de viktigaste vitala processerna. Metaboliska processer (matsmältning, andning, utsöndring och andra) tillhandahålls till exempel av enzymernas aktivitet, vilka är proteiner av deras natur. Proteiner innefattar också kontraktila strukturer som ligger bakom rörelsen, till exempel muskelkontraktilprotein (actomyosin), stödjande vävnader i kroppen (kollagen av ben, brosk, senor), kroppsdelar (hud, hår, naglar etc.), som huvudsakligen består av från kollagener, elastiner, keratiner, samt toxiner, antigener och antikroppar, många hormoner och andra biologiskt viktiga ämnen. Proteins roll i en levande organism betonas redan av deras namn "proteiner" (översatt från grekiska prototyper - första primärt), som föreslagits 1840 av den nederländska kemisten G. Mulder, som upptäckte att vävnader från djur och växter innehåller ämnen som liknar äggvita. Gradvis fann man att proteiner är en omfattande klass av olika ämnen, byggda på samma plan. Engels konstaterade att protein är av största betydelse för vitala processer, bestämde Engels att livet är ett sätt att existera av proteinkroppar, som består i den ständiga självförnyelsen av de kemiska beståndsdelarna i dessa kroppar.

På grund av den relativt stora storleken av proteinmolekyler, komplexiteten i deras struktur och bristen på tillräckligt noggranna data på strukturen hos de flesta proteiner finns det fortfarande ingen rationell kemisk klassificering av proteiner. Den befintliga klassificeringen är i stor utsträckning villkorad och bygger främst på grundval av proteins fysikalisk-kemiska egenskaper, produktionskällor, biologisk aktivitet och andra, ofta oavsiktliga tecken. I enlighet med deras fysikalisk-kemiska egenskaper delas sålunda proteiner i fibrillär och globulär, hydrofil (löslig) och hydrofob (olöslig) etc. Enligt produktionskällan är proteiner uppdelade i djur, växter och bakterier. på muskelproteiner, nervvävnad, blodserum etc.; på biologisk aktivitet - på enzymproteiner, hormonproteiner, strukturproteiner, kontraktile proteiner, antikroppar etc. Man bör emellertid komma ihåg att på grund av att klassificeringen är ofullständig, och också på grund av den exceptionella mångfalden av proteiner, kan många av de enskilda proteinerna inte tillskrivas någon av de grupper som beskrivs här.

Alla proteiner kan delas upp i enkla proteiner eller proteiner och komplexa proteiner eller proteiner (proteinkomplex med icke-proteinföreningar). Enkla proteiner är polymerer av endast aminosyror; komplexa, förutom aminosyrarester, innehåller också icke-protein, så kallade protetiska grupper.

De har en relativt låg molekylvikt (12-13 tusen), med en övervägande av alkaliska egenskaper. Lokaliseras huvudsakligen i cellens kärnor. Löslig i svaga syror, utfällda med ammoniak och alkohol. De har endast tertiär struktur. In vivo är de starkt kopplade till DNA och ingår i nukleoproteiner. Huvudfunktionen är reglering av överföring av genetisk information från DNA och RNA (blockering av överföring är möjlig).

Den lägsta molekylvikten (upp till 12 tusen). Visar uttalade grundläggande egenskaper. Väl löslig i vatten och svaga syror. Innehålls i bakterieceller och utgör största delen av kromatinprotein. Liksom histoner bildar ett komplex med DNA, ger funktionen DNA-kemisk resistans.

Vegetabiliska proteiner som ingår i glutenfröet av spannmål och några andra i de gröna delarna av växterna. Olösligt i vatten, lösningar av salter och etanol, men väl lösliga i svaga alkaliska lösningar. Innehåller alla väsentliga aminosyror, är fullständig mat.

Vegetabiliska proteiner. Innehållet i gluten av spannmål växter. Lösligt endast i 70% alkohol (detta beror på det höga innehållet av prolin och icke-polära aminosyror).

Proteinbärande vävnader (ben, brosk, ledband, senor, naglar, hår). Olösligt eller knappast lösligt i vatten, salt- och vattenalkoholblandningar av proteiner med hög svavelhalt. Proteinoider innefattar keratin, kollagen, fibroin.

Lågmolekylvikt (15-17 tusen). Karakteriserad av sura egenskaper. Lösligt i vatten och lösningar med lågt salt. Precipiterade med neutrala salter vid 100% mättnad. De deltar i underhållet av osmotiskt blodtryck, transporterar olika ämnen med blod. Innehållet i serum, mjölk, äggvita.

Molekylvikten är upp till 100 tusen. I vatten, olöslig men löslig i svaga saltlösningar och utfälld i mindre koncentrerade lösningar (redan vid 50% mättnad). Innehållet i frön av växter, särskilt i baljväxter och shrovetid; i blodplasma och i några andra biologiska vätskor. Utföra funktionen av immunskydd, ge kroppen motståndskraft mot virusinfektionssjukdomar.

Komplexa proteiner är indelade i ett antal klasser beroende på protesgruppens natur.

Har som en icke-proteinkomponent fosforsyra. Representanter för dessa proteiner är kaseinogenmjölk, vitellin (ägguljeprotein). Sådan lokalisering av fosfoproteiner indikerar deras betydelse för den utvecklande organismen. I vuxna former finns dessa proteiner närvarande i ben och nervvävnad.

Komplexa proteiner vars protetiska grupp bildas av lipider. Strukturen är små (150-200 nm) sfäriska partiklar, vars yttre skal bildas av proteiner (vilket gör att de kan röra sig genom blodet) och den inre delen - av lipider och deras derivat. Lipoproteins huvudfunktion är lipidblodtransport. Beroende på mängden protein och lipider är lipoproteiner indelade i chylomikroner, LDD-lipoproteiner och högdensitetslipoproteiner (HDL), som ibland kallas - och -lipoproteiner.

De innehåller katjoner av en eller flera metaller. Oftast är det - järn, koppar, zink, molybden, mindre ofta mangan, nickel. Proteinkomponenten är bunden till metallen medelst en koordinationsbindning.

Den protetiska gruppen representeras av kolhydrater och deras derivat. Baserat på den kemiska strukturen av kolhydratkomponenten finns det två grupper:

Sant - som en kolhydratkomponent är monosackarider vanligast. Proteoglykaner är byggda från ett mycket stort antal upprepande enheter som har en disackaridkaraktär (hyaluronsyra, hyparin, kondroitin, karotensulfater).

Funktioner: strukturell-mekanisk (tillgänglig i huden, brosk, senor); katalytisk (enzymer); skydd; deltagande i regleringen av celldelning.

Utför ett antal funktioner: deltagande i processen med fotosyntes och redoxreaktioner, transport av C och CO₂. De är komplexa proteiner vars protetiska grupp representeras av färgade föreningar.

Den skyddande gruppens roll är DNA eller RNA. Proteindelen representeras huvudsakligen av histoner och protaminer. Sådana DNA-komplex med protaminer finns i spermatozoa och med histoner - i somatiska celler, där DNA-molekylen "sår" runt histon-proteimolekylerna. Nukleoproteiner är av sin natur naturliga virus utanför cellen - det här är komplex av virusnukleinsyra och kapsidproteinskikt.

Proteiner är oregelbundna polymerer byggda från a-aminosyrarester, vars allmänna formel i vattenlösning vid pH-värden nära neutral kan skrivas som NH₃ + CHRCOO -. Aminosyrarester i proteiner är kopplade genom en amidbindning mellan a-amino och karboxylgrupper. Bindningen mellan två a-aminosyrarester kallas vanligtvis en peptidbindning, och polymerer som består av a-aminosyrarester kopplade med peptidbindningar kallas polypeptider. Protein som en biologiskt signifikant struktur kan vara antingen en enda polypeptid eller flera polypeptider som bildar ett enda komplex som ett resultat av icke-kovalenta interaktioner.

Alla atomer i peptidbindningen är belägna i samma plan (plan konfiguration).

Avståndet mellan C och N-atomer (i -CO-NH-bindningar) är 0,1325 nm, dvs mindre än det normala avståndet mellan kolatomen och N-atomen i samma kedja, uttryckt som 0,146 nm. Samtidigt överstiger det avståndet mellan C och N-atomer förbundna med en dubbelbindning (0,127 nm). Således kan C och N-bindningen i -CO-NH-grupperingen betraktas som en mellanprodukt mellan det enkla och det dubbla på grund av konjugeringen av π-elektronerna i karbonylgruppen med kväveatomens fria elektroner. Detta har en bestämd effekt på egenskaperna hos polypeptider och proteiner: i stället för peptidbindningar utförs tautomer rearrangemang lätt, vilket leder till bildandet av enolformen av peptidbindningen, vilken kännetecknas av ökad reaktivitet.

Den elementära sammansättningen av proteiner

Proteiner innehåller i genomsnitt ca 1 6% kväve, 50-55% kol, 21-23% syre, 15-17% kväve, 6-7% väte, 0,3-2,5% svavel. Fosfor, jod, järn, koppar och några andra makro- och mikroelement, i olika, ofta mycket små mängder, finns också i sammansättningen av enskilda proteiner.

Innehållet av basiska kemiska element i proteiner kan variera, med undantag för kväve, vars koncentration kännetecknas av den största konstansen.

För att studera proteins aminosyrakomposition används väsentligen hydrolysmetoden, det vill säga uppvärmning av ett protein med 6-10 mol / liter saltsyra vid en temperatur av 100-110 ° C. Framställer en blandning av aminosyror, från vilka enskilda aminosyror kan isoleras. För den kvantitativa analysen av denna blandning används jonbyte och papperskromatografi för närvarande. Särskilda automatiserade aminosyraanalysatorer har utformats.

Enzymatiska metoder för stegvis klyvning av proteinet har också utvecklats. Vissa enzymer klyver proteinmakromolekylen specifikt - endast vid ställena för en viss aminosyra. Så få produkterna från stegvis klyvning - peptoner och peptider, där den efterföljande analysen av vilka fastställer deras aminosyrarest.

Som ett resultat av hydrolys av olika proteiner isoleras inte mer än 30 a-aminosyror. Tjugo av dem är vanligare.

Vid bildandet av en proteinmolekyl eller polypeptid kan a-aminosyrorna kombinera i olika sekvenser. Kanske kan ett stort antal olika kombinationer, till exempel från 20-aminosyror, bilda mer än 10 18 kombinationer. Förekomsten av olika typer av polypeptider är praktiskt taget obegränsad.

Sekvensen för anslutningen av aminosyror i ett särskilt protein bestäms genom stegvis klyvning eller genom röntgendiffraktion.

Att identifiera proteiner och polypeptider med användning av specifika reaktioner på proteiner. Till exempel:

a) xantoproteinreaktion (utseendet av en gul färg vid interaktion med koncentrerad salpetersyra, vilken blir orange i närvaro av ammoniak, reaktionen är associerad med nitreringen av fenylalanin och tyrosinrester);

b) biuretreaktion mot peptidbindningar - effekten av utspädd koppar (II) sulfat på en svagt alkalisk proteinlösning åtföljd av utseendet av en violettblå färg av lösningen, vilket beror på den komplexa bildningen mellan koppar och polypeptider.

c) Millonreaktion (bildning av ett gulbrunt färgämne vid interaktion med Hg (NO₃)₂ + HNO₃ + HNO₂;

Proteiner är högmolekylära föreningar. Dessa är polymerer som består av hundratals och tusentals aminosyrarester - monomerer. Följaktligen ligger molekylmassan hos proteiner i intervallet 10.000-1.000.000. Således innehåller ribonukleas (ett enzym som bryter ner RNA) 124 aminosyrarester och dess molekylvikt är omkring 14 000. Myoglobin (muskelprotein), bestående av 153 aminosyrarester, har en molekylvikt av 17 000 och hemoglobin - 64 500 (574 aminosyrarester). Molekylmassor av andra proteiner är högre: -globulin (bildar antikroppar) består av 1 250 aminosyror och har en molekylvikt av ca 150 000 och molekylvikten av ett influensavirusprotein är 320 000 000.

För närvarande har upp till 200 olika aminosyror hittats i olika djurlivsobjekt. Hos människor är det till exempel cirka 60. Men endast 20 aminosyror ingår i proteinkompositionen, ibland kallad naturlig.

Aminosyror är organiska syror där väteatomen i kolatomen är ersatt av aminogruppen -NH₂. Formeln visar att sammansättningen av alla aminosyror innefattar följande allmänna grupper: -C-, -NH₂, -COOH. Sidokedjorna (radikalerna -R) hos aminosyror skiljer sig åt. Radikalerna är olika: från en väteatom till cykliska föreningar. Det är de radikaler som bestämmer de strukturella och funktionella egenskaperna hos aminosyror.

Alla aminosyror, förutom den enklaste aminosyran - glycin (NH₃ + CH₂COO) har en chiral atom - C * - och kan existera som två enantiomerer (optiska isomerer): L-isomeren och D-isomeren.

Sammansättningen av alla för närvarande studerade proteiner innefattar endast aminosyror i L-serien, i vilka, om vi betraktar den chirala atomen från H-atomen, grupperna NH₃ +, COO och -R är medurs. Behovet av att bygga en biologiskt signifikant polymermolekyl för att bygga den från en strikt definierad enantiomer är uppenbar - en otroligt komplex blandning av diastereoisomerer skulle erhållas från en racemisk blandning av två enantiomerer. Frågan om varför livet på jorden bygger på proteiner som byggts av exakt L- och inte D-aminosyror är fortfarande ett spännande mysterium. Det bör noteras att D-aminosyror är ganska allmänt fördelade i vilda djur och är dessutom del av biologiskt signifikanta oligopeptider.

Kemiska och fysikaliska egenskaper

Trots utvändig olikhet har olika representanter för proteiner några gemensamma egenskaper.

Så eftersom alla proteiner är kolloidala partiklar (storleken av molekyler ligger inom 1 μm till 1 nm) bildar de kolloidala lösningar i vatten. Dessa lösningar kännetecknas av hög viskositet, förmågan att sprida strålarna av synligt ljus, inte passera genom semipermeabla membran.

Viskositeten hos lösningen beror på molekylvikten och koncentrationen av lösningsmedlet. Ju högre molekylvikt desto mer viskös lösning. Proteiner som högmolekylära föreningar bildar viskösa lösningar. Till exempel en lösning av äggvita i vatten.

Kolloidala partiklar passerar inte genom semipermeabla membran (cellofan, kolloidal film) eftersom deras porer är mindre än kolloidala partiklar. Proteintäta är alla biologiska membran. Denna egenskap hos proteinlösningar används i stor utsträckning inom medicin och kemi för rening av proteinpreparat från föroreningar. Denna separationsprocess kallas dialys. Dialysfenomenet ligger till grund för "artificiell njure" -apparaten, vilken används allmänt i medicin för behandling av akut njursvikt.

Proteiner kan svälla, karakteriseras av optisk aktivitet och rörlighet i ett elektriskt fält, vissa är lösliga i vatten. Proteiner har en isoelektrisk punkt.

Den viktigaste egenskapen hos proteiner är deras förmåga att uppvisa både sura och basiska egenskaper, det vill säga att fungera som amfotera elektrolyter. Detta säkerställs av olika dissocierande grupper som utgör aminosyraradikalerna. Till exempel ger karboxylgrupperna av asparaginsyra och glutaminsyra aminosyror sura egenskaper mot protein, och arginin-, lysin- och histidinradikalerna ger alkaliska egenskaper. Ju mer dikarboxylsyror aminosyror finns i ett protein, desto mer uttalade är dess sura egenskaper och vice versa.

Samma grupper har elektriska laddningar som bildar den totala laddningen av proteinmolekylen. I proteiner, där asparaginsyra och glutaminaminosyror dominerar, kommer proteinladdningen att vara negativ, ett överskott av basiska aminosyror ger en positiv laddning till proteinmolekylen. Som ett resultat kommer proteiner i det elektriska fältet att flytta till katoden eller anoden, beroende på storleken på deras totala laddning. Således, i en alkalisk medium (pH 7-14) ger proteinet en proton och är negativt laddad (rörelse mot anoden) medan i en sur medium (pH 1-7) undertryckas dissociering av syragrupper och proteinet blir en katjon.

Faktorn som bestämmer beteendet hos ett protein som en katjon eller anjon är således reaktionen av mediet, vilket bestäms av koncentrationen av vätejoner och uttrycks av pH-värdet. Vid vissa pH-värden utjämnas dock antalet positiva och negativa laddningar och molekylen blir elektriskt neutral, det vill säga det kommer inte att röra sig i ett elektriskt fält. Detta pH-värde definieras som den isoelektriska punkten av proteiner. Samtidigt är proteinet i det minst stabila tillståndet och med små förändringar i pH i den sura eller alkaliska sidan fälls lätt ut. För de flesta naturliga proteiner finns den isoelektriska punkten i ett svagt surt medium (pH 4,8-5,4), vilket indikerar övervägande av dikarboxylsyror aminosyror i deras komposition.

Den amfotära egenskapen ligger under buffertegenskaperna hos proteiner och deras deltagande i regleringen av blodets pH. PH-värdet för en persons blod är konsekvent och ligger inom 7,36-7,4, trots olika substanser av sur eller grundläggande natur, som regelbundet kommer från mat eller bildas i metaboliska processer. Därför finns det särskilda mekanismer för reglering av syrabasbalansen i kroppens inre miljö.

Proteiner träder aktivt in i kemiska reaktioner. Denna egenskap beror på att aminosyrorna som utgör proteiner innehåller olika funktionella grupper som kan reagera med andra ämnen. Det är viktigt att sådana interaktioner uppträder inom proteinmolekylen, vilket resulterar i vilken peptid, väte, disulfid och andra typer av bindningar bildas. Olika föreningar och joner kan gå med i radikaler av aminosyror, och därför och proteiner kan gå med.

Proteiner har en hög affinitet för vatten, det vill säga de är hydrofila. Detta innebär att proteinmolekyler, som laddade partiklar, lockar vattendipoler till sig själva, vilka ligger runt proteinmolekylen och bildar ett vattenhaltigt eller hydratiserat skal. Detta skal hindrar proteinmolekyler från att klibba och fälla ut. Storleken på hydratiseringsskalet beror på proteinets struktur. Albumin är till exempel lättare bunden till vattenmolekyler och har ett relativt stort vattenhölje, medan globuliner, fibrinogen fäster vattnet värre och hydratiseringsskalet är mindre. Sålunda bestäms stabiliteten hos en vattenhaltig lösning av ett protein av två faktorer: närvaron av en laddning av proteinmolekylen och det vattenhaltiga skalet beläget runt det. När dessa faktorer avlägsnas utfäller proteinet. Denna process kan vara reversibel och irreversibel.

Funktionerna av proteiner är extremt olika. Varje givet protein som substans med en specifik kemisk struktur utför en högspecialiserad funktion och endast i några separata fall är flera inbördes samband. Till exempel ökar adrenalinhormonadrenalin, som går in i blodet, syreförbrukningen och blodtrycket, blodsockret, stimulerar ämnesomsättningen och förmedlar också nervsystemet i kallblodiga djur.

Många biokemiska reaktioner i levande organismer går under milda förhållanden vid temperaturer nära 40 ° C och pH-värden nära neutrala. Under dessa förhållanden är hastigheten hos de flesta reaktioner försumbar, så för deras acceptabla genomförande krävs speciella biologiska katalysatorer - enzymer. Även en sådan enkel reaktion, som uttorkning av kolsyra:

katalyserad av enzymet kolsyraanhydras. I allmänhet alla reaktioner, med undantag för reaktionen av fotolys av vatten 2H₂O4H + + 4e - + O₂, I levande organismer katalyseras de av enzymer (syntesreaktioner, utförs med hjälp av syntetasenzymer, hydrolysreaktioner - med användning av hydrolaser, oxidation - med användning av oxidaser, reduktion med tillsats - med användning av hydrogenaser etc.). Som regel är enzymer antingen proteiner eller komplex av proteiner med någon koaktor - en metalljon eller en särskild organisk molekyl. Enzymer har en hög, ibland unik, verkningsivitet. Exempelvis katalyserar enzymer som katalyserar tillsatsen av a-aminosyror till motsvarande t-RNA under proteinbiosyntes, katalyserar tillsatsen av endast L-aminosyror och katalyserar inte tillsatsen av D-aminosyror.

Proteintransportfunktion

Inuti cellen måste komma många ämnen som ger den byggmaterial och energi. Samtidigt byggs alla biologiska membran enligt en enda princip - ett dubbelskikt lipider, i vilka olika proteiner nedsänks och de hydrofila områdena av makromolekylerna är koncentrerade på membranens yta och de hydrofoba "svansarna" ligger i membrans tjocklek. Denna struktur är ogenomtränglig för sådana viktiga komponenter som sockerarter, aminosyror, alkalimetalljoner. Deras penetration i cellen utförs med hjälp av speciella transportproteiner inbäddade i cellmembranet. Till exempel har bakterier ett särskilt protein som säkerställer överföringen av mjölksocker - laktos genom det yttre membranet. Laktos i den internationella nomenklaturen betecknas -galatkozid, därför kallas transportproteinet -galaktosidpermeas.

Ett viktigt exempel på transport av ämnen genom biologiska membran mot en koncentrationsgradient är K / Na-pumpen. Under sitt arbete överförs tre positiva Na + joner från cellen för vardera två positiva K + joner i cellen. Detta arbete åtföljs av ackumulering av elektrisk potentialskillnad på cellmembranet. När detta bryter ner ATP, ger energi. Den molekylära grunden för natrium-kaliumpumpen upptäcktes nyligen, det visade sig vara ett enzym som bryter ner ATP - en kaliumnatriumberoende ATP-as.

I multicellulära organismer finns ett system för transport av ämnen från ett organ till ett annat. Först och främst är det hemoglobin. Dessutom finns serumalbumintransportprotein ständigt i blodplasma. Detta protein har den unika förmågan att bilda starka komplex med fettsyror som bildas vid fettförbrukningen, med vissa hydrofoba aminosyror med steroidhormoner, liksom med många läkemedel, såsom aspirin, sulfonamider, några penicilliner.

Av stor betydelse, särskilt för funktionen av multicellulära organismer, är receptorproteiner som sätts in i plasmamembranet hos celler och tjänar att uppfatta och transformera olika signaler in i cellen, både från miljön och från andra celler. Som de mest studerade kan acetylkolinreceptorer som är placerade på cellmembranet i ett antal internauronala kontakter, inklusive i hjärnbarken och i neuromuskulära föreningar, citeras. Dessa proteiner interagerar specifikt med acetylkolin CH₃C (0) -OCH₂CH₂N + (CH₃)₃ och svarar genom att sända signalen inuti cellen. Efter mottagning och konvertering av signalen måste neurotransmittorn avlägsnas så att cellen kan förbereda sig för uppfattningen av nästa signal. För detta ändamål katalyserar ett speciellt enzym, acetylkolinesteras hydrolysen av acetylkolin till acetat och kolin.

Många hormoner tränger inte in i målcellerna, utan binder till specifika receptorer på ytan av dessa celler. Sådan bindning är en signal som utlöser fysiologiska processer i cellen.

Immunsystemet har förmåga att reagera på utländska partiklar genom att producera ett stort antal lymfocyter som specifikt kan skada dessa partiklar, vilket kan vara främmande celler, såsom patogena bakterier, cancerceller, supramolekylära partiklar, såsom virus, makromolekyler, inklusive främmande proteiner. En av grupperna av lymfocyter, B-lymfocyter, producerar speciella proteiner utsöndrade i blodomloppet som känner igen främmande partiklar och bildar ett mycket specifikt komplex vid detta fördjupningsstadium. Dessa proteiner heter immunoglobuliner. Utländska ämnen som orsakar ett immunsvar kallas antigener, och motsvarande immunoglobuliner kallas antikroppar.